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由来生物
bacterial (Sporosarcina sp.)
品質水準
形状
lyophilized powder
比活性
≥6 units/mg solid
保管条件
dry at room temperature
濃度
≤100%
色
white to light brown
アプリケーション
life science and biopharma
保管温度
−20°C
詳細
研究領域:細胞シグナル伝達
フェニルアラニンデヒドロゲナーゼは、グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、アラニンデヒドロゲナーゼ、ロイシンデヒドロゲナーゼ、リシン€-デヒドロゲナーゼ、およびメソ-a,€-ジアミノピメリン酸D-デヒドロゲナーゼを含む大きなアミノ酸デヒドロゲナーゼファミリーのメンバーです。 既知の3つの遺伝子配列はオクトマーです。 2つのドメインの3次元構造を有します。
フェニルアラニンデヒドロゲナーゼは、グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、アラニンデヒドロゲナーゼ、ロイシンデヒドロゲナーゼ、リシン€-デヒドロゲナーゼ、およびメソ-a,€-ジアミノピメリン酸D-デヒドロゲナーゼを含む大きなアミノ酸デヒドロゲナーゼファミリーのメンバーです。 既知の3つの遺伝子配列はオクトマーです。 2つのドメインの3次元構造を有します。
生物化学的/生理学的作用
フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ(PheDH)は、フェニルケトン尿症(PKU)の鑑別に用いられるフェニルアラニン量の推定に有効な酵素です。さらに、人工甘味料アスパルテームの主要成分である光学的に純粋な l-フェニルアラニンの生産にも利用されています。L-フェニルアラニンデヒドロゲナーゼは、L-フェニルアラニンの可逆的な酸化的脱アミノ化を触媒する NAD+ 依存性酸化還元酵素であり、その分解を引き起こします。 L-フェニルアラニンデヒドロゲナーゼは、フェニルアラニン代謝およびフェニルアラニン、チロシン、トリプトファンの生合成の研究に用いられます。
単位の定義
1 unitは、β-NADの存在下、pH 10.5、30°C、1分間で、1.0 μmoleのL-フェニルアラニンを酸化します。
シグナルワード
Danger
危険有害性情報
危険有害性の分類
Resp. Sens. 1
保管分類コード
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 1
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
個人用保護具 (PPE)
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
P4798-VAR:
P4798-10UN:
P4798-50MG:
P4798-50UN:
P4798-BULK:
試験成績書(COA)
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書(COA) を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
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Increase of Bacillus badius Phenylalanine dehydrogenase specificity towards phenylalanine substrate by site-directed mutagenesis
Archives of Biochemistry and Biophysics, 635, 44-51 (2017)
European journal of biochemistry, 168(1), 153-159 (1987-10-01)
Phenylalanine dehydrogenase produced by Bacillus badius IAM 11059 was purified from the crude extract of B. badius to homogeneity, as judged by disc gel electrophoresis. The enzyme has an isoelectric point of 3.5 and a relative molecular mass, Mr, of
Biochemistry, 39(31), 9174-9187 (2000-08-05)
Phenylalanine dehydrogenase catalyzes the reversible, pyridine nucleotide-dependent oxidative deamination of L-phenylalanine to form phenylpyruvate and ammonia. We have characterized the steady-state kinetic behavior of the enzyme from Rhodococcus sp. M4 and determined the X-ray crystal structures of the recombinant enzyme
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, 54(Pt 2), 269-272 (1998-10-08)
The NAD+-dependent phenylalanine dehydrogenase from Nocardia sp239 has been crystallized by the hanging-drop method of vapour diffusion using ammonium sulfate as the precipitant. Two crystal forms were obtained in the presence and absence of the enzyme substrates phenylpyruvic acid or
The Journal of biological chemistry, 262(21), 10346-10354 (1987-07-25)
NAD+-dependent phenylalanine dehydrogenases were purified 1,500- and 1,600-fold, and crystallized from Sporosarcina ureae SCRC-R04 and Bacillus sphaericus SCRC-R79a, respectively. The purified enzymes were homogeneous as judged by disc gel electrophoresis. The enzyme from S. ureae has a molecular weight of
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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