324727
Endoglikozydaza F3, Elizabethkingia meningosepticum, rekombinowana, E. coli
Endoglycosidase F3, Elizabethkingia meningosepticum, Recombinant, E. coli, cleaves asparagine-linked or free biantennary and triantennary complex, and Man3GlcNAc oligosaccharides from glycoproteins.
Synonim(y):
Endo-β-N-acetyloglukozaminidaza F3, Endo F3
Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
About This Item
Polecane produkty
rekombinowane
expressed in E. coli
Poziom jakości
białko sprzężone
(N-linked)
Formularz
liquid
aktywność właściwa
≥30 units/mg protein
≥5 units/mL
producent / nazwa handlowa
Calbiochem®
warunki przechowywania
do not freeze
obecność zanieczyszczeń
Proteases, none detected
Warunki transportu
wet ice
temp. przechowywania
2-8°C
Opis ogólny
Rekombinowana endoglikozydaza F3 Elizabethkingia meningosepticum wyrażana w E. coli. Rozszczepia związane z asparaginą lub wolne kompleksy biantennary i triantennary oraz oligosacharydy Man3GlcNAcz glikoprotein. Enzym ten rozszczepia dwie reszty N-acetyloglukozaminy w diacetylochitobiozowym rdzeniu oligosacharydu, generując skróconą cząsteczkę cukru z jedną resztą N-acetyloglukozaminy pozostającą na reszcie asparaginy. Fukozylacja rdzenia zwiększa aktywność Endo F3 nawet 40-krotnie. Nie wykazuje aktywności na cząsteczkach o wysokiej zawartości mannozy i cząsteczkach hybrydowych. Jest mniej wrażliwa na konformację białka niż N-glikozydaza F (nr kat. 362185) i dlatego jest bardziej odpowiednia do deglikozylacji natywnych białek.
Ostrzeżenie
Toksyczność: Standardowa obsługa (A)
Definicja jednostki
Jedna jednostka jest definiowana jako ilość enzymu, która uwalnia N-łączone oligosacharydy z 1,0 µmol fibrynogenu świńskiego na minutę w temperaturze 37°C, pH 5,5.
Inne uwagi
Tarentino, A.L., et al. 1995. Glycobiology 5, 599.
Tarentino, A.L., and Plummer, T.H. 1994. Methods Enzymol. 230, 44.
Tarentino, A.L., et al. 1993. J. Biol. Chem. 268, 9702.
Trimble, R.B., and Tarentino, A.L. 1991. J. Biol. Chem. 266, 1646.
Tarentino, A.L., and Plummer, T.H. 1994. Methods Enzymol. 230, 44.
Tarentino, A.L., et al. 1993. J. Biol. Chem. 268, 9702.
Trimble, R.B., and Tarentino, A.L. 1991. J. Biol. Chem. 266, 1646.
Informacje prawne
CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Kod klasy składowania
10 - Combustible liquids
Klasa zagrożenia wodnego (WGK)
WGK 1
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Certyfikaty analizy (CoA)
Poszukaj Certyfikaty analizy (CoA), wpisując numer partii/serii produktów. Numery serii i partii można znaleźć na etykiecie produktu po słowach „seria” lub „partia”.
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
A L Tarentino et al.
Glycobiology, 5(6), 599-601 (1995-09-01)
The gene for endo-beta-N-acetylglucosaminidase F3 was cloned into the high-expression vector pMAL c-2, and expressed in Escherichia coli as a fusion protein. A key step in the purification employed Poros II (HS) chromatography, which greatly facilitated isolation of the enzyme
A L Tarentino et al.
The Journal of biological chemistry, 268(13), 9702-9708 (1993-05-05)
The genes for Flavobacterium meningosepticum Endo (endoglycosidase) F2 and Endo F3 were cloned, and their nucleotide sequences were determined. The deduced amino acid sequences were verified independently to a large extent by direct peptide microsequencing of 66 and 84% of
R B Trimble et al.
The Journal of biological chemistry, 266(3), 1646-1651 (1991-01-25)
Flavobacterium meningosepticum endo-beta-acetyl-glucosaminidase F preparations have been resolved by hydrophobic interaction chromatography on TSK-butyl resin into at least three activities designated endo F1, endo F2 and endo F3 each with a unique substrate specificity. The 32-kDa endo F1 protein is
Enzymatic deglycosylation of asparagine-linked glycans: purification, properties, and specificity of oligosaccharide-cleaving enzymes from Flavobacterium meningosepticum.
A L Tarentino et al.
Methods in enzymology, 230, 44-57 (1994-01-01)
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.
Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej