F3879
Fibrinogeno
50-70% protein (≥80% of protein is clottable)
Sinonimo/i:
Fattore I
Autenticatiper visualizzare i prezzi riservati alla tua organizzazione & contrattuali
About This Item
Prodotti consigliati
Origine biologica
human plasma
Livello qualitativo
Forma fisica
powder
Qualità
50-70% protein (≥80% of protein is clottable)
PM
α-chain 63.5 kDa
β-chain 56 kDa
γ chain 47 kDa (about 4% carbohydrate content)
soluble dimer 340 kDa
Concentrazione
50-70% protein (biuret)
tecniche
ELISA: suitable
Solubilità
0.9% NaCl: soluble 10 mg/mL
Temperatura di conservazione
−20°C
Cerchi prodotti simili? Visita Guida al confronto tra prodotti
Descrizione generale
Il fibrinogeno, o fattore I, è una proteina del sangue coinvolta nella coagulazione che viene convertita a fibrina dalla trombina. Il fibrinogeno ha un peso molecolare di circa 340 kDa
Applicazioni
Il fibrinogeno è stato usato per indurre il rilascio del fattore citotossico TNF simile da macrofagi murini. È stato usato per la fabbricazione di impalcature di fibrina con architettura in microscala controllata per mezzo di una tecnica di polimerizzazione e micromolding.
Il fibrinogeno è stato usato anche nello sviluppo di un saggio di microarray del saggio immuno-assorbente legato a un enzima a sandwich specifico per il fibrinogeno per distinguere i campioni di plasma dai campioni di siero.
Il fibrinogeno da plasma umano è stato usato:
Il fibrinogeno è stato usato anche nello sviluppo di un saggio di microarray del saggio immuno-assorbente legato a un enzima a sandwich specifico per il fibrinogeno per distinguere i campioni di plasma dai campioni di siero.
Il fibrinogeno da plasma umano è stato usato:
- per la produzione di idrogel di fibrina
- per la preparazione di strutture di fibrina-cellule staminali mesenchimali (MSC)-cartilagine
- per analizzare le proprietà repellenti nei confronti delle proteine della superficie di PFDA-co-DEGDME (dietilenglicole dimetiletere) con microbilancia ai cristalli di quarzo (QCM).
Azioni biochim/fisiol
Il fibrinogeno è una proteina della fase acuta che fa parte delle proteine della cascata della coagulazione. Il risultato finale della cascata è la produzione di trombina che converte il fibrinogeno in fibrina. La trombina proteolizza rapidamente il fibrinogeno con rilascio del fibrinopeptide A. La perdita di questo piccolo peptide non è sufficiente a rendere insolubile la molecola di fibrina risultante ma tende a formare complessi con molecole di fibrina e fibrinogeno adiacenti. La trombina poi scinde un secondo peptide, il fibrinopeptide B, dalla fibrina e i monomeri di fibrina creati polimerizzano in seguito spontaneamente formando un gel insolubile. La fibrina polimerizzata è tenuta insieme da forze non covalenti ed elettrostatiche ed è stabilizzata dall′enzima transamidante, fattore XIIIa, che è prodotto dall′azione della trombina sul fattore XIII. Gli aggregati insolubili di trombina (coaguli) e le piastrine aggregate bloccano poi il vaso danneggiato e impediscono l′ulteriore sanguinamento. La quantità di fibrinogeno nel plasma può servire da indicatore aspecifico della eventuale presenza di un processo infiammatorio nell′organismo. Il fibrinogeno originato da qualsiasi mammifero sarà scisso dalla trombina di qualsiasi mammifero.
Specifiche
Il materiale originario è risultato negativo ai test per HIV e HBsAg.
Stato fisico
Polvere liofilizzata contenente il 15% circa di citrato di sodio e il 25% circa di cloruro di sodio.
Ricostituzione
Dal momento che il fibrinogeno è insolubile in acqua, il modo ottimale di solubilizzarlo è stratificarlo su una soluzione salina tiepida (37 ºC). L′intervallo di concentrazione accettabile per la soluzione salina è tra 0,85 e 0,9%. La soluzione salina-fibrinogeno può essere agitata dolcemente, ma non con un vortex. Il fibrinogeno si scioglierà lentamente per dare una soluzione non del tutto limpida. Il fibrinogeno può essere sterilizzato per filtrazione, ma può non passare attraverso un filtro da 0,1 μ. Si suggerisce un filtro da 0,2 μ a pressione positiva, usando una siringa e un filtro a “pulsante”. La filtrazione a vuoto non si può impiegare perché provocherebbe la disgregazione della molecola durante la filtrazione.
Risultati analitici
Proteina determinata da biureto
Esclusione di responsabilità
SOLO PER USO A FINI DI RICERCA. Qualora destinato ad essere impiegato a scopo di ricerca, questo prodotto risponde alle leggi vigenti in Francia, anche per quanto riguarda le attività di import ed export connesse alla sua acquisizione (art. L. 1211-1 paragrafo 2 del Codice di sanità pubblica — Code de la santé publique). Per l′importazione del prodotto, l′acquirente (ovvero l′utilizzatore finale) deve necessariamente ottenere dal Ministero della ricerca della Repubblica Francese l′autorizzazione di cui all′articolo 1245-5-1 II. del suddetto Codice di sanità pubblica. Ordinando questo prodotto, l′acquirente conferma implicitamente di aver ottenuto la debita autorizzazione all′importazione.
Codice della classe di stoccaggio
11 - Combustible Solids
Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)
WGK 3
Punto d’infiammabilità (°F)
Not applicable
Punto d’infiammabilità (°C)
Not applicable
Dispositivi di protezione individuale
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
Certificati d'analisi (COA)
Cerca il Certificati d'analisi (COA) digitando il numero di lotto/batch corrispondente. I numeri di lotto o di batch sono stampati sull'etichetta dei prodotti dopo la parola ‘Lotto’ o ‘Batch’.
Possiedi già questo prodotto?
I documenti relativi ai prodotti acquistati recentemente sono disponibili nell’Archivio dei documenti.
I clienti hanno visto anche
Amphiphilic Copolymer Coatings via Plasma Polymerisation Process: Switching and Anti-Biofouling Characteristics.
Kumar V, et al.
Plasma Processes and Polymers, 8, 373-385 (2011)
L J Walsh et al.
Journal of dental research, 65(12), 1424-1426 (1986-12-01)
T6 is an antigen which is a highly specific marker for Langerhans cells. Previous studies have demonstrated that Interleukin-1 (IL-1) and an IL-1 inhibitor (ILS) modulate T6 expression (T6E) in explant culture. The present study examined the effects of IL-1
Varanid Lizard Venoms Disrupt the Clotting Ability of Human Fibrinogen through Destructive Cleavage.
James S Dobson et al.
Toxins, 11(5) (2019-05-10)
The functional activities of Anguimorpha lizard venoms have received less attention compared to serpent lineages. Bite victims of varanid lizards often report persistent bleeding exceeding that expected for the mechanical damage of the bite. Research to date has identified the
Dwin Grashof et al.
Toxins, 12(2) (2020-02-06)
Envenomations are complex medical emergencies that can have a range of symptoms and sequelae. The only specific, scientifically-validated treatment for envenomation is antivenom administration, which is designed to alleviate venom effects. A paucity of efficacy testing exists for numerous antivenoms
Anastasia Koroleva et al.
Biofabrication, 4(1), 015001-015001 (2012-01-20)
Fabrication of three-dimensional (3D) fibrin scaffolds with tightly controllable pore sizes and interconnections has been investigated. The scaffolds were produced using a combination of two-photon polymerization (2PP) and micromolding techniques. Master structures were fabricated by 2PP and regenerated in fibrin
Articoli
We will explore the technological advances that have contributed toward the progress of 3DP of tissue engineering scaffolds, current materials used to create 3DP scaffolds, and the challenges that remain.
Il team dei nostri ricercatori vanta grande esperienza in tutte le aree della ricerca quali Life Science, scienza dei materiali, sintesi chimica, cromatografia, discipline analitiche, ecc..
Contatta l'Assistenza Tecnica.