Przejdź do zawartości
Merck
Wszystkie zdjęcia(1)

Kluczowe dokumenty

SAB4700771

Sigma-Aldrich

Monoclonal Anti-HIV protease antibody produced in mouse

clone 1696, purified immunoglobulin, buffered aqueous solution

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych


About This Item

Kod UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41

pochodzenie biologiczne

mouse

białko sprzężone

unconjugated

forma przeciwciała

purified immunoglobulin

rodzaj przeciwciała

primary antibodies

klon

1696, monoclonal

Formularz

buffered aqueous solution

reaktywność gatunkowa

human immunodeficiency virus

stężenie

1 mg/mL

metody

FUNC: suitable
immunoblotting: suitable
indirect ELISA: suitable

izotyp

IgG1

Warunki transportu

wet ice

temp. przechowywania

2-8°C

docelowa modyfikacja potranslacyjna

unmodified

Opis ogólny

Proteaza ludzkiego wirusa niedoboru odporności (HIV) wyrażana na końcu 5′ genu pol jest częścią poliproteiny gag-pol. Proteaza HIV składa się z 99 aminokwasów. Monomery białka są nieaktywne; homodimery białka są aktywne enzymatycznie. Przeciwciało 1696 rozpoznaje wolny N-koniec dojrzałej proteazy HIV (HIV-1 i HIV-2), enzymu, który hydrolizuje poliproteiny wirusów HIV do funkcjonalnych białek. Przeciwciało 1696 nie reaguje z prekursorem.

Immunogen

Bakteryjnie wyrażona proteaza HIV-1 o pełnej długości

Działania biochem./fizjol.

Proteaza HIV jest proteazą aspartylową, która jest niezbędna do rozszczepienia wirusowej poliproteiny progenitorowej. Aktywność proteazy jest kluczowa dla cyklu życiowego wirusa. Proteaza HIV rozszczepia białko gag na trzy większe fragmenty p24, p17 i p7, które są podstawowym białkiem strukturalnym i są niezbędne do pakowania RNA. Proteaza rozszczepia również białko fuzyjne gag-pol wirionu. Korzystnym miejscem rozszczepienia proteazy HIV jest N-końcowy odcinek proliny, taki jak fenyloalanina-prolina, tyrozyna-prolina, co jest rzadkością w przypadku proteaz ssaków. Rozszczepienie następuje po pączkowaniu wirionu z powierzchni zainfekowanej komórki, przekształcając się w dojrzałego wirusa zakaźnego. Brak proteazy skutkuje niedojrzałymi i niezakaźnymi cząsteczkami wirusa. Inhibitory ukierunkowane na proteazę HIV stanowią najnowszy postęp w leczeniu zakażeń HIV.

Cechy i korzyści

Oceń nasze przeciwciała z pełnym spokojem. Jeśli przeciwciało nie sprawdzi się w danym zastosowaniu, zwrócimy pełną kwotę lub dostarczymy przeciwciało zastępcze. Dowiedz się więcej..

Postać fizyczna

Solution in phosphate buffered saline, pH 7.4, with 15 mM sodium azide.

Oświadczenie o zrzeczeniu się odpowiedzialności

O ile nie określono inaczej w naszym katalogu lub innej dokumentacji firmy dołączonej do produktu(-ów), nasze produkty są przeznaczone wyłącznie do użytku badawczego i nie mogą być wykorzystywane do żadnych innych celów, w tym między innymi do nieautoryzowanych zastosowań komercyjnych, zastosowań diagnostycznych in vitro, zastosowań terapeutycznych ex vivo lub in vivo lub jakiegokolwiek rodzaju konsumpcji lub zastosowania u ludzi lub zwierząt.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Nie możesz znaleźć właściwego produktu?  

Wypróbuj nasz Narzędzie selektora produktów.

Kod klasy składowania

10 - Combustible liquids

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

HIV-protease inhibitors
Flexner C
The New England Journal of Medicine, 338(18), 1281-1293 (1998)
The mechanism of insulin resistance caused by HIV protease inhibitor therapy
Murata M, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 275(27), 20251-20254 (2000)
HIV protease: a novel chemotherapeutic target for AIDS
Huff JR
Journal of Medicinal Chemistry, 34(8), 2305-2314 (1991)
Crystal structure of HIV-1 protease in complex with VX-478, a potent and orally bioavailable inhibitor of the enzyme
Kim EE, et al.
Journal of the American Chemical Society, 117(3), 1181-1182 (1995)

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej