Przejdź do zawartości
Merck
Wszystkie zdjęcia(1)

Kluczowe dokumenty

Wyświetl całą dokumentację

E1036

Sigma-Aldrich

116-9e

≥98% (HPLC), powder

Synonim(y):

116-9e, 4-[1,1′-Biphenyl]-4-yl-3,4-dihydro-6-methyl-2-oxo-5-[(phenylmethoxy)carbonyl]-1(2H)-pyrimidinehexanoic acid

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
Wszystkie zdjęcia(1)

About This Item

Wzór empiryczny (zapis Hilla):
C31H32N2O5
Numer CAS:
831217-43-7
Masa cząsteczkowa:
512.60
Numer MDL:
MFCD18632539
Kod UNSPSC:
12352200
Identyfikator substancji w PubChem:
329798875
NACRES:
NA.77

Poziom jakości

100

Próba

≥98% (HPLC)

Formularz

powder

kolor

white to off-white

rozpuszczalność

DMSO: >20 mg/mL

temp. przechowywania

2-8°C

ciąg SMILES

CC1=C(C(NC(=O)N1CCCCCC(O)=O)c2ccc(cc2)-c3ccccc3)C(=O)OCc4ccccc4

InChI

1S/C31H32N2O5/c1-22-28(30(36)38-21-23-11-5-2-6-12-23)29(32-31(37)33(22)20-10-4-9-15-27(34)35)26-18-16-25(17-19-26)24-13-7-3-8-14-24/h2-3,5-8,11-14,16-19,29H,4,9-10,15,20-21H2,1H3,(H,32,37)(H,34,35)

Klucz InChI

GHFQWLNXJMUCGC-UHFFFAOYSA-N

Zastosowanie

116-9e został użyty jako inhibitor białka szoku cieplnego 70 (Hsp70) ko-chaperonu HDJ2 (ludzki Ydj1/DNAJA1) do badania wpływu HDJ2 na regulację aktywności reduktazy rybonukleotydowej (RNR) w komórkach HEK293. Został również użyty jako inhibitor Hsp70 do badania wpływu chaperonu Hsp70 na glikozylację b5-ops w bocznych populacjach (SP) komórek HeLa.

Działania biochem./fizjol.

116-9e jest związkiem dihydropirymidynowym.
116-9e is a blocker of Hsp40-Hsp70 binding thereby inhibiting the chaperone activity of Hsp70-Hsp40. The Hsp40 family of co–chaperones binds to Hsp70 through a conserved J–domain. It is believed that 116-9e inhibits chaperone functions by preventing Hsp70–Hsp40 complex assembly.

The same compound by a different name, MAL2-11B, has been found to inhibit the activity of a viral J-domain protein, large tumor antigen (TAg). MAL2-11B inhibited both TAg′s endogenous ATPase activity and the TAg-mediated activation of Hsp70.
116-9e is a blocker of Hsp40-Hsp70 binding.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Piktogramy

Skull and crossbonesEnvironment
GHS06,GHS09

Hasło ostrzegawcze

Danger

Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia

H301 - H410

Zwroty wskazujące środki ostrożności

P273 - P301 + P310 + P330

Klasyfikacja zagrożeń

Acute Tox. 3 Oral - Aquatic Acute 1 - Aquatic Chronic 1

Kod klasy składowania

6.1C - Combustible, acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 3

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number
011M4601V

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Wyszukaj dokument COA

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Bruna Figueiredo Costa et al.
Traffic (Copenhagen, Denmark), 19(3), 182-197 (2018-01-24)
Tail-anchored (TA) proteins insert into their target organelles by incompletely elucidated posttranslational pathways. Some TA proteins spontaneously insert into protein-free liposomes, yet target a specific organelle in vivo. Two spontaneously inserting cytochrome b5 forms, b5-ER and b5-RR, which differ only
Erina Matsuoka et al.
Functional plant biology : FPB (2019-06-21)
The heat shock protein 90 (HSP90) inhibitor, geldanamycin, is a chemical inducer of the heat shock response (HSR) in Arabidopsis. Geldanamycin is thought to activate the heat shock signal by dissociating the HSP90-heat shock factor (HSF) complex. Recent studies have
Isaac T Sluder et al.
PLoS genetics, 14(11), e1007462-e1007462 (2018-11-20)
Hsp70 is a well-conserved molecular chaperone involved in the folding, stabilization, and eventual degradation of many "client" proteins. Hsp70 is regulated by a suite of co-chaperone molecules that assist in Hsp70-client interaction and stimulate the intrinsic ATPase activity of Hsp70.

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej