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Merck
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H6660

Sigma-Aldrich

HIV Protease Substrate 1

≥95% (HPLC), powder

Sinônimo(s):

Arg-Glu(EDANS)-Ser-Gln-Asn-Tyr-Pro-Ile-Val-Gln-Lys(DABCYL)-Arg

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About This Item

Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

product name

HIV Protease Substrate 1,

Ensaio

≥95% (HPLC)

Nível de qualidade

forma

powder

peso molecular

2016

solubilidade

DMSO: soluble

temperatura de armazenamento

−20°C

Aplicação

HIV Protease Substrate 1 has been used:
  • to study protein structure-function relationships and in the fluorescent assay
  • to evaluate protease inhibitors and for in vitro detection of the HIV-1 protease activity
  • and in protease kinetics to study its enzymatic degradation rates

Ações bioquímicas/fisiológicas

HIV Protease Substrate 1 is a synthetic peptide sequence that contains the cleavage site (Tyr-Pro) for the human immunodeficiency virus (HIV) Protease. It has two covalently modified amino acids for the detection of cleavage. One modification is the addition of the fluorophore 5-(2-aminoethylamino)-1-naphthalene sulfonate (EDANS) to the glutamic acid residue, while the other one includes the addition of the acceptor chromophore 4c-dimethylaminoazobenzene-4-carboxylate (DABCYL) to the lysine residue. The modified amino acids are on opposite sides of the cleavage site. Spatial orientation and overlap of the DABCYL absorbance with the EDANS emission permit resonance energy transfer between the two moieties. However, when the peptide is cleaved by the HIV protease, the DABCYL group is no longer proximal to the fluorophore.
Substrate for endopeptidases

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 3

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Equipamento de proteção individual

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificados de análise (COA)

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Sagheer A Onaizi et al.
Langmuir : the ACS journal of surfaces and colloids, 23(11), 6336-6341 (2007-04-24)
We present the first study of the directed disassembly of a protein network at the air-water interface by the synergistic action of a surfactant and an enzyme. We seek to understand the fundamentals of protein network disassembly by using rubisco

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