S9636

Superóxido dismutase

essentially salt-free, lyophilized powder, ≥2,500 units/mg protein

• Sinônimo(s): SOD, Superóxido: superóxido oxidorredutase
• Número CAS: 9054-89-1
• Número da licença da enzima: 1.15.1.1 (BRENDA, IUBMB)
• Número CE: 232-943-0
• Número MDL: MFCD00132404
• Código UNSPSC: 12352204
• NACRES: NA.54

Propriedades

• fonte biológica: human erythrocytes
• Nível de qualidade: 400
• Ensaio: >80% protein (biuret)
• forma: essentially salt-free, lyophilized powder
• atividade específica: ≥2,500 units/mg protein
• peso molecular: 32.0 kDa
• composição: Protein, ≥80% biuret
• fabricante/nome comercial: Sigma-Aldrich
• técnica(s): activity assay: suitable
• cor: white to off-white
• faixa de pH: 7.6—10.5
• pH: 7.8
• adequação: suitable for molecular biology
• nº de adesão UniProt: P00441; P04179; P08294
• aplicação(ões): life science and biopharma
• temperatura de armazenamento: −20°C
• Informações sobre genes: human ... SOD1(6647) , SOD2(6648) , SOD3(6649)

Descrição

Descrição geral

As superóxido dismutases (SOD) são um grupo de metaloproteínas de baixo peso molecular presentes em todas as células aeróbias de plantas, animais e microrganismos. Existem três formas de SOD, com base nos íons metálicos no sítio ativo. Estas são SODs contendo Cu²⁺/Zn²⁺, Mn²⁺ e Fe²⁺. Em organismos vertebrados, a Cu/Zn-SOD está localizada no citoplasma, bem como no espaço intermembranas mitocondrial, enquanto a Mn-SOD está localizada no espaço da matriz mitocondrial em procariotos. A Fe-SOD está localizada em procariotos e plantas superiores. A SOD eritrocitária humana é uma proteína homodimérica ligada de modo não covalente, com duas subunidades de 16,3 kDa que contêm 153 aminoácidos. Cada dímero consiste em dois átomos de Cu²⁺ e dois átomos de Zn²⁺.

Aplicação

A superóxido dismutase de eritrócitos humanos tem sido usada:

• para testar seu efeito sobre os neutrófilos humanos em estudos de medição de espécies reativas de oxigênio (ERO) envolvendo infecção causada por Pseudomonas aeruginosa
• como um antioxidante para testar seu efeito sobre a geração de ERO induzida por jato de plasma de pressão atmosférica (APPJ) em homogenatos de eritrócitos (RBC) usando estudos de espectroscopia óptica
• para testar seu efeito atenuante sobre a atividade do fator nuclear kappa B induzido por hemoglobina (Hb) (NF- κB) em células endoteliais microvasculares dérmicas humanas (HMECs-1)
• como uma proteína antioxidante de referência para examinar sua expressão em células Caco-2 do intestino humano após tratamento com flavonoides dietéticos
• em combinação com catalase para promover a diferenciação celular in vitro

Ações bioquímicas/fisiológicas

Mutações no gene SOD1 estão envolvidas na esclerose lateral amiotrófica (ELA).

Catalisa a dismutação de radicais superóxido em peróxido de hidrogênio e oxigênio molecular. Desempenha um papel essencial de defesa celular contra os efeitos tóxicos dos radicais de oxigênio. Compete com óxido nítrico (NO) pelo ânion superóxido (que reage com NO para formar peroxinitrito), portanto a SOD promove a atividade de NO. A SOD também demonstrou suprimir a apoptose em folículos ovarianos de rato cultivados, linhagens celulares neurais e camundongos transgênicos.

Definição da unidade

Uma unidade inibe a redução do citocromo c em 50% em um sistema combinado com xantina oxidase, em pH 7,8 a 25 °C em um volume de reação de 3,0 ml. A concentração da xantina oxidase deve produzir ΔA₅₅₀ inicial de 0,025 ± 0,005 por min.

Nota de análise

Para informações sobre o método de ensaio, consulte McCord, J.M. and Fridovich, I., J. Biol. Chem., 244, 6049 (1969).

Informações de segurança

• Pictogramas: GHS08
• Palavra indicadora: Danger
• Frases de perigo: H334
• Declarações de precaução: P261 - P284 - P501
• Classificações de perigo: Resp. Sens. 1
• Código de classe de armazenamento: 11 - Combustible Solids
• Classe de risco de água (WGK): WGK 1
• Ponto de fulgor (°F): Not applicable
• Ponto de fulgor (°C): Not applicable
• Equipamento de proteção individual: Eyeshields, Gloves, type N95 (US)