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Merck

U4500

Sigma-Aldrich

ウリジン5′-ジホスホガラクトース 二ナトリウム塩

≥97.0%

別名:

UDP-Gal, UDP-ガラクトース

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About This Item

実験式(ヒル表記法):
C15H22N2Na2O17P2
CAS番号:
分子量:
610.27
MDL番号:
UNSPSCコード:
41106305
PubChem Substance ID:
NACRES:
NA.51

由来生物

bovine milk
rabbit muscle
yeast

品質水準

アッセイ

≥97.0%

形状

powder

保管温度

−20°C

SMILES記法

[Na+].[Na+].OC[C@H]1O[C@@H](OP([O-])(=O)OP([O-])(=O)OC[C@H]2OC([C@H](O)[C@@H]2O)N3C=CC(=O)NC3=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O

InChI

1S/C15H24N2O17P2.2Na/c18-3-5-8(20)10(22)12(24)14(32-5)33-36(28,29)34-35(26,27)30-4-6-9(21)11(23)13(31-6)17-2-1-7(19)16-15(17)25;;/h1-2,5-6,8-14,18,20-24H,3-4H2,(H,26,27)(H,28,29)(H,16,19,25);;/q;2*+1/p-2/t5-,6-,8+,9-,10+,11-,12-,13?,14?;;/m1../s1

InChI Key

PKJQEQVCYGYYMM-OUJOOSCPSA-L

詳細

ウリジン5′-ジホスホ-α-D-ガラクトース/UDP-Galは、ヌクレオチド糖です。

アプリケーション

ウリジン5′-ジホスホガラクトース二ナトリウム塩は、免疫グロブリン鎖の末端のN-アセチルグルコサミン(GlcNAc)の前標識のための、ガラクトシルトランスフェラーゼ標識バッファーの成分として使用されています。また、Hyp O-ガラクトシルトランスフェラーゼ(HPGT)アッセイの成分としても使用されています。

生物化学的/生理学的作用

ウリジン5′-ジホスホ-α-D-ガラクトース/UDP-Galは、BALB/3T12細胞の発生を阻害することができます。哺乳類では、これは複合糖質の生合成に極めて重要です。

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

U4500-100MG:
U4500-VAR:
U4500-10MG:
U4500-BULK:
U4500-5MG:
U4500-25MG:


試験成績書(COA)

製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書(COA) を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。

以前この製品を購入いただいたことがある場合

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文書ライブラリにアクセスする

UDP-galactose inhibition of BALB/3T12-3 cell growth: Requirement for medium galactosyltransferase activity
Klohs W D, et al.
Experimental Cell Research, 141(2), 365-374 (1982)
Enzymatic synthesis of UDP-galactose on a gram scale
Bulter T and Elling L
Journal of Molecular Catalysis. B, Enzymatic, 8(4-6), 281-284 (2000)
LC/MS-based Detection of Hydroxyproline O-galactosyltransferase Activity
Ogawa-Ohnishi M and Matsubayashi Y
Bio-protocol, 19(10), 4130-4140 (2016)
Susannah M L Gagnon et al.
The Journal of biological chemistry, 290(45), 27040-27052 (2015-09-17)
Homologous glycosyltransferases α-(1→3)-N-acetylgalactosaminyltransferase (GTA) and α-(1→3)-galactosyltransferase (GTB) catalyze the final step in ABO(H) blood group A and B antigen synthesis through sugar transfer from activated donor to the H antigen acceptor. These enzymes have a GT-A fold type with characteristic
Robyn Meech et al.
Molecular pharmacology, 87(3), 442-450 (2014-12-19)
The human UDP glycosyltransferase (UGT) superfamily comprises four families of enzymes that catalyze the addition of sugar residues to small lipophilic chemicals. The UGT1 and UGT2 enzymes use UDP-glucuronic acid, and UGT3 enzymes use UDP-N-acetylglucosamine, UDP-glucose, and UDP-xylose to conjugate

資料

The presence of multiple functional groups and stereocenters in complex carbohydrates makes them challenging targets for the organic chemist.

Glycosyltransferases were initially considered to be specific for a single glycosyl donor and acceptor, which led to the one enzyme-one linkage concept. Subsequent observations have refuted the theory of absolute enzymatic specificity by describing the transfer of analogs of some nucleoside mono- or diphosphate sugar donors.

Glycosyltransferases were initially considered to be specific for a single glycosyl donor and acceptor, which led to the one enzyme-one linkage concept. Subsequent observations have refuted the theory of absolute enzymatic specificity by describing the transfer of analogs of some nucleoside mono- or diphosphate sugar donors.

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