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Merck
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安全性情報

G5507

Sigma-Aldrich

ガラクトシルトランスフェラーゼ from bovine milk

lyophilized powder

別名:

UDP-ガラクトース:D-グルコース 4-β-ガラクトシルトランスフェラーゼ, ラクトースシンターゼ

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About This Item

CAS番号:
9031-68-9
Enzyme Commission number:
2.4.1.22 (BRENDA, IUBMB)
MDL番号:
MFCD00131122
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.54

フォーム

lyophilized powder

品質水準

200

比活性

3.0-15.0 units/mg protein (in the presence of adequate α-lactalbumin, without added α-lactalbumin the activity is zero)

組成

Protein, 35-65% modified Warburg-Christian

不純物

≤10 % protein α-lactalbumin

保管温度

−20°C

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詳細

ガラクトシルトランスフェラーゼは、ガラクトシルトランスフェラーゼファミリーに属し、N末端領域を介してゴルジ体の膜に固定されています。

アプリケーション

ウシ乳由来のガラクトシルトランスフェラーゼは、次の用途で使用されています。
  • IgG1の高ガラクトシル化バリアントの生成に。
  • コメ根細胞抽出物のβ-1,4-ガラクトシルトランスフェラーゼアッセイに。
  • LacNAcQ11およびLacDiNAcQ11ナノファイバーの修飾に。

ラクト-スシンセタ-ゼ系の触媒成分です。調節タンパク質α-ラクトアルブミンの存在しない条件で、ラクト-スを低速で合成します。また、UDP-ガラクト-スからN-アセチルグルコシミンへとガラクト-スを転移させます。α-ラクトアルブミン, UDP-ガラクト-ス, N-アセチルグルコサミンの定量に適しています。

生物化学的／生理学的作用

ウシ乳由来のガラクトシルトランスフェラーゼは、触媒作用を発揮するためにMn2+イオンを必要とします。ガラクトシルトランスフェラーゼ濃度の変化は、さまざまな疾患状態に関係するとされています。
ガラクトシルトランスフェラーゼは、オリゴ糖の合成においてガラクトシル分子の転移を触媒します。

関連事項

N-アセチルラクトサミンシンセタ-ゼ(EC 2.4.1.38, EC 2.4.1.90)と同一の酵素であると考えられています。

単位の定義

1ユニットは、反応混合物1 mLあたり0.2 mgのα-ラクトアルブミン存在下、pH 8.4、30°C、1分間で、1.0 μmolのガラクトースをUDP-ガラクトースからD-グルコースへと転移させる酵素量です。(α-ラクトアルブミンを添加しない場合、活性はありません)

物理的形状

凍結乾燥品(Trisバッファ-塩, EDTA,(NH4)2SO4を含有)

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

G5507-PH:
G5507-5UN-PW:
G5507-10UN:
G5507-BULK:
G5507-25UN:
G5507-1UN:
G5507-5UN:
G5507-VAR:

最新バージョンのいずれかを選択してください：

試験成績書（COA）

Lot/Batch Number
SLCJ0342
SLBC8723V
SLBB3943V
TESTNAM003
SLBB0299V

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Glycosyltransferases

Glycosyltransferases were initially considered to be specific for a single glycosyl donor and acceptor, which led to the one enzyme-one linkage concept. Subsequent observations have refuted the theory of absolute enzymatic specificity by describing the transfer of analogs of some nucleoside mono- or diphosphate sugar donors.

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