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Merck
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安全性情報

R7884

Sigma-Aldrich

リボヌクレアーゼB ウシ膵臓由来

BioReagent, ≥50 Kunitz units/mg protein, ≥80% (SDS-PAGE)

別名:

RNase B

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About This Item

CAS番号:
9001-99-4
Enzyme Commission number:
3.1.27.5 (BRENDA, IUBMB)
EC Number:
232-646-6
MDL番号:
MFCD00132184
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.32

由来生物

bovine pancreas

品質水準

200

製品種目

BioReagent

アッセイ

≥80% (SDS-PAGE)

形状

powder

比活性

≥50 Kunitz units/mg protein

濃度

≥60%

テクニック

cell based assay: suitable

適合性

suitable for molecular biology

アプリケーション

cell analysis

その他の活性

protease ≤0.001 units/mg solid

保管温度

−20°C

InChI

1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

InChI Key

CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

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アプリケーション

ウシの膵臓のリボヌクレアーゼBは、細胞周期プラットフォーム解析中の、RNAの分解に使用されます。

生物化学的／生理学的作用

RNase Bのアミノ酸残留物21-124から成るネイティブRNase Bのサブチリシン分解により生成されたネイティブRNase BS は、PNGase F分解に対して敏感です。ウシ膵臓の分子内NグリカンRNase Bは、シャペロンのように機能します。RNase Aは再生成中に集合する傾向がありますが、RNase BはRNase Aよりもはるかに高速なことがわかりました。Asnオリゴ糖（RNase Bのもっとも支配的な糖鎖に対応）の促進効果によって明らかなように、RNase BのN-グリカンは、高分子の中間体の、折り畳まれた小型種への変換を促進します。

包装

容量はタンパク質含量に基づきます。

調製ノート

アフィニティ-クロマトグラフィ-精製品

阻害剤

製品番号
詳細
価格

ピクトグラム

Health hazard
GHS08

シグナルワード

Danger

危険有害性情報

H334

注意書き

P261 - P284 - P501

危険有害性の分類

Resp. Sens. 1

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

R7884-VAR:
R7884-500UG:
R7884-5MG:
R7884-500UG-KC:
R7884-EW:
R7884-5MG-KC:
R7884-100MG:
R7884-10MG:
R7884-BULK:
R7884-500MG:

試験成績書（COA）

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Véronique Blanchard et al.
Biochemistry, 47(11), 3435-3446 (2008-02-26)
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H Yamaguchi et al.
Journal of biochemistry, 120(3), 474-477 (1996-09-01)
This paper describes a chaperone-like function of the intramolecular N-glycans of bovine pancreatic RNase B. We studied air-oxidative regeneration from reductively denatured species of RNase B and its nonglycosylated form, RNase A. RNase B was reactivated much faster than RNase
Audra A Hargett et al.
Molecules (Basel, Switzerland), 26(14) (2021-07-25)
Protein glycosylation is important in many organisms for proper protein folding, signaling, cell adhesion, protein-protein interactions, and immune responses. Thus, effectively determining the extent of glycosylation in glycoprotein therapeutics is crucial. Up to now, characterizing protein glycosylation has been carried
Vijay Ramakrishnan et al.
American journal of hematology, 85(9), 675-686 (2010-07-24)
Interaction of myeloma cells with the bone marrow microenvironment is mediated in large part through different cytokines, especially VEGF and IL6. These cytokines, especially IL6, leads to upregulation of the JAK/STAT pathway in myeloma cell, contributing to increased proliferation, decreased
Yang Xu et al.
iScience, 25(8), 104753-104753 (2022-08-10)
N-Acetylglucosamine (GlcNAc) is an essential monosaccharide required in almost all organisms. Fluorescent labeling of the peptidoglycan (PG) on N-acetylglucosamine has been poorly explored. Here, we report on the labeling of the PG with a bioorthogonal handle on the GlcNAc. We
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資料

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The use of PNGase Fast denaturing buffer and enzyme yielded results similar to a conventional 20-hour protocol with overnight digest while reducing workflow time to about 1 hour with a 15-minute digest.

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