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Merck

H8289

Sigma-Aldrich

抗ジメチルヒストンH1.4 (diMe-Lys26)抗体 ウサギ宿主抗体

~1.5 mg/mL, affinity isolated antibody, buffered aqueous solution

別名:

Anti-H1.4K26me2, Anti-H1K26me2

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About This Item

UNSPSCコード:
12352203
NACRES:
NA.41

由来生物

rabbit

結合体

unconjugated

抗体製品の状態

affinity isolated antibody

抗体製品タイプ

primary antibodies

クローン

polyclonal

形状

buffered aqueous solution

分子量

antigen ~35 kDa

化学種の反応性

human

濃度

~1.5 mg/mL

テクニック

western blot: 0.5-1 μg/mL using acid-extracted fraction of HL60 cells.

UniProtアクセッション番号

輸送温度

dry ice

保管温度

−20°C

ターゲットの翻訳後修飾

dimethylation (Lys26)

遺伝子情報

human ... HIST1H1E(3008)

特異性

ChIP validated

免疫原

ヒトヒストンH1.4のアミノ酸22~33に相当するジメチル化合成ペプチド(diMeLys26)。

アプリケーション

Anti-dimethyl-Histone H1.4 (diMe-Lys26) antibody produced in rabbit is suitable for western blotting at a concentration of 0.5-1μg/mL using acid-extracted fraction of HL60 cells.

生物化学的/生理学的作用

The building block of chromatin is the nucleosome which is comprised of an octamer of core histones (H2A, H2B, H3, and H4) around which 147 bp of DNA are wrapped. In mammalian cells, four histone H1 variants (H1.2 to H1.5) are present in all somatic cells, and a fifth (H1.1) is restricted to thymus, testis, and spleen and possibly lymphocytic and neuronal cells. Histone H1.4 is di-methylated or acetylated at Lys26. Lys26 is located within the flexible N-terminal domain of H1.4, just preceding the globular domain.

物理的形状

15 mMアジ化ナトリウム含有のpH 7.4の0.01 Mリン酸緩衝食塩水溶液.

免責事項

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保管分類コード

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

IXO14237:
H8289-200UL:
H8289-VAR:
H8289-25UL:
H8289-BULK:


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S Khochbin
Gene, 271(1), 1-12 (2001-06-19)
Genes encoding linker histone variants have evolved to link their expression to signals controlling the proliferative capacities of cells, i.e. cycling and growth-arrested cells express distinct and specific H1 subtypes. In metazoan, these variants show a tripartite structure, with considerably
Papita Mandal et al.
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Glutamate dehydrogenase has been recently identified as a tissue-specific histone H3-specific clipping enzyme. We have previously shown that it cleaves free as well as chromatin-bound histone H3. However, the physiological significance of this enzyme is still not clear. The present
J C Rice et al.
Current opinion in cell biology, 13(3), 263-273 (2001-05-10)
Post-translational addition of methyl groups to the amino-terminal tails of histone proteins was discovered more than three decades ago. Only now, however, is the biological significance of lysine and arginine methylation of histone tails being elucidated. Recent findings indicate that

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