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Merck

T1426

Sigma-Aldrich

Trypsin aus Rinderpankreas

TPCK Treated, essentially salt-free, lyophilized powder, ≥10,000 BAEE units/mg protein

Synonym(e):

Serine Protease 1

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.54

Biologische Quelle

bovine pancreas

Qualität

Proteomics Grade

Form

essentially salt-free, lyophilized powder

Spezifische Aktivität

≥10,000 BAEE units/mg protein

Mol-Gew.

23.8 kDa

Löslichkeit

hydrochloric acid: soluble 1 mM

Anwendung(en)

diagnostic assay manufacturing

Fremdaktivität

Chymotrypsin ≤0.1 BTEE units/mg protein

Lagertemp.

−20°C

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Anwendung

Für den Trypsinverdau von Peptiden ein Verhältnis von ca. 1:100 bis 1:20 (Trypsin:Peptid) verwenden. Die typische Verwendung für dieses Produkt besteht im Entfernen von adhärenten Zellen von einer Kulturoberfläche. Die zum Ablösen von Zellen von ihrem Substrat erforderliche Trypsinkonzentration hängt in erster Linie vom Zelltyp und dem Alter der Kultur ab. Trypsine werden auch für die Resuspendierung von Zellen während der Zellkultur, in der Proteomikforschung für den Verdau von Proteinen und in verschiedenen In-Gel-Verdaus verwendet. Weitere Anwendungsbereiche sind u. a. die Beurteilung der Kristallisierung mit membranbasierten Methoden und eine Studie zur Feststellung, ob Proteinfaltungsraten und Proteinausbeuten durch das Vorhandensein von sog. „kinetischen Fallen“ begrenzt werden können.

Biochem./physiol. Wirkung

Trypsin spaltet Peptide auf der C-terminalen Seite von Lysin- und Argininrückständen. Die Hydrolyse dieser Reaktion wird verlangsamt, wenn sich auf einer der Seiten der Spaltstelle ein Säurerest befindet, und die Hydrolyse wird beendet, wenn sich auf der Carboxylseite der Spaltstelle ein Prolinrest befindet. Der optimale pH-Wert für die Trypsinaktivität liegt zwischen 7 und 9. Trypsin kann auch zum Spalten von Ester und Amidbindungen von synthetischen Derivaten von Aminosäuren eingesetzt werden. EDTA wird Trypsinlösungen als Chelatbildner zugegeben, der Calcium- und Magnesiumionen neutralisiert, welche die Peptidbindungen verdecken, auf die sich das Trypsin auswirkt. Durch das Entfernen dieser Ionen wird die enzymatische Aktivität verstärkt.

Serinprotease-Inhibitoren, u. a. DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin, hemmen Trypsin.

Komponenten

Trypsin besteht aus einem einzelsträngigen Polypeptid aus 223 Aminosäureresten und wird durch Entfernung des N-terminalen Hexapeptids von Trypsinogen produziert, das an der Lys-Ile-Peptidbindung abgespalten wird. Die Sequenz der Aminosäuren ist über 6 Disulfidbrücken verbunden. Dies ist die native Form von Trypsin, das Beta-Trypsin. BETA-Trypsin kann durch Spaltung am Lys-Ser-Rest autolysiert werden, um Alpha-Trypsin herzustellen. Trypsin gehört zur Familie der Serinproteasen.

Vorsicht

Lösungen in 1 mM HCl sind in Aliquoten bei -20 °C 1 Jahr haltbar. Das vorhandene Ca2+ reduziert auch die Autolyse von Trypsin und wahrt dessen Stabilität in Lösung. Trypsin behält auch den Großteil seiner Aktivität in 2,0 M Harnstoff, 2,0 M Guanidin HCl oder 0,1 % (w/v) SDS bei.

Einheitendefinition

Eine BAEE-Einheit erzeugt unter Verwendung von BAEE als Substrat ein A253 von 0,001 pro Minute bei einem pH-Wert von 7,6 und einer Temperatur von 25 °C.

Angaben zur Herstellung

Löslich in 1 mM HCl bei 1 mg/ml.
TPCK-behandelt und dialysiert. Die Behandlung mit L-1-Tosylamid-2-phenylethylchlormethylketon (TPCK) reduziert die Chymotrypsinaktivität, die normalerweise bei Trypsin vorhanden ist.

Piktogramme

Health hazardExclamation mark

Signalwort

Danger

Gefahreneinstufungen

Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Zielorgane

Respiratory system

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Persönliche Schutzausrüstung

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


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Jeffrey R Whiteaker et al.
Molecular & cellular proteomics : MCP, 10(4), M110-M110 (2011-01-20)
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Yipu Lin et al.
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Joshua K Endow et al.
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Journal of virology, 92(11) (2018-03-23)
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