T8003
Tripsina
Type I, ~10,000 BAEE units/mg protein
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About This Item
Produtos recomendados
tipo
Type I
Nível de qualidade
forma
solid
atividade específica
~10,000 BAEE units/mg protein
peso molecular
23.8 kDa
composição
protein, 90-100%
solubilidade
hydrochloric acid: soluble 1 mM, clear
atividade externa
Chymotrypsin ≤4 BTEE units/mg protein
Condições de expedição
wet ice
temperatura de armazenamento
−20°C
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Aplicação
Para digestão de peptídeos por tripsina, use uma proporção de cerca de 1:100 a 1:20 de tripsina:peptídeo. O uso típico deste produto é na remoção de células aderentes de uma superfície de cultura. A concentração de tripsina necessária para desalojar as células do substrato depende principalmente do tipo de célula e da idade da cultura. As tripsinas também foram usadas para ressuspender células durante a cultura celular, para pesquisa em proteômica para digerir proteínas e em diversas digestões em gel. Outras aplicações incluem a avaliação da cristalização por técnicas baseadas em membranas e em um estudo para determinar que as taxas de dobramento de proteínas e a produção de proteínas podem ser limitadas pela presença de armadilhas cinéticas.
Ações bioquímicas/fisiológicas
A tripsina cliva peptídeos no lado C-terminal dos resíduos de lisina e arginina. A taxa de hidrólise dessa reação é diminuída se houver um resíduo ácido em qualquer lado do sítio de clivagem, e a hidrólise é interrompida se houver um resíduo de prolina no lado carboxila do sítio de clivagem. O pH ótimo para a atividade de tripsina é 7-9. A tripsina também pode clivar ligações de éster e amida de derivados sintéticos de aminoácidos. O EDTA é adicionado a soluções de tripsina como um quelante que neutraliza íons de cálcio e magnésio que obscurecem as ligações peptídicas nas quais a tripsina age. A remoção desses íons aumenta a atividade enzimática.
Os inibidores de protease de serina, inclusive o DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF e a aprotinina, dentre outros, inibem a tripsina.
Os inibidores de protease de serina, inclusive o DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF e a aprotinina, dentre outros, inibem a tripsina.
Componentes
Trypsin consists of a single chain polypeptide of 223 amino acid residues, produced by the removal of the N-terminal hexapeptide from trypsinogen which is cleaved at the Lys - lle peptide bond. The sequence of amino acids is cross-linked by 6 disulfide bridges. This is the native form of trypsin, beta-trypsin. BETA-trypsin can be autolyzed, cleaving at the Lys - Ser residue, to produce alpha-trypsin. Trypsin is a member of the serine protease family.
Atenção
Solutions in 1 mM HCl are stable for 1 year in aliquots and stored at -20°C. The presence of Ca2+ will also diminish the self-autolysis of trypsin and maintain its stability in solution. Trypsin will also retain most of its activity in 2.0 M urea, 2.0 M guanidine HCl, or 0.1% (w/v) SDS.
Definição da unidade
Uma unidade de BAEE produz A253 de 0,001 por minuto em pH 7,6 a 25 °C usando BAEE como substrato.
Nota de preparo
Soluble in 1 mM HCl at 1 mg/mL.
inibidor
Nº do produto
Descrição
Preços
substrato
Nº do produto
Descrição
Preços
Palavra indicadora
Danger
Frases de perigo
Declarações de precaução
Classificações de perigo
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Órgãos-alvo
Respiratory system
Código de classe de armazenamento
11 - Combustible Solids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 1
Equipamento de proteção individual
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
Certificados de análise (COA)
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Protocolos
Enzymatic Assay of Trypsin Inhibitor
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