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由来生物
rat
品質水準
抗体製品の状態
purified antibody
抗体製品タイプ
primary antibodies
クローン
7G11, monoclonal
化学種の反応性
mouse
テクニック
immunofluorescence: suitable
western blot: suitable
アイソタイプ
IgG2aκ
NCBIアクセッション番号
UniProtアクセッション番号
輸送温度
wet ice
ターゲットの翻訳後修飾
unmodified
遺伝子情報
mouse ... Lmna(16905)
詳細
ラミンAは、核の形状とサイズを決定する内膜の下にあるタンパク質ネットワークである核ラミナの重要な構成要素です。ラミンAをコードしている同一の遺伝子（マウス種のLmna、Dhe、またはLamn1、Gene ID 16905）が、選択的スプライシングを受けたプレラミンCアイソフォーム（UniProt P48678-2およびP48678-3）もコードしています。マウスラミンA（UniProt P48678-1）はまず、末端にCAAXモチーフがある、665アミノ酸のプレラミンAとして作られます。これがさらに4つの酵素ステップによる翻訳後プロセシングを受けて、成熟ラミンAになります。Cys662のファルネシル化、最後の3つのアミノ酸（a.a. 663～665）の細胞内タンパク質分解的切断、Cys662のカルボキシルメチル化、およびファルネシル化されたCys662を含む残りのプロペプチド配列（a.a. 648～662）の最終的な細胞内タンパク質分解的除去は、ER膜亜鉛メタロプロテイナーゼZMPSTE24によって触媒されます。
特異性
クローン7G11は、ファルネシル化状態にかかわらずプレラミン-Aを検出しますが、C末端プロペプチド配列のない成熟ラミン-A（a.a. 1-647）は検出しません。クローン7G11は、成熟前または成熟後のスプライシングされたアイソフォームC1およびC2（ラミン-C; P48678-2およびP48678-3）は検出しません。
免疫原
エピトープ：C末端プロペプチド配列
マウスプレラミンAのC末端プロペプチド配列に相当する直鎖ペプチド。
アプリケーション
この抗プレラミン-A抗体、クローン7G11は、プレラミン-Aの検出において、ウェスタンブロッティングおよび免疫蛍光での使用が検証されています。
ウェスタンブロッティング：0.5 µg/mLで使用、C2C12細胞ライセートにおける2日間のFTI（5 µM、カタログ番号344550）処理誘発性プレラミンA蓄積を検出できます。
免疫蛍光染色：ケラチノサイト特異的Fntbノックアウトマウス由来のパラホルムアルデヒド固定およびパラフィン包埋皮膚切片を用いた蛍光免疫組織染色により、代表的なロットは、ケラチノサイトではアップレギュレートされたプレラミンA免疫反応性を検出しましたが、皮膚線維芽細胞では検出しませんでした。一方、組織/細胞タイプ非特異的Zmpste24ノックアウトマウス由来のケラチノサイトおよび真皮線維芽細胞ではプレラミンAアップレギュレーションが認められました（Lee, R., et al. (2010).Hum.Mol. Genet.19(8):1603-1617）。
免疫蛍光染色代表的なロットは、C662S非ファルネシル化プレラミンAのみを産生し（nPLAO/nPLAO）ラミンCは産生しないトランスジェニックマウス系統由来のメタノール固定およびTween透過処理凍結肝臓切片を用いた蛍光免疫組織染色により、肝細胞の核縁を染色しました。一方、野生型マウスまたは野生型プレラミンAのみを産生し（PLAO/PLAO）ラミンCは産生しないマウス系統由来の肝臓切片では、細胞プレラミンA濃度は検出されませんでした（Davies, B.S., et al. (2010).Hum.Mol. Genet. 19(13):2682-2694）。
ウェスタンブロッティング：代表的なロットは、マウス線維芽細胞においてファルネシルトランスフェラーゼ阻害剤（FTI）処理時の細胞プレラミンA蓄積を検出しました。クローン7G11は、プレラミンAを選択的に検出しますが、成熟ラミンAまたはラミンCは検出しません（Lee, R., et al. (2010).Hum.Mol. Genet.19(8):1603-1617）。
注記：正常状態では、細胞プレラミンA濃度は検出レベル未満です。新たに産生されたプレラミンAはすべて、すみやかにさらにプロセシングされ、成熟ラミンAとなります。細胞のプレラミンAを抗体に基づいて検出できるように、細胞のファルネシルトランスフェラーゼおよび/またはZMPSTE24活性は、阻害する必要があります（遺伝子ノックアウトまたは阻害剤処理による）。
免疫蛍光染色：ケラチノサイト特異的Fntbノックアウトマウス由来のパラホルムアルデヒド固定およびパラフィン包埋皮膚切片を用いた蛍光免疫組織染色により、代表的なロットは、ケラチノサイトではアップレギュレートされたプレラミンA免疫反応性を検出しましたが、皮膚線維芽細胞では検出しませんでした。一方、組織/細胞タイプ非特異的Zmpste24ノックアウトマウス由来のケラチノサイトおよび真皮線維芽細胞ではプレラミンAアップレギュレーションが認められました（Lee, R., et al. (2010).Hum.Mol. Genet.19(8):1603-1617）。
