T8802
Tripsina
TPCK Treated, essentially salt-free, lyophilized powder, ≥10,000 BAEE units/mg protein
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About This Item
Prodotti consigliati
Origine biologica
bovine pancreas
Livello qualitativo
Sterilità
aseptically filled
Stato
essentially salt-free, lyophilized powder
Attività specifica
≥10,000 BAEE units/mg protein
PM
23.8 kDa
Composizione
protein, ≥95%
Solubilità
hydrochloric acid: soluble 1 mM, clear
Attività estranea
Chymotrypsin ≤0.1 BTEE units/mg protein
Temperatura di conservazione
−20°C
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Categorie correlate
Descrizione generale
The trypsin molecule has two domains: one is related to the enzyme active site and the tryptophan residues; the other is related to the 8-anilinonaphthalene-1-sulfonate binding.
Applicazioni
Per la digestione di peptidi con la tripsina, utilizzare un rapporto compreso all′incirca tra 1:100 e 1:20 per tripsina:peptide. L′impiego tipico di questo prodotto consiste nella rimozione delle cellule aderenti da una superficie di coltura. La concentrazione di tripsina necessaria per staccare le cellule dal relativo substrato dipende principalmente dal tipo di cellule e dall′età della coltura. Le tripsine sono state adoperate anche per la ri-sospensione delle cellule durante la coltura cellulare, nella ricerca proteomica per la digestione delle proteine e in varie digestioni in gel. Ulteriori applicazioni comprendono la valutazione della cristallizzazione con tecniche basate su membrana e l′impiego in uno studio per stabilire se i tassi e la resa del folding proteico possono essere limitati dalla presenza di trappole cinetiche.
Trypsin can be used to release adherent cells from tissue culture plates for passaging. Trypsin has been used in a study to assess the effects of macromolecular crowding on the structural stability of human α-lactalbumin. Trypsin has also been used in a study to investigate BN-PAGE analysis of Trichoderma harzianum secretome.
Azioni biochim/fisiol
La tripsina scinde i peptidi sul lato C-terminale dei residui di lisina e arginina. La velocità di idrolisi di questa reazione viene rallentata se su uno dei lati del sito di scissione è presente un residuo acido. L′idrolisi si arresta se sul lato carbossile del sito di scissione è presente un residuo di prolina. Il pH ottimale per l′attività della tripsina è 7-9. La tripsina può anche scindere i legami esterei e ammidici dei derivati sintetici degli amminoacidi. L′EDTA viene aggiunto alle soluzioni di tripsina come agente chelante che neutralizza gli ioni di calcio e magnesio che oscurano i legami peptidici su cui agisce la tripsina. La rimozione di questi ioni aumenta l′attività enzimatica.
Gli inibitori delle serin proteasi, tra cui ad esempio DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF e aprotinina, inibiscono la tripsina.
Gli inibitori delle serin proteasi, tra cui ad esempio DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF e aprotinina, inibiscono la tripsina.
Definizione di unità
Un′unità BAEE produce una A253 di 0,001 al minuto a pH 7,6 a 25°C usando il BAEE come substrato.
One BAEE unit will produce a ΔA253 of 0.001 per min at pH 7.6 at 25 °C using BAEE as substrate. Reaction volume = 3.2 ml (1 cm light path).
Nota sulla preparazione
TPCK treated
Risultati analitici
Protein determined by E1%/280
Altre note
View more information on trypsin at www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer
Inibitore
N° Catalogo
Descrizione
Determinazione del prezzo
Substrato
N° Catalogo
Descrizione
Determinazione del prezzo
Avvertenze
Danger
Indicazioni di pericolo
Consigli di prudenza
Classi di pericolo
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Organi bersaglio
Respiratory system
Codice della classe di stoccaggio
11 - Combustible Solids
Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)
WGK 1
Dispositivi di protezione individuale
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
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