CS0003
Zestaw do oznaczania aktywności acetylocholinoesterazy
Synonim(y):
Zestaw testowy AChE
Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
About This Item
Kod UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.83
Polecane produkty
zastosowanie
sufficient for 200 colorimetric test
Warunki transportu
dry ice
temp. przechowywania
−20°C
Opis ogólny
Zestaw do oznaczania aktywności acetylocholinoesterazy (kolorymetryczny) zapewnia prostą, szybką i bezpośrednią procedurę pomiaru poziomu acetylocholinoesterazy w różnych próbkach, takich jak surowica, osocze, tkanki lub lizaty komórkowe / ekstrakty komórkowe. Test ten opiera się na metodzie Ellmana, w której tiocholina, wytwarzana przez acetylocholinoesterazę, reaguje z DTNB 5,5¢-ditiobis (kwas 2-nitrobenzoesowy), tworząc produkt kolorymetryczny (412 nm), proporcjonalny do obecnej aktywności acetylocholinoesterazy. Zestaw ten nie wymaga ważenia ani mieszania wielu odczynników. Aktywność acetylocholinoesterazy jest mierzona bez użycia krzywej kalibracyjnej. Kontrola pozytywna acetylocholinoesterazy w zestawie może być używana do badań przesiewowych na obecność inhibitorów acetylocholinoesterazy.
Zakres wykrywania: 10-600 jednostek/litr aktywności acetylocholinoesterazy.
Czas wykrywania: 5-10 minut
Acetylocholinoesteraza (AChE) jest hydrolazą serynową występującą w połączeniach nerwowo-mięśniowych i cholinergicznych synapsach mózgu. AChE hydrolizuje estry choliny. Aktywność acetylocholinoesterazy jest związana z funkcją odpowiedzi nerwowej. Jej główną rolą biologiczną jest zakończenie transmisji impulsów w synapsach cholinergicznych poprzez szybką hydrolizę neuroprzekaźnika acetylocholiny (ACh) do octanu i choliny.
Trucizny fosforoorganiczne (OP) tworzą wiązanie kowalencyjne z resztą serynową w miejscu aktywnym AChE, a zatem są silnymi nieodwracalnymi inhibitorami AChE.
Inhibitory AChE są stosowane w leczeniu różnych zaburzeń nerwowo-mięśniowych i stanowią pierwszą generację leków stosowanych w leczeniu choroby Alzheimera.
Inhibitory AChE hamują rozkład ACh przez enzym cholinesterazę, zwiększając zarówno poziom, jak i czas działania neuroprzekaźnika. W zależności od sposobu działania, inhibitory AChE można podzielić na dwie grupy: nieodwracalne i odwracalne. Odwracalne inhibitory, konkurencyjne lub niekonkurencyjne, mają głównie zastosowania terapeutyczne, podczas gdy efekty toksyczne są związane z nieodwracalnymi modulatorami aktywności AChE.
Zakres wykrywania: 10-600 jednostek/litr aktywności acetylocholinoesterazy.
Czas wykrywania: 5-10 minut
Acetylocholinoesteraza (AChE) jest hydrolazą serynową występującą w połączeniach nerwowo-mięśniowych i cholinergicznych synapsach mózgu. AChE hydrolizuje estry choliny. Aktywność acetylocholinoesterazy jest związana z funkcją odpowiedzi nerwowej. Jej główną rolą biologiczną jest zakończenie transmisji impulsów w synapsach cholinergicznych poprzez szybką hydrolizę neuroprzekaźnika acetylocholiny (ACh) do octanu i choliny.
Trucizny fosforoorganiczne (OP) tworzą wiązanie kowalencyjne z resztą serynową w miejscu aktywnym AChE, a zatem są silnymi nieodwracalnymi inhibitorami AChE.
Inhibitory AChE są stosowane w leczeniu różnych zaburzeń nerwowo-mięśniowych i stanowią pierwszą generację leków stosowanych w leczeniu choroby Alzheimera.
Inhibitory AChE hamują rozkład ACh przez enzym cholinesterazę, zwiększając zarówno poziom, jak i czas działania neuroprzekaźnika. W zależności od sposobu działania, inhibitory AChE można podzielić na dwie grupy: nieodwracalne i odwracalne. Odwracalne inhibitory, konkurencyjne lub niekonkurencyjne, mają głównie zastosowania terapeutyczne, podczas gdy efekty toksyczne są związane z nieodwracalnymi modulatorami aktywności AChE.
Zastosowanie
Wykrywanie poziomów aktywności acetylocholinoesterazy w różnych próbkach, takich jak surowica i osocze, tkanki lub lizaty komórkowe
Umożliwia badanie przesiewowe pod kątem inhibitorów acetylocholinoesterazy
Umożliwia badanie przesiewowe pod kątem inhibitorów acetylocholinoesterazy
Cechy i korzyści
Nasz ekonomiczny zestaw do pomiaru aktywności acetylocholinoesterazy (AChE) pozwala zaoszczędzić czas i wysiłek:
- Prosta, szybka, czuła i bezpośrednia procedura pomiaru poziomu aktywności acetylocholinoesterazy w różnych próbkach, takich jak surowica i osocze, tkanki lub lizaty komórkowe, umożliwia badanie przesiewowe w kierunku inhibitorów acetylocholinoesterazy.
- Kalkulator pomocniczy (Kliknij tutaj, aby pobrać plik kalkulatora excel): Obliczy potrzebne odczynniki zgodnie z potrzebami eksperymentalnymi i przeanalizuje wyniki na podstawie danych eksperymentalnych!
Definicja jednostki
Jedna jednostka acetylocholinoesterazy to ilość enzymu, która katalizuje produkcję 1,0 mmola tiocholiny na minutę przy pH 8,0 w temperaturze pokojowej. Zestaw zawiera odczynniki wystarczające do przeprowadzenia 200 testów.
Inne uwagi
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Hasło ostrzegawcze
Danger
Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia
Zwroty wskazujące środki ostrożności
Klasyfikacja zagrożeń
Eye Dam. 1
Kod klasy składowania
10 - Combustible liquids
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Certyfikaty analizy (CoA)
Lot/Batch Number
Nie widzisz odpowiedniej wersji?
Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
Klienci oglądali również te produkty
Narisa Kamkaen et al.
Molecules (Basel, Switzerland), 27(10) (2022-05-29)
L-dopa, a dopaminergic agonist, is the gold standard for the treatment of Parkinson's disease. However, due to the long-term toxicity and adverse effects of using L-dopa as the first-line therapy for Parkinson's disease, a search for alternative medications is an
Neuromuscular transmission -enzymatic destruction of acetylcholine
Barnard, E.A. et al.
SpringerPlus, 201-224 (1974)
Anticholinesterase agents
Taylor, P. et al.
Goodman and Gilman?s The Pharmacological Basis of Therapeutics, 201-216 (2006)
Acetylcholinesterase: enzyme structure, reaction dynamics, and virtual transition states
Daniel M. Quinn et al.
Chemical Reviews, 955-979 (1987)
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.
Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej