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62335

Sigma-Aldrich

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp.

lyophilized, powder, ≥1200 U/mg

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About This Item

Número CAS:
Número da licença da enzima:
Número CE:
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

fonte biológica

bacterial (Pseudomonas spp.)

Nível de qualidade

forma

powder

qualidade

lyophilized

atividade específica

≥1200 U/mg

temperatura de armazenamento

−20°C

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Descrição geral

Lipoprotein Lipase (LPL) is majorly secreted by myocytes and adipocytes in humans and is crucial for triglyceride homeostatis. Mutations in the catalytic domain of LPL impairs its interaction with glycosylphosphatidylinositol anchored high density lipoprotein binding protein 1 (GPIHBP1). The N-terminal catalytic domain is essential for lipolysis. The C-terminal is crucial for binding lipoproteins. Altered LPL levels may play role in the pathogenesis of atherosclerosis, coronary heart disease and chronic lymphocytic leukemia.

Aplicação

Lipoprotein Lipase from Pseudomonas sp. has been used in the enzymatic erosion studies in gamma irradiated poly(trimethylene carbonate) (PTMC) films.

Ações bioquímicas/fisiológicas

Malic dehydrogenase catalyzes the dehydrogenation of L-malate by NAD+.
Lipoprotein lipase belongs to the family of triglyceride lipases. It hydrolyses triglycerides in triglyceride-rich ApoB-containing lipoproteins.

Definição da unidade

1 U corresponds to the amount of enzyme which liberates 1 μmol oleic acid per minute at pH 8.0 and 40°C (triolein, Cat. No. 62314 as substrate)

Outras notas

Preparation of aldol acceptors (R)- and (S)-3-azido-2-hydroxypropanal via lipase-catalyzed resolution of the racemic acetal precursor; Effect of enzyme form on its properties in toluene

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 3

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Equipamento de proteção individual

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certificados de análise (COA)

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C.H. von der Osten et al.
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Mutations in lipoprotein lipase that block binding to the endothelial cell transporter GPIHBP1
Voss CV, et al.
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Macrophage-mediated erosion of gamma irradiated poly (trimethylene carbonate) films
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G. Ottolina et al.
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Lipoprotein lipase: biosynthesis, regulatory factors, and its role in atherosclerosis and other diseases
He PP, et al.
Clinica Chimica Acta; International Journal of Clinical Chemistry, 480, 126-137 (2018)

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