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Merck

P4798

Sigma-Aldrich

L-フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ Sporosarcina(スポロサルシナ属)由来

lyophilized powder, ≥6 units/mg solid

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About This Item

CAS番号:
Enzyme Commission number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.54

由来生物

bacterial (Sporosarcina sp.)

品質水準

形状

lyophilized powder

比活性

≥6 units/mg solid

保管条件

dry at room temperature

濃度

≤100%

white to light brown

アプリケーション

life science and biopharma

保管温度

−20°C

詳細

研究領域:細胞シグナル伝達

フェニルアラニンデヒドロゲナーゼは、グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、アラニンデヒドロゲナーゼ、ロイシンデヒドロゲナーゼ、リシン€-デヒドロゲナーゼ、およびメソ-a,€-ジアミノピメリン酸D-デヒドロゲナーゼを含む大きなアミノ酸デヒドロゲナーゼファミリーのメンバーです。 既知の3つの遺伝子配列はオクトマーです。 2つのドメインの3次元構造を有します。

生物化学的/生理学的作用

フェニルアラニンデヒドロゲナーゼ(PheDH)は、フェニルケトン尿症(PKU)の鑑別に用いられるフェニルアラニン量の推定に有効な酵素です。さらに、人工甘味料アスパルテームの主要成分である光学的に純粋な l-フェニルアラニンの生産にも利用されています。L-フェニルアラニンデヒドロゲナーゼは、L-フェニルアラニンの可逆的な酸化的脱アミノ化を触媒する NAD+ 依存性酸化還元酵素であり、その分解を引き起こします。 L-フェニルアラニンデヒドロゲナーゼは、フェニルアラニン代謝およびフェニルアラニン、チロシン、トリプトファンの生合成の研究に用いられます。

単位の定義

1 unitは、β-NADの存在下、pH 10.5、30°C、1分間で、1.0 μmoleのL-フェニルアラニンを酸化します。

ピクトグラム

Health hazard

シグナルワード

Danger

危険有害性情報

注意書き

危険有害性の分類

Resp. Sens. 1

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

P4798-VAR:
P4798-10UN:
P4798-50MG:
P4798-50UN:
P4798-BULK:


試験成績書(COA)

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Increase of Bacillus badius Phenylalanine dehydrogenase specificity towards phenylalanine substrate by site-directed mutagenesis
Yousefi F, et al.
Archives of Biochemistry and Biophysics, 635, 44-51 (2017)
Y Asano et al.
European journal of biochemistry, 168(1), 153-159 (1987-10-01)
Phenylalanine dehydrogenase produced by Bacillus badius IAM 11059 was purified from the crude extract of B. badius to homogeneity, as judged by disc gel electrophoresis. The enzyme has an isoelectric point of 3.5 and a relative molecular mass, Mr, of
N M Brunhuber et al.
Biochemistry, 39(31), 9174-9187 (2000-08-05)
Phenylalanine dehydrogenase catalyzes the reversible, pyridine nucleotide-dependent oxidative deamination of L-phenylalanine to form phenylpyruvate and ammonia. We have characterized the steady-state kinetic behavior of the enzyme from Rhodococcus sp. M4 and determined the X-ray crystal structures of the recombinant enzyme
A Pasquo et al.
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, 54(Pt 2), 269-272 (1998-10-08)
The NAD+-dependent phenylalanine dehydrogenase from Nocardia sp239 has been crystallized by the hanging-drop method of vapour diffusion using ammonium sulfate as the precipitant. Two crystal forms were obtained in the presence and absence of the enzyme substrates phenylpyruvic acid or
Y Asano et al.
The Journal of biological chemistry, 262(21), 10346-10354 (1987-07-25)
NAD+-dependent phenylalanine dehydrogenases were purified 1,500- and 1,600-fold, and crystallized from Sporosarcina ureae SCRC-R04 and Bacillus sphaericus SCRC-R79a, respectively. The purified enzymes were homogeneous as judged by disc gel electrophoresis. The enzyme from S. ureae has a molecular weight of

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