01824
Acylase I, immobilized on Eupergit® C from Aspergillus sp.
≥50 U/g moist material
Sinônimo(s):
Aminoacylase, immobilized, Plexazym® AC
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About This Item
Produtos recomendados
forma
beads
atividade específica
≥50 U/g moist material
temperatura de armazenamento
2-8°C
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Descrição geral
the immobilized acylase catalyzes the hydrolysis of N-acetyl-DL-amino acid to L-amino acid, the D-form is not attacked
Definição da unidade
1 U corresponds to the amount of enzyme which hydrolyzes 1 μmol N-acetyl-L-methionine per minute at pH 8.0 and 25°C
Reconstituição
Standard procedure: a 10-20% substrate solution, pH 6-8, with an addition of CoCl2 (10-4 moles) at 33°C was used. Prior to use the polymer was washed with water (50 times bed volumes); when used in a fixed bed reactor, a velocity of flow of 3 bed volumes/h leads to a hydrolysis degree of 80%
Nota de análise
moist pearls (dried substance ~30%, pearl diameter 50-100 μm), covalent fixation of the acylase
Outras notas
The immobilized acylase is used for the convenient resolution of amino acids via the selective deacetylation of N-acetyl-L-amino acids in DL-racemates
Informações legais
Eupergit is a registered trademark of Röhm GmbH & Co. KG
Plexazym is a registered trademark of Röhm GmbH & Co. KG
Código de classe de armazenamento
13 - Non Combustible Solids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 3
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
Equipamento de proteção individual
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Certificados de análise (COA)
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Chemie Ingenieur Technik, 52, 607-607 (1980)
Preparation and properties of enzymes immobilized by copolymerization.
Methods in enzymology, 44, 195-120 (1976-01-01)
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Optical resolution of racemic amino acids by aminoacylase.
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Sheng wu gong cheng xue bao = Chinese journal of biotechnology, 24(2), 285-290 (2008-05-10)
Three model silkworms, highly resistant strain, highly susceptible strain and their near isogenic line were established by hybridization and backcross. The resistance of silkworm (Bombyx mori L.) to BmNPV was studied at proteomic level using two-dimensional gel electrophoresis and MALDI
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