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Merck

P5931

Sigma-Aldrich

アルカリホスファターゼ 大腸菌由来

lyophilized powder, 30-60 units/mg protein (in glycine buffer)

別名:

オルトリン酸-モノエステルホスホヒドロラーゼ(アルカリ性至適)

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About This Item

CAS番号:
Enzyme Commission number:
EC Number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352204
eCl@ss:
42010105
NACRES:
NA.54

形状

lyophilized powder

品質水準

比活性

30-60 units/mg protein (in glycine buffer)

組成

Protein, ~50% biuret

保管温度

−20°C

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詳細

E.coliのアルカリホスファターゼ(ALP)は、遺伝子内相補性を有する酵素グループに属します。

アプリケーション

アルカリホスファターゼは、ELISA、ウエスタンブロッティングおよび組織化学的検出のための抗体および他のタンパク質への抱合に使用されます。アルカリホスファターゼは、高い感度が必要な場合、タンパク質標識に使用することができます。製品P5931は免疫ブロット法においてタウ1インキュベーション前の細胞膜処理に使用されています
シグマの酵素は合成ナノポア膜の開発に使用されています。この膜は、リン酸化/脱リン酸化によって調節されたタンパク質チャンネルを模倣し、ポリスチレン基質に含浸させたナノチューブ(CNT)の配列を使用します。

生物化学的/生理学的作用

この酵素はin vitroで最適pH 10を有するホスホヒドラーゼです。実際の最適pHは、基質の性質および濃度、緩衝液のタイプ、ホスフェートアクセプター、およびある程度イソ酵素の性質に依存して変化します。この酵素は、リン酸パラニトロフェニル、リン酸フェニル、リン酸フェノールフタレイン、リン酸α-グリセロール、リン酸β-グリセリン、グリセリン酸2-ホスホリル、トリオースリン酸、グルコース-6-リン酸、グルコース-1-リン酸、フルクトース-1-リン酸、フルクトース-6-リン酸、アデノシン5-リン酸、アデノシン 3-リン酸、ホスホエノールピルビン酸、およびβ-ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸などのリン酸モノエステルの加水分解を促進します。この活性は、1,10-フェナントロリン一水和物、ジエチレントリアミンペンタ酢酸、エチレングリコール-ビス(2-アミノエチルエーテル)-N,N,N′,N′-四酢酸およびエチレンジアミン四酢酸二ナトリウム二水和物によって阻害されます。
アルカリホスファターゼは、大腸菌由来で、主にペリプラスム間隙に存在する二量体の非グリコシル化タンパク質です。3つの既知のイソホルムが存在します。酵素は亜鉛を必要とし、マグネシウムによって活性化されます大腸菌アルカリホスファターゼはリン酸塩エステルに対し広い特異性を持っています

単位の定義

1 unitは、pH 10.4、37°C、1分間で、1.0 μmoleのリン酸p-ニトロフェニルを加水分解します。

物理的形状

Trisバッファ-塩、MgSO4、および、 ZnSO4を含有する凍結乾燥粉末

調製ノート

クロマトグラフィ-精製

ピクトグラム

Health hazard

シグナルワード

Danger

危険有害性情報

注意書き

危険有害性の分類

Resp. Sens. 1

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

P5931-1KU:
P5931-200UN:
P5931-100UN:
P5931-100UN-PW:
P5931-500UN-PW:
P5931-200UN-PW:
P5931-50UN:
P5931-BULK:
P5931-VAR:
P5931-500UN:


試験成績書(COA)

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1.Reid, T., and Wilson
E. coli Alkaline Phosphatase,The Enzymes, 3rd Ed. Vol. 4, 4, 373-373 (1971)
Characterization of Heterodimeric Alkaline Phosphatases from Escherichia coli: An Investigation of Intragenic Complementation
Hehir MJ, et al.
Journal of molecular biology, 304(4), 645-656 (2000)
A Takeda et al.
The Journal of biological chemistry, 275(8), 5395-5399 (2000-02-22)
Increased expression of heme oxygenase-1 (HO-1) is a common feature in a number of neurodegenerative diseases. Interestingly, the spatial distribution of HO-1 expression in diseased brain is essentially identical to that of pathological expression of tau. In this study, we
Alkaline phosphatase from Thermotoga neapolitana.
A Savchenko et al.
Methods in enzymology, 331, 298-305 (2001-03-27)
R A Anderson et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 72(1), 394-397 (1975-01-01)
To facilitate the study of individual metal binding sites of polymeric metalloproteins, conversion of exchange-labile Co(II) in E. coli alkaline phosphatase (EC 3.1.3.1) to exchange-inert Co(III) was examined. Oxidation of Co(II) alkaline phosphatase with hydrogen peroxide results in a single

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