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Merck

40452

Sigma-Aldrich

ラッカーゼ from Agaricus bisporus

greener alternative

powder, deep brown, ≥4 U/mg

別名:

Uroshiol oxidase

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About This Item

CAS番号:
Enzyme Commission number:
EC Number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.54

由来生物

fungus (Agaricus bisporus)

形状

powder

比活性

≥4 U/mg

環境により配慮した代替製品の特徴

Design for Energy Efficiency
Learn more about the Principles of Green Chemistry.

sustainability

Greener Alternative Product

deep brown

環境により配慮した代替製品カテゴリ

輸送温度

wet ice

保管温度

−20°C

InChI

1S/C9H13NO/c1-4-10-7(2)5-9(6-11)8(10)3/h5-6H,4H2,1-3H3

InChI Key

NWDZDFOKSUDVJV-UHFFFAOYSA-N

関連するカテゴリー

詳細

メルクは、グリーン・ケミストリーの12原則の1つ以上に則った、より環境に配慮した製品(グリーン代替品)をお客様にお届けできるよう最善の努力をします。この製品は、代替エネルギーのための酵素として使用されています。さらなる情報については Enzymes for Alternative Energy Researchをご参照ください。

アプリケーション

ラッカーゼは、多くの植物、真菌および微生物に認められるポリフェノールオキシダーゼです。 ラッカーゼは、酵素バイオ燃料システム、歯のホワイトニング、繊維染色、および酸素の除去を必要とするその他の用途に役立つ場合があります

生物化学的/生理学的作用

ラッカーゼは、分子状酸素を水に還元する青色銅オキシダーゼです。 ラッカーゼは、ポリフェノール、メトキシ置換フェノール、およびジアミンを酸化しますが、チロシンは酸化しません。 ラッカーゼによる酸化は、フリーラジカルを生成する一電子反応です

単位の定義

1 unitは、pH 6.0、25°C、1分間で、1 μmolのカテコールを変換する酵素量に相当します。

ピクトグラム

Health hazard

シグナルワード

Danger

危険有害性情報

注意書き

危険有害性の分類

Resp. Sens. 1

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

40452-100MG:
40452-1G:
40452-5G:
40452-VAR:
40452-BULK:


試験成績書(COA)

製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書(COA) を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。

以前この製品を購入いただいたことがある場合

文書ライブラリで、最近購入した製品の文書を検索できます。

文書ライブラリにアクセスする

Applications of oxidoreductases: Recent progress.
Xu, Feng
Industrial Biotechnology (New Rochelle, N.Y.), 1, 38-50 (2005)
The structure and function of fungal laccases
Christopher F. Thurston
Microbiology, 140, 19-26 (1994)
Ian R Wheeldon et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 105(40), 15275-15280 (2008-10-01)
Here, we present two bifunctional protein building blocks that coassemble to form a bioelectrocatalytic hydrogel that catalyzes the reduction of dioxygen to water. One building block, a metallopolypeptide based on a previously designed triblock polypeptide, is electron-conducting. A second building
Meng-Hsuan Wu et al.
Scientific reports, 9(1), 9754-9754 (2019-07-07)
Laccases that are tolerant to organic solvents are powerful bio-catalysts with broad applications in biotechnology. Most of these uses must be accomplished at high concentration of organic solvents, during which proteins undergo unfolding, thereby losing enzyme activity. Here we show
Shanfa Lu et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 110(26), 10848-10853 (2013-06-12)
Laccases, as early as 1959, were proposed to catalyze the oxidative polymerization of monolignols. Genetic evidence in support of this hypothesis has been elusive due to functional redundancy of laccase genes. An Arabidopsis double mutant demonstrated the involvement of laccases

ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.

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