Tabela referencyjna aminokwasów

Aminokwas	Reagent	Cell Culture & Molecular Biology	Analytical & Sensitive Applications
Alanine (Ala/A)	A7627	A7469	05129
Arginina (Arg/R)	A5006	A8094	11009
Asparagina (Asn/N)	A8381	A4284	A7094
Kwas asparaginowy (Asp/D)	A9256	A7219	A8949
Cysteina (Cys/C)	C7880	C6852	30129
		C7352
Kwas glutaminowy (Glu/E)	G1251	.G8415	49449
Glutamina (Gln/Q)	G3126	G8540	49419
		G7513
Glicyna (Gly/G)	G7126	G8898	50046
Histydyna (His/H)	H8000	H6034	53319
Hydroksyprolina (Hyp/O)	H54409	H5534
Izoleucyna (Ile/I)	I2752	I7403	58879
Leucyna (Leu/L)	L8000	L8912	61819
Lizyna (Lys/K)	L5626	L8662	62929
Metionina (Met/M)	M9625	M5308	64319
Fenyloalanina (Phe/F)	P2126	P5482
Proline (Pro/P)	P0380	P5607	81709
Serine (Ser/S)	S4500	S4311	84959
Treonina (Thr/T)	T8625	T8441	89179
Tryptofan (Trp/W)	T0254	T8941	93659
Tyrozyna (Tyr/Y)		T8566	93829
		T1145
Valine (Val/V)	V0500	V0513	94619

Właściwości popularnych aminokwasów

Nazwa	Waga cząsteczkowa	Wzór cząsteczkowy	Residue Formula	Waga pozostałości (-H2O)	pKa1	pKb2	pKx3	pl4
Alanina (Ala/A)	89.10	C3H7NO2.	C3H5NO	71.08	2.34	9.69	-	6.00
Arginina (Arg/R)	174.20	C6H14N4O2.	C6H12N4O	156.19	2.17	9.04	12.48	10.76
Asparagina (Asn/N)	132.12	C4H8N2O3	C4H6N2O2	114.11	2.02	8.80	-	5.41
Kwas asparaginowy (Asp/D)	133.11	C4H7NO4	C4H5NO3	115.09	1.88	9.60	3.65	2.77
Cysteina (Cys/C)	121.16	C3H7NO2S	C3H5NOS	103.15	1.96	10.28	8.18	5.07
Kwas glutaminowy (Glu/E)	147.13	C5H9NO4	C5H7NO3	129.12	2.19	9.67	4.25	3.22
Glutamina (Gln/Q)	146.15	C5H10N2O3	C5H8N2O2	128.13	2.17	9.13	-	5.65
Glicyna (Gly/G)	75.07	C2H5NO2.	C2H3NO	57.05	2.34	9.60	-	5.97
Histydyna (His/H)	155.16	C6H9N3O2.	C6H7N3O	137.14	1.82	9.17	6.00	7.59
Hydroksyprolina (Hyp/O)	131.13	C5H9NO3	C5H7NO2	113.11	1.82	9.65	-	-
Izoleucyna (Ile/I)	131.18	C6H13NO2.	C6H11NO	113.16	2.36	9.60	-	6.02
Leucyna (Leu/L)	131.18	C6H13NO2.	C6H11NO	113.16	2.36	9.60	-	5.98
Lizyna (Lys/K)	146.19	C6H14N2O2.	C6H12N2O	128.18	2.18	8.95	10.53	9.74
Metionina (Met/M)	149.21	C5H11NO2S	C5H9NOS	131.20	2.28	9.21	-	5.74
Fenyloalanina (Phe/F)	165.19	C9H11NO2.	C9H9NO	147.18	1.83	9.13	-	5.48
Prolina (Pro/P)	115.13	C5H9NO2.	C5H7NO	97.12	1.99	10.60	-	6.30
Pyroglutamatic (Glp/U)	139.11	C5H7NO3	C5H5NO2	121.09	-	-	-	5.68
Seryna (Ser/S)	105.09	C3H7NO3	C3H5NO2	87.08	2.21	9.15	-	5.68
Treonina (Thr/T)	119.12	C4H9NO3	C4H7NO2	101.11	2.09	9.10	-	5.60
Tryptofan (Trp/W)	204.23	C11H12N2O2.	C11H10N2O	186.22	2.83	9.39	-	5.89
Tyrozyna (Tyr/Y)	181.19	C9H11NO3	C9H9NO2	163.18	2.20	9.11	10.07	5.66
Valine (Val/V)	117.15	C5H11NO2.	C5H9NO	99.13	2.32	9.62	-	5.96

¹ pKa jest ujemną wartością logarytmu stałej dysocjacji dla grupy -COOH.
² pKb jest ujemną wartością logarytmu stałej dysocjacji dla grupy -NH3 
³ pKx jest ujemną wartością logarytmu stałej dysocjacji dla dowolnej innej grupy w cząsteczce.
³ pKx to ujemna część logarytmu stałej dysocjacji dla dowolnej innej grupy w cząsteczce.
⁴ pl to pH w punkcie izoelektrycznym.
Referencje: D.R. Lide, Handbook of Chemistry and Physics, 72nd Edition, CRC Press, Boca Raton, FL, 1991.

.

Aminokwasy są związkami lub elementami budulcowymi, które tworzą peptydy i białka. Każdy aminokwas zbudowany jest z grupy aminowej i grupy karboksylowej związanej z czworościennym węglem. Węgiel ten jest określany jako węgiel α (węgiel alfa). 

Aminokwasy różnią się od siebie łańcuchami bocznymi, które są określane jako grupy R. Grupa R dla każdego z aminokwasów będzie różnić się strukturą, ładunkiem elektrycznym i polaryzacją.

Odnieś się do poniższych wykresów i struktur, aby poznać właściwości aminokwasów, ich rodzaje, zastosowania i dostępność.

Hydrofobowe - alifatyczne Hydrofobowe - aromatyczne neutralne - polarne łańcuchy boczne

Acidic Basic

Unique Indeks hydrofobowości dla popularnych aminokwasów

Aminokwasy z hydrofobowym łańcuchem bocznym - alifatyczne

Alanina, Ala, A

Izoleucyna, Ile, I

Leucyna, Leu, L

Metionina, Met, M

Walina, Val, V

Aminokwasy z hydrofobowym łańcuchem bocznym - aromatyczne

Fenyloalanina, Phe, F

Tryptofan, Trp, W

Tyrozyna, Tyr, Y

Aminokwasy z polarnymi neutralnymi łańcuchami bocznymi

Asparagina, Asn, N

Cysteina, Cys, C

Glutamina, Gln, Q

Seryna, Ser, S

Treonina, Thr, T

Aminokwasy z elektrycznie naładowanymi łańcuchami bocznymi - kwaśne

Kwas asparaginowy, Asp, D

Kwas glutaminowy, Glu, E

Aminokwasy z elektrycznie naładowanymi łańcuchami bocznymi - podstawowe

Arginina, Arg, R

Histydyna, His, H

Lizyna, Lys, K

Unikalne aminokwasy

Glicyna, Gly, G

Proline, Pro, P

Indeks hydrofobowości dla popularnych aminokwasów

Indeks hydrofobowości jest miarą względnej hydrofobowości lub rozpuszczalności aminokwasu w wodzie. W białku aminokwasy hydrofobowe prawdopodobnie znajdują się we wnętrzu, podczas gdy aminokwasy hydrofilowe prawdopodobnie stykają się ze środowiskiem wodnym.

Wartości w poniższej tabeli są znormalizowane w taki sposób, że najbardziej hydrofobowa reszta ma wartość 100 w stosunku do glicyny, która jest uważana za neutralną (wartość 0). Skale zostały ekstrapolowane na reszty, które są bardziej hydrofilowe niż glicyna.

Przy pH 2A		Przy pH 7B
Bardzo hydrofobowy
Leu	100	Phe	100
Ile	100	Ile	99
Phe	92	Trp	97
Trp	84	Leu	97
Val	79	Val	76
Met	74	Met	74
Hydrofobowy
Cys	52	Tyr	63
Tyr	49	Cys	49
Ala	47	Ala	41
Neutralny
Thr	13	Thr	13
Glu	8	His	8
Gly	0	Gly	0
Ser	-7	Ser	-5
Gln	-18	Gln	-10
Asp	-18
Hydrofilowy
Arg	-26	Arg	-14
Lys	-37	Lys	-23
Asn	-41	Asn	-28
His	-42	Glu	-31
Pro	-46	Pro	-46 (używane pH 2)
	&	Asp	-55

^{Wartości A}pH 2: Znormalizowane na podstawie Sereda et al., J. Chrom. 676: 139-153 (1994).
^{Wartości B}pH 7: Monera et al., J. Protein Sci. 1: 319-329 (1995).

Referencje

1. Hayman M, Smith K, Cameron N, Przyborski S. 2005. Growth of human stem cell-derived neurons on solid three-dimensional polymers. Journal of Biochemical and Biophysical Methods. 62(3):231-240. https://doi.org/10.1016/j.jbbm.2004.12.001

2. Cho IJ, Ahn JY, Kim S, Choi MS, Ha TY. 2008. Resveratrol attenuates the expression of HMG-CoA reductase mRNA in hamsters. Biochemical and Biophysical Research Communications. 367(1):190-194. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2007.12.140

3. Polleux F, Ghosh A. 2002. The Slice Overlay Assay: A Versatile Tool to Study the Influence of Extracellular Signals on Neuronal Development. Science Signaling. 2002(136):pl9-pl9. https://doi.org/10.1126/stke.2002.136.pl9

4. Rama Rao KV, Reddy PV, Tong X, Norenberg MD. 2010. Brain Edema in Acute Liver Failure. The American Journal of Pathology. 176(3):1400-1408. https://doi.org/10.2353/ajpath.2010.090756

5. Marx M, Günter RH, Hucko W, Radnikow G, Feldmeyer D. 2012. Improved biocytin labeling and neuronal 3D reconstruction. Nat Protoc. 7(2):394-407. https://doi.org/10.1038/nprot.2011.449