Przejdź do zawartości
Merck
Wszystkie zdjęcia(1)

Key Documents

Inne dokumenty

A4021

Sigma-Aldrich

Nε-Acetyl-L-lysine

≥98% (TLC)

Synonim(y):

N6-acetyl-L-lysine

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
Wszystkie zdjęcia(1)

About This Item

Wzór liniowy:
CH3CONH(CH2)4CH(NH2)CO2H
Numer CAS:
692-04-6
Masa cząsteczkowa:
188.22
Numer WE:
211-725-9
Numer MDL:
MFCD00002639
Kod UNSPSC:
12352209
Identyfikator substancji w PubChem:
24890737
NACRES:
NA.26

product name

Nε-Acetyl-L-lysine,

Próba

≥98% (TLC)

Postać

powder

stężenie

50 mg/mL in 80% acetic acid

kolor

colorless to white

mp

250 °C (dec.) (lit.)

temp. przechowywania

−20°C

ciąg SMILES

CC(=O)NCCCC[C@H](N)C(O)=O

InChI

1S/C8H16N2O3/c1-6(11)10-5-3-2-4-7(9)8(12)13/h7H,2-5,9H2,1H3,(H,10,11)(H,12,13)/t7-/m0/s1

Klucz InChI

DTERQYGMUDWYAZ-ZETCQYMHSA-N

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Powiązane kategorie

Zastosowanie


  • Nε-Acetyl L-α Lysine Improves Activity and Stability of α-Amylase at Acidic Conditions: A Comparative Study with other Osmolytes. This study highlights the use of Nε-Acetyl-ʟ-lysine in enhancing the functional stability and activity of α-amylase under acidic conditions, demonstrating its potential as a valuable additive in industrial enzyme applications (Joghee et al., 2020).

Działania biochem./fizjol.

Nε-Acetyl-L-lysine (L-AcK) is an R-chain N-acetylated α amino acid used together with other lysine analogues to differentiate and characterized various aminoacylases and regulator 2 (Sir2) enzymes/sirtuins.
This page may contain text that has been machine translated.

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 3

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Certyfikaty analizy (CoA)

Poszukaj Certyfikaty analizy (CoA), wpisując numer partii/serii produktów. Numery serii i partii można znaleźć na etykiecie produktu po słowach „seria” lub „partia”.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Yana Cen et al.
Journal of the American Chemical Society, 132(35), 12286-12298 (2010-08-20)
Sirtuins are protein-modifying enzymes distributed throughout all forms of life. These enzymes bind NAD(+), a universal metabolite, and react it with acetyllysine residues to effect deacetylation of protein side chains. This NAD(+)-dependent deacetylation reaction has been observed for sirtuin enzymes
J A Cohn et al.
Archives of biochemistry and biophysics, 328(1), 158-164 (1996-04-01)
We have previously shown that incubation of the model protein glucose-6-phosphate dehydrogenase (Glu-6-PDH) from the bacterium Leuconostoc mesenteroides with 4-hydroxy-2-nonenal (HNE), a major product of lipid peroxidation, results in the formation of cross-linked protein. HNE-modified protein is resistant to proteolytic
Jarrod B French et al.
Biochemistry, 47(38), 10227-10239 (2008-08-30)
Sirtuins are NAD (+)-dependent enzymes that deacetylate a variety of cellular proteins and in some cases catalyze protein ADP-ribosyl transfer. The catalytic mechanism of deacetylation is proposed to involve an ADPR-peptidylimidate, whereas the mechanism of ADP-ribosyl transfer to proteins is
S L Hazen et al.
The Journal of biological chemistry, 273(9), 4997-5005 (1998-03-28)
We have recently demonstrated that neutrophils oxidize nearly all of the amino acids commonly found in plasma to a corresponding family of aldehydes in high yield. The reaction is mediated by hypochlorous acid (HOCl), the major oxidant generated by the
A Pähler et al.
Chemical research in toxicology, 11(9), 995-1004 (1998-10-07)
Antibodies directed against chemical specific protein modifications are valuable tools to detect and comparatively quantify protein modifications. Both Nepsilon-(dichloroacetyl)-L-lysine and Nepsilon-(trichloroacety)l-L-lysine have been detected as modified amino acids in liver and kidneys of rats treated with perchloroethene (PER) after proteolysis.
Wyświetl wszystkie powiązane dokumenty

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej