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Merck

GEE70092Y

エビ由来アルカリホスファターゼ

Cytiva E70092Y, pack of 500 U

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About This Item

UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.54

由来生物

shrimp

形状

liquid

シェルフライフ

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分子量

155 kDa

包装

pack of 500 U

メーカー/製品名

Cytiva E70092Y

輸送温度

dry ice

保管温度

−20°C

関連するカテゴリー

詳細

Shrimp alkaline phosphatase (SAP) has a high specific activity and is a heat-labile alkaline phosphatase. It can be inactivated by a short rise in temperature to 65 °C. SAP is a 155,000Da homodimeric protein with dimensions of about 95 Å×65 Å×50 Å and mol. wt of 155,000.
Completely and irreversibly inactivated in Tris buffers at pH 8.0-8.5 by heating for 15 min at 65°C. No further treatment is necessary.

生物化学的/生理学的作用

Shrimp alkaline phosphatase (SAP) catalyzes the in vitro dephosphorylation of DNA or deoxynucleotides (dNTPs). The enzyme activity can be completely inhibited by ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), but the activity can be restored to a large degree by zinc.
Shrimp alkaline phosphatase (SAP) catalyzes the in vitro dephosphorylation of DNA or deoxynucleotides (dNTPs). The enzyme activity can be completely inhibited by ethylenediaminetetraacetic acid (EDTA), but the activity can be restored to a large degree by zinc.

特徴および利点

  • Removing 5′-phosphates from DNA and RNA.
  • Easily inactivated by heat.

アナリシスノート

この製品の分析証明書は、www.cytiva.com.

保管分類コード

12 - Non Combustible Liquids


試験成績書(COA)

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The 1.9 ? crystal structure of heat-labile shrimp alkaline phosphatase.
de Backer M, et al.
Journal of Molecular Biology, 318(5), 1265-1274 (2002)
Alkaline phophatase from the hepatopancreas of shrimp (Pandalus borealis): A dimeric enzyme with catalytically active subunits
Olsen RL, et al.
Comp. Biochem. Physiol., B: Comp. Biochem., 99, 755-761 (2003)
The 1.9 A crystal structure of heat-labile shrimp alkaline phosphatase.
de Backer M, et al.
Journal of Molecular Biology, 318, 1265-1274 (2002)
Alkaline phophatase from the hepatopancreas of shrimp (Pandalus borealis): a dimeric enzyme with catalytically active subunits.
Olsen R L, et val.
Comparative Biochemistry and Physiology. B, Comparative Biochemistry, 99(4), 755-761 (1991)

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