Przejdź do zawartości
Merck

Synteza peptydów

Synteza peptydów

Peptyd składa się z dwóch lub więcej aminokwasów połączonych wiązaniem amidowym, tworząc łańcuch aminokwasów o typowej długości od 2 do 70 aminokwasów. Peptydy różnią się od białek tym, że nie wymagają składania w celu uzyskania aktywności biologicznej. Peptydy występują endogennie jako hormony peptydowe, takie jak angiotensyna, LHRH, enkefalina oraz jako toksyny u roślin i zwierząt. Peptydy cieszą się dużym zainteresowaniem jako związki wiodące do odkrywania leków i jako leki same w sobie. Znajdują również zastosowanie w szczepionkach, biomateriałach, sondach histologicznych i są wykorzystywane w dużych ilościach jako antygeny do generowania przeciwciał. 

Peptydy są syntetyzowane chemicznie w roztworze lub w fazie stałej. Proces obejmuje ukierunkowane i selektywne tworzenie wiązania amidowego między aminokwasem chronionym N i aminokwasem zawierającym wolną grupę aminową i chroniony kwas karboksylowy. W syntezie w fazie stałej karboksylowa grupa ochronna jest połączona z nośnikiem polimerowym. Po utworzeniu wiązania, grupa amino-ochronna dipeptydu jest usuwana, a następny N-ochroniony aminokwas jest sprzęgany.



Nagrodzone kategorie

Struktura 3-D peptydu.
Synteza peptydów

Oferujemy szeroką gamę aminokwasów, żywic i odczynników o niezrównanej jakości, w tym Novabiochem®, do syntezy peptydów, wysokowydajnej chemii organicznej, znakowania peptydów i produktów wytwarzanych na zamówienie.

Produkty w sklepie
Powszechny ligand NHC otoczony metalami do katalizy
Ligandy i kompleksy NHC

Nasze stabilne i tolerowane ligandy i kompleksy NHC mogą być stosowane jako wydajne ligandy pomocnicze w celu utrzymania płynności pracy w katalizie metaloorganicznej i badaniach nad chemią katalityczną.

Produkty w sklepie
Ten przykład schematu chemii kliknięć pokazuje katalizowaną miedzią (I) cykloaddycję azydkowo-alkinową (CuAAC) alkinów do azydków w celu utworzenia 1,4-dipodstawionego-1,2,3-triazolu
Odczynniki Click Chemistry

Nasze portfolio odczynników do chemii kliknięć obejmuje różnorodne azydki, alkiny, katalizatory i ligandy, które przyspieszają postępy w biologii chemicznej, chemii polimerów, biokoniugacji i odkrywaniu leków.

Produkty w sklepie
Ogólny schemat biokoniugacji ilustrujący tworzenie biokoniugatu
Środki sieciujące

Nasze portfolio łączników i środków sieciujących zapewnia stabilność strukturalną i niezawodność w interakcjach białko-białko, białko-peptyd oraz peptyd/białko-małe cząsteczki dla wszystkich potrzeb związanych z biokoniugacją.

Produkty w sklepie

Side-chain protecting groups for solid-phase peptide synthesis (SPPS) are often chosen so as to be cleaved simultaneously with detachment of the peptide from the resin.

Figure 2Side-chain protecting groups for Boc solid-phase peptide synthesis (SPPS)

Synteza peptydów w fazie stałej (SSPS) jest najczęściej stosowaną metodą syntezy peptydów ze względu na jej wydajność, prostotę, szybkość i łatwość zrównoleglenia. SPPS polega na sekwencyjnym dodawaniu reszt aminowych i reszt aminokwasowych chronionych łańcuchem bocznym do aminokwasu lub peptydu przyłączonego do nierozpuszczalnego nośnika polimerowego (Rysunek 1).

Labilna kwasowo grupa Boc (Boc SPPS) lub labilna zasadowo grupa Fmoc (Fmoc SPPS) jest używana do ochrony N-α. Po usunięciu tej grupy ochronnej, następny chroniony aminokwas jest dodawany przy użyciu odczynnika sprzęgającego lub wstępnie aktywowanej pochodnej chronionego aminokwasu. Aminokwas C-końcowy jest zakotwiczony w żywicy poprzez linker, którego charakter określa warunki wymagane do uwolnienia peptydu z podłoża po wydłużeniu łańcucha. Grupy zabezpieczające łańcuchy boczne są często wybierane tak, aby były rozszczepiane jednocześnie z oderwaniem peptydu od żywicy (Rysunek 2 i 3).

Side-chain protecting groups for solid-phase peptide synthesis (SPPS) are often chosen so as to be cleaved simultaneously with detachment of the peptide from the resin.

Figure 3.Side-chain protecting groups for Fmoc solid-phase peptide synthesis (SPPS)

Większość peptydów jest przygotowywana metodą Fmoc jako końcowy cleavage i deprotekcja jest przeprowadzana przez traktowanie kwasem trifluorooctowym w przeciwieństwie do metody Boc, która wymaga użycia wysoce toksycznego, żrącego ciekłego bezwodnego HF w specjalistycznym sprzęcie.

Peptydy o długości 50 aminokwasów mogą być rutynowo przygotowywane, chociaż synteza białek o długości ponad 100 aminokwasów jest powszechnie opisywana. Dłuższe białka mogą być wytwarzane przez natywną ligację chemiczną w pełni zdeprotezowanych peptydów w roztworze. Dzięki tej metodzie możliwa jest synteza naturalnych peptydów, które są trudne do ekspresji w bakteriach, włączenie nienaturalnych lub D-aminokwasów oraz generowanie cyklicznych, rozgałęzionych, znakowanych i peptydów modyfikowanych potranslacyjnie.

Synteza peptydów w fazie ciekłej, zwykle wykorzystująca ochronę Boc lub Z-amino, została wyparta przez syntezę peptydów w fazie stałej, z wyjątkiem istniejących procesów syntezy peptydów na dużą skalę do celów przemysłowych.

Wyszukiwanie dokumentów
Szukasz bardziej szczegółowych informacji?

Odwiedź naszą wyszukiwarkę dokumentów, aby znaleźć arkusze danych, certyfikaty i dokumentację techniczną.

Znajdź dokumenty

      Zaloguj się, aby kontynuować

      Zaloguj się lub utwórz konto, aby kontynuować.

      Nie masz konta użytkownika?