Przejdź do zawartości
Merck

A1153

Sigma-Aldrich

Aprotinin

3-8 TIU/mg solid, lyophilized powder

Synonim(y):

BPTI, Bovine pancreatic trypsin inhibitor, Trasylol, Trypsin inhibitor (basic)

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych


About This Item

Wzór empiryczny (zapis Hilla):
C284H432N84O79S7
Numer CAS:
Masa cząsteczkowa:
6511.44
Numer WE:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352202
NACRES:
NA.77

Nazwa produktu

Aprotinin from bovine lung, lyophilized powder, 3-8 TIU/mg solid

pochodzenie biologiczne

bovine lung

Formularz

lyophilized powder

aktywność właściwa

3-8 TIU/mg solid

masa cząsteczkowa

~6,500

rozpuszczalność

H2O: ≥5 mg/mL

numer dostępu UniProt

temp. przechowywania

2-8°C

ciąg SMILES

S1SCC2NC(=O)CNC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C5NC(=O)C(NC(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C9N(CCC9)C(=O)CNC(=O)C(NC(=O)C(NC(=O)C%11N(CCC%11)C(=O

InChI

1S/C284H432N84O79S7/c1-21-144(9)222-271(439)337-174(68-46-105-309-282(300)301)239(407)340-187(120-160-77-85-164(374)86-78-160)251(419)341-185(116-156-55-29-24-30-56-156)250(418)342-188(121-161-79-87-165(375)88-80-161)252(420)346-191(123-208(291)378)246(41

Klucz InChI

ZPNFWUPYTFPOJU-UHFFFAOYSA-N

informacje o genach

cow ... PTI(404172)

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Opis ogólny

Aprotinin from bovine lung is a globular polypeptide monomer with a molecular weight of 6.5 kDa. Commonly used as a non-specific serine protease inhibitor, aprotinin contains an antiparallel β sheet, N-terminal 310 helix and C-terminal and α helix. Aprotinin residues from amino acids 13 - 18 are essential for binding to serine proteases.

Zastosowanie

Aprotinin from bovine lung has been used:
  • as a protease inhibitor in radioimmunoprecipitation assay buffer (RIPA) for the homogenization of cardiac microvascular endothelial cells (CMECs)(4) and mammary epithelial cells
  • in angiogenesis assay for fibroblast
  • in the proteomic stabilization of saliva supernatant

Aprotinin is largely used as an inhibitor of trypsin.

Działania biochem./fizjol.

Aprotinin inhibits proteases like trypsin, plasmin, chymotrypsin and thrombin. It blocks the bradykinin synthesis from kininogen. It is useful for treating blood loss during surgery.
Aprotinin is a competitive serine protease inhibitor that forms stable complexes with and blocks the active sites of enzyme. This binding is reversible, and most aprotinin-protease complexes will dissociate at extreme pH levels >10 or <3. Structurally, Aprotinin is a monomeric globular protein derived from bovine lung that consists of 58 amino acids, arranged in a single polypeptide chain with three crosslinking disulfide bridges.

Definicja jednostki

One Trypsin Inhibitor Unit (TIU) will decrease the activity of two trypsin units by 50%, where one trypsin unit will hydrolyze 1.0 μmole of N-alpha-benzoyl-DL-arginine p-nitroanilide per minute at pH 7.8 and 25°C. Another commonly used unit is the KIU, with 1 TIU = 1,300 KIU.

Uwaga dotycząca przygotowania

This product is a lyophilized powder with activity of 3-8 TIU/mg of solid powder. Aprotinin is freely soluble in water (>10 mg/mL) and in aqueous buffers of low ionic strengths. Dilute solutions tend to be less stable than concentrated ones, though solution stability also depends on pH. Aprotinin is relatively stable against denaturation - only thermolysin has been found capable of degrading it at 60-80°C. Sterilizaiton of Aprotinin can be achieved through filtration by a 0.2 μm filter.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

najczęściej kupowane z tym produktem

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Engineering of a biomimetic pericyte-covered 3D microvascular network
Kim J,
PLoS ONE, 10(7), e0133880-e0133880 (2015)
The effects of cell death-inducing DNA fragmentation factor-alpha-like effector C (CIDEC) on milk lipid synthesis in mammary glands of dairy cows
Yang Y, et al.
Journal of Dairy Science, 100(5), 4014-4024 (2017)
Perioperative systemic haemostatic agents
Mahdy AM and Webster NR
British journal of anaesthesia, 93(6), 842-858 (2004)
Aprotinin interacts with substrate-binding site of human dipeptidyl peptidase III
Agic D, et al.
Journal of Biomolecular Structure & Dynamics, 8(1), 1-11 (2019)
RNAPro? SAL: A device for rapid and standardized collection of saliva RNA and proteins
Chiang SH, et al.
Biotechniques, 58(2), 69-76 (2015)

Produkty

While aprotinin and bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI) are the same protein sequence, the term aprotinin is typically used when describing the protein derived from bovine lung.

Enzyme Explorer Product Application Index for Elastase. Leukocyte elastase is a 29KDa serine endoprotease of the Proteinase S1 Family. It exists as a single 238 amino acid-peptide chain with four disulfide bonds.

Analytical Enzyme Chymotrypsin: Chymotrypsin is produced in the acinar cells of the pancreas as the inactive precursor, chymotrypsinogen.

Enzym analityczny Chymotrypsyna: Chymotrypsyna jest wytwarzana w komórkach gruczołowych trzustki jako nieaktywny prekursor, chymotrypsynogen.

Protokoły

Enzymatic Assay of Aprotinin

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej