Struktura kotwicy Gpi

Białka zakotwiczone w glikozylofosfatydyloizotolu (GPI) są białkami związanymi z błoną, występującymi w całym królestwie zwierząt. Białka zakotwiczone w GPI są połączone na swoim karboksyterminusie poprzez fosfodiestrowe wiązanie fosfoetanoloaminy z trimannozylo-nieacetylowanym rdzeniem glukozaminowym (Man3-GlcN). Redukujący koniec GlcN jest połączony z fosfatydyloinozytolem (PI). PI jest następnie zakotwiczony poprzez kolejne wiązanie fosfodiestrowe do błony komórkowej poprzez jej hydrofobowy region. Formy pośrednie są również obecne w wysokich stężeniach w preparatach mikrosomalnych. Rdzeń oligosacharydowy Man3-GlcN może ulegać różnym modyfikacjom podczas wydzielania z komórki.

Ich funkcjonalność waha się od enzymatycznej do antygenowej i adhezyjnej. Przyczyniają się one do ogólnej organizacji białek związanych z błoną i są ważne w apikalnym pozycjonowaniu białek. Białka zakotwiczone w GPI odgrywają również kluczową rolę w różnych szlakach transdukcji sygnału za pośrednictwem receptorów.

Uwolnienie białek zakotwiczonych w GPI można osiągnąć poprzez traktowanie fosfolipazą C, specyficzną dla fosfatydyloinozytolu (PLC-PI) (kody produktów P5542 i P8804). Enzym specyficznie hydrolizuje wiązanie fosfodiestrowe fosfatydyloinozytolu, tworząc wolny 1,2-diacyloglicerol i związany z glikopeptydem cykliczny 1,2-fosforan inozytolu.

Rysunek 1.