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Merck

10108227001

Roche

酸性ホスファターゼ

grade II, from potato

別名:

ホスファターゼ、酸

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About This Item

Enzyme Commission number:
UNSPSCコード:
12352204

品質水準

形状

lyophilized

比活性

~2 units/mg protein (at 25 °C with 4-nitrophenyl phosphate as the substrate)

包装

pkg of 500 mg

メーカー/製品名

Roche

最適pH

4.9-5.6

輸送温度

wet ice

関連するカテゴリー

詳細

オルトリン酸-モノエステルホスホヒドロラーゼ(酸性至適型)。
酸性ホスファターゼは、肥大したジャガイモ塊茎の細胞質および細胞壁部分に見られる、非特異的ホスホモノエステラーゼです。酸性アミノ酸残基がいくつかあります。程度の異なるグリコシル化を有する最大6個のアイソフォームで存在することが見出されました。主要なジャガイモのアイソフォームは、96kDaの分子量を有するホモ二量体です。

生物化学的/生理学的作用

酸性ホスファターゼは、無機リン酸の濃度を維持します。酸性条件下でオルトリン酸モノエステルを加水分解し、またジャガイモの塊茎形成にも関与します。カゼイン、リボフラビン結合タンパク質、ペプシノーゲン、オボアルブミン、ホスビチンなどのリンタンパク質からリン酸基を除去します。

保管および安定性

2~8℃の乾燥状態で保存してください。

その他情報

生命科学研究用途に限ります。診断措置において使用しないでください。

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

引火点(°F)

does not flash

引火点(℃)

does not flash


試験成績書(COA)

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Acid phosphatases
H Bull
Journal of Clinical Pathology, 55, 65-72 (2002)
Sanaullah Khan et al.
Natural product research, 30(5), 570-573 (2015-04-19)
Acid phosphatase-I (Apase-I) from seeds of Nelumbo nucifera was purified to electrophoretic homogeneity by combination of ammonium sulfate precipitation, size-exclusion and ion exchange chromatography. SDS-PAGE of purified Apase-I gave a single band with molecular mass of 80 kDa under reducing
Da-Yong Wang et al.
Journal of integrative plant biology, 50(6), 733-741 (2008-08-21)
APase activity is involved in regulating many physiological and developmental events by affecting the resorption process. In this study, we investigate the role of APase activity in tuber development in potato. APase activities were mainly localized in cytoplasm, gaps among
K. S. Gellatly et al.
Plant physiology, 106(1), 223-232 (1994-09-01)
The major acid phosphatase (APase) from potato (Solanum tuberosom L. cv Chiefton) tubers has been purified 2289-fold to near homogeneity and a final O-phospho-L-tyrosine (P-Tyr) hydrolyzing specific activity of 1917 [mu]mol Pi produced min-1 mg-1 of protein. Nondenaturing polyacrylamide gel
E W Bingham et al.
Biochimica et biophysica acta, 429(2), 448-460 (1976-04-08)
Potato acid phosphatase (EC 3.1.3.2) was used to remove the eight phosphate groups from alphas1-casein. Unlike most acid phosphatases, which are active at pH 6.0 or below, potato acid phosphatase can catalyze the dephosphorylation of alphas1-casein at pH 7.0. Although

ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.

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