Przejdź do zawartości
Merck
Wszystkie zdjęcia(1)

Kluczowe dokumenty

616371

Sigma-Aldrich

Aprotinin, Bovine, Recombinant, Nicotiana sp., Animal-Free

recombinant, expressed in Nicotiana, heat and acid-stable competitive, reversible inhibitor of serine proteases

Synonim(y):

Aprotinin, Bovine, Recombinant, Nicotiana sp., Animal-Free, Pancreatic Trypsin Inhibitor, Trypsin-Kallikrein Inhibitor, Kallikrein-Trypsin Inactivator, Antikrein, Basic Pancreatic Trypsin Inhibitor

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych


About This Item

Wzór empiryczny (zapis Hilla):
C284H432N84O79S7
Numer CAS:
Masa cząsteczkowa:
6511.44
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352202
Numer indeksu EC:
2329949
NACRES:
NA.77

rekombinowane

expressed in Nicotiana

Poziom jakości

opis

Merck USA index - 14, 757

Próba

≥98% (SDS-PAGE)

Formularz

powder

aktywność właściwa

≥5.0 units/mg protein

producent / nazwa handlowa

Calbiochem®

warunki przechowywania

OK to freeze

kolor

white to off-white

Warunki transportu

wet ice

temp. przechowywania

2-8°C

ciąg SMILES

S1SCC2NC(=O)CNC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C5NC(=O)C(NC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C9N(CCC9)C(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C%11N(CCC%11)C(=O

Klucz InChI

ZPNFWUPYTFPOJU-UHFFFAOYSA-N

Opis ogólny

Recombinant, bovine aprotinin supplied without animal-derived components. Aprotinin is a competitive, reversible inhibitor of proteolytic and esterolytic activity. A relatively heat- and acid-stable serine protease inhibitor. Forms a tight complex, blocking the active site of the enzyme. Effective at concentrations equimolar with protease. Inhibits several proteases, including coagulation factors in the prephase of blood clotting, tissue and leukocytic proteinases, chymotrypsin, trypsin (Kd = 5 x 10-14 M), plasmin (Kd = 2.3 x 10-10 M), and kallikrein (Kd = 1 x 10-7 M). Proteases not inhibited by aprotinin include Factor Xa, thrombin, pepsin, papain, and carboxypeptidases A and B. Useful for protein purification and for extending the life of cells in culture by preventing proteolytic damage.

Działania biochem./fizjol.

Cell permeable: no
Kd = 5 x 10-14 M, 2.3 x 10-10 M, 1 x 10-7 M against trypsin, plasmin, and kallikrein, respectively
Primary Target
chymotrypsin
Product does not compete with ATP.
Reversible: yes

Opakowanie

Please refer to vial label for lot-specific concentration.

Ostrzeżenie

Toxicity: Standard Handling (A)

Definicja jednostki

One TIU (Trypsin Inhibitory Unit) will decrease the activity of two trypsin units by 50% where one trypsin unit will hydrolyze 1.0 µmole of Nα-benzoyl-L-Arginine-p-Nitroanilide (L-BAPNA) per minute at pH 7.8 at 25°C.

Postać fizyczna

Contains no animal-derived components.

Inne uwagi

Deutscher, M.P., 1990. Methods Enzymol.182, 83.

Informacje prawne

CALBIOCHEM is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Kod klasy składowania

12 - Non Combustible Liquids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

nwg

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable


Certyfikaty analizy (CoA)

Poszukaj Certyfikaty analizy (CoA), wpisując numer partii/serii produktów. Numery serii i partii można znaleźć na etykiecie produktu po słowach „seria” lub „partia”.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Pietri Puustinen et al.
Autophagy, 16(10), 1871-1888 (2020-01-28)
Macroautophagy/autophagy is a central component of the cytoprotective cellular stress response. To enlighten stress-induced autophagy signaling, we screened a human kinome siRNA library for regulators of autophagic flux in MCF7 human breast carcinoma cells and identified the catalytic subunit of

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej