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Merck

F3542

Sigma-Aldrich

フィブロネクチン断片III1-C ヒト

recombinant, expressed in E. coli, lyophilized powder

別名:

FF III1-C

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About This Item

MDL番号:
UNSPSCコード:
12352202
NACRES:
NA.75

由来生物

human

品質水準

リコンビナント

expressed in E. coli

形状

lyophilized powder

品質

essentially salt free

分子量

8-15 kDa

包装

pkg of 0.5 mg

テクニック

cell culture | mammalian: suitable

表面被覆率

0.45 μg/cm2

溶解性

Tris-buffered saline: soluble 1.00-1.10 mg/mL, clear, colorless

UniProtアクセッション番号

輸送温度

ambient

保管温度

−20°C

遺伝子情報

human ... FN1(2335)

詳細

フィブロネクチンは、C末端でのジスルフィド結合により、2つのサブユニットが連結した構造をしています。細胞外マトリックスの原線維の場合、フィブロネクチンはさらにジスルフィド結合を行い、高分子量ポリマーになります。フィブロネクチンのサブユニットの大きさは、組織や種により約235~270 kDまで様々です。各サブユニットは3種類のリピートモジュールI型、II型、III型からなります。12個のI型リピートは約45アミノ酸長で、3グループのクラスターに分けられ、隣接する2個のII型リピートは各60アミノ酸長、15~17個のIII型リピートは各々約90アミノ酸長です。I型、II型にはそれぞれ2つのジスルフィド結合がありますが、III型にはジスルフィド結合がありません。III型リピートには、サブユニットごとに2つの遊離スルフヒドリル基があります。

最近の報告によると、新たな領域として、ヒト胎盤cDNAからクローン化されたIII1型リピートが、マトリックスの形成に関与しています。マトリックス会合に必要なフィブロネクチンドメインの分析のため、抗体を用いて実験したところ、線維芽細胞で標識した血漿フィブロネクチンの結合と不溶化を阻害するエピトープが、フィブロネクチンのIII1型とI型モジュールで同定されました。このことから、III1型とI型については、フィブロネクチンの会合に介在する役割が示唆されました。この知見を支持する結果として、最初の2つのフィブロネクチンIII型リピート由来の14 kDa断片が、フィブロネクチンのマトリックス会合を阻害することが確認されました(4)。最近、III1型リピートC末端の2/3にならってモデル化した組み換え型断片III1-Cが、フィブロネクチンと結合し、フィブロネクチン分子の自発的なジスルフィド架橋を誘導し、マトリックスの原線維に似た多量体になることが判明しました。

アプリケーション

上皮細胞, 間葉細胞, 神経細胞, 線維芽細胞, 神経堤細胞, 内皮細胞

生物化学的/生理学的作用

フィブロネクチンの架橋を促進し、マトリックス線維性の多量体を形成します。

包装

容量は製品のタンパク質量を基準にしています。

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

F3542-.5MG:
F3542-BULK:
F3542-VAR:
F3542-.5MG-PW:


試験成績書(COA)

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K C Ingham et al.
The Journal of biological chemistry, 272(3), 1718-1724 (1997-01-17)
The first type III module of fibronectin (Fn) contains a cryptic site that binds Fn and its N-terminal 29 kDa fragment and is thought to be important for fibril formation (Morla, A., Zhang, Z., and Ruoslahti, E. (1994) Nature 367
D C Hocking et al.
The Journal of biological chemistry, 269(29), 19183-19187 (1994-07-22)
Cultured fibroblasts express binding sites for the amino-terminal region of fibronectin on their cell surface that mediate the assembly of soluble fibronectin into disulfide-stabilized fibrils. These binding sites have been termed matrix assembly sites and have been studied in binding
A Morla et al.
Nature, 367(6459), 193-196 (1994-01-13)
Fibronectin is an extracellular matrix protein that is important in development, wound healing and tumorigenesis. In the blood it is dimeric, but in tissues forms disulphide crosslinked fibrils. Here we show that a fragment from the first type-III repeat of
Fatemeh Khodabandehloo et al.
Journal of cellular and molecular medicine, 25(11), 5138-5149 (2021-05-04)
Multipotent human bone marrow-derived mesenchymal stem cells (hMSCs) are promising candidates for bone and cartilage regeneration. Toll-like receptor 4 (TLR4) is expressed by hMSCs and is a receptor for both exogenous and endogenous danger signals. TLRs have been shown to
Mitsutaka Nishida et al.
Bioscience, biotechnology, and biochemistry, 78(4), 635-643 (2014-07-19)
Although previous reports have suggested that pectin induces morphological changes of the small intestine in vivo, the molecular mechanisms have not been elucidated. As heparan sulfate plays important roles in development of the small intestine, to verify the involvement of

資料

Fibronectin (FN) is a multifunctional, extracellular plasma glycoprotein produced by hepatocytes that circulates at near micromolar concentration and assembles into extracellular matrix fibrils at cell surfaces along with locally produced cellular FN.

Cancer stem cell media, spheroid plates and cancer stem cell markers to culture and characterize CSC populations.

Extracellular matrix proteins such as laminin, collagen, and fibronectin can be used as cell attachment substrates in cell culture.

Extracellular matrix proteins such as laminin, collagen, and fibronectin can be used as cell attachment substrates in cell culture.

プロトコル

Dilute fibronectin to the desired concentration. Optimum conditions for attachment are dependent on cell type and application. The typical coating concentration is 1 – 5 ug/cm2.Fibronectin coating protocol, products, and FAQs at sigmaaldrich.com

Dilute fibronectin to the desired concentration. Optimum conditions for attachment are dependent on cell type and application. The typical coating concentration is 1 – 5 ug/cm2.Fibronectin coating protocol, products, and FAQs.

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