免疫蛍光染色代表的なロットは、C662S非ファルネシル化プレラミンAのみを産生し（nPLAO/nPLAO）ラミンCは産生しないトランスジェニックマウス系統由来のメタノール固定およびTween透過処理凍結肝臓切片を用いた蛍光免疫組織染色により、肝細胞の核縁を染色しました。一方、野生型マウスまたは野生型プレラミンAのみを産生し（PLAO/PLAO）ラミンCは産生しないマウス系統由来の肝臓切片では、細胞プレラミンA濃度は検出されませんでした（Davies, B.S., et al. (2010).Hum.Mol. Genet. 19(13):2682-2694）。
ウェスタンブロッティング：代表的なロットは、マウス線維芽細胞においてファルネシルトランスフェラーゼ阻害剤（FTI）処理時の細胞プレラミンA蓄積を検出しました。クローン7G11は、プレラミンAを選択的に検出しますが、成熟ラミンAまたはラミンCは検出しません（Lee, R., et al. (2010).Hum.Mol. Genet.19(8):1603-1617）。
注記：正常状態では、細胞プレラミンA濃度は検出レベル未満です。新たに産生されたプレラミンAはすべて、すみやかにさらにプロセシングされ、成熟ラミンAとなります。細胞のプレラミンAを抗体に基づいて検出できるように、細胞のファルネシルトランスフェラーゼおよび/またはZMPSTE24活性は、阻害する必要があります（遺伝子ノックアウトまたは阻害剤処理による）。
研究カテゴリー
細胞構造
細胞構造
研究サブカテゴリー
分子接着（CAM）
分子接着（CAM）
品質
RAW264.7細胞ライセートのウェスタンブロッティングで評価されています。
ウェスタンブロッティング：0.5 µg/mLで使用、マウスRAW 264.7マクロファージにおける2日間のFTI-276（5 µM; カタログ番号344550）処理誘発性プレラミンA蓄積を検出できます。
ウェスタンブロッティング：0.5 µg/mLで使用、マウスRAW 264.7マクロファージにおける2日間のFTI-276（5 µM; カタログ番号344550）処理誘発性プレラミンA蓄積を検出できます。
ターゲットの説明
実測値：約74 kDa。この抗体は、A型プレラミンは検出しますが、アイソフォームCは検出しません。
物理的形状
0.1 Mトリス-グリシン（pH 7.4）、150 mM NaCl、0.05%アジ化ナトリウムを含むバッファー中の精製ラットモノクローナルIgG2aκ抗体。
フォーマット：精製
精製プロテインG
保管および安定性
2～8°Cで受領日から1年間安定です。
その他情報
濃度：ロットに固有のデータシートを参照してください。
免責事項
メルクのカタログまたは製品に添付されたメルクのその他の文書に記載されていない場合、メルクの製品は研究用途のみを目的としているため、他のいかなる目的にも使用することはできません。このような目的としては、未承認の商業用途、in vitroの診断用途、ex vivoあるいはin vivoの治療用途、またはヒトあるいは動物へのあらゆる種類の消費あるいは適用などがありますが、これらに限定されません。
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保管分類コード
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 1
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
MABT345:
試験成績書（COA）
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
Brandon S J Davies et al.
Human molecular genetics, 19(13), 2682-2694 (2010-04-28)
Lamin A is formed from prelamin A by four post-translational processing steps-farnesylation, release of the last three amino acids of the protein, methylation of the farnesylcysteine and the endoproteolytic release of the C-terminal 15 amino acids (including the farnesylcysteine methyl
Genetic studies on the functional relevance of the protein prenyltransferases in skin keratinocytes.
Lee, R; Chang, SY; Trinh, H; Tu, Y; White, AC; Davies, BS; Bergo, MO; Fong, LG; Lowry, WE; Young, SG
Human Molecular Genetics null
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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