T5266
Tripsina
lyophilized powder, γ-irradiated, BioXtra, suitable for cell culture, 1,000-2,000 BAEE units/mg solid
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About This Item
Produtos recomendados
fonte biológica
Porcine pancreas
Nível de qualidade
esterilidade
γ-irradiated
linha de produto
BioXtra
forma
lyophilized powder
atividade específica
1,000-2,000 BAEE units/mg solid
peso molecular
23.8 kDa
concentração
25 mg/mL
técnica(s)
cell culture | mammalian: suitable
Condições de expedição
wet ice
temperatura de armazenamento
2-8°C
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Aplicação
Para digestão de peptídeos por tripsina, use uma proporção de cerca de 1:100 a 1:20 de tripsina:peptídeo. O uso típico deste produto é na remoção de células aderentes da superfície de uma cultura. A concentração de tripsina necessária para deslocar as células do seu substrato depende principalmente do tipo de célula e da idade da cultura. As tripsinas também foram usadas para ressuspender células durante a cultura celular, para pesquisa em proteômica para digerir proteínas e em diversas digestões em gel†. Outras aplicações incluem a avaliação da cristalização por técnicas baseadas em membranas e em um estudo para determinar que as taxas de dobramento de proteínas e a produção de proteínas podem ser limitadas pela presença de armadilhas cinéticas.
Ações bioquímicas/fisiológicas
A tripsina cliva peptídeos no lado C-terminal dos resíduos de lisina e arginina. A velocidade da hidrólise dessa reação é retardada se houver um resíduo ácido em qualquer um dos lados do sítio de clivagem e a hidrólise é interrompida se houver um resíduo de prolina no lado carboxílico do sítio de clivagem. O pH ideal para atividade da tripsina é 7-9. A tripsina pode agir também para clivar ligações de ésteres e amidas em derivados sintéticos de aminoácidos. O EDTA é adicionado às soluções de tripsina como agente quelante que neutraliza os íons de cálcio e magnésio que obstruem as ligações peptídicas nas quais a tripsina age. A remoção desses íons aumenta a atividade enzimática.
Os inibidores de protease de serina, inclusive o DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF e a aprotinina, dentre outros, inibem a tripsina.
Os inibidores de protease de serina, inclusive o DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF e a aprotinina, dentre outros, inibem a tripsina.
Componentes
Trypsin consists of a single chain polypeptide of 223 amino acid residues, produced by the removal of the N-terminal hexapeptide from trypsinogen which is cleaved at the Lys - lle peptide bond. The sequence of amino acids is cross-linked by 6 disulfide bridges. This is the native form of trypsin, beta-trypsin. BETA-trypsin can be autolyzed, cleaving at the Lys - Ser residue, to produce alpha-trypsin. Trypsin is a member of the serine protease family.
Atenção
Solutions in 1 mM HCl are stable for 1 year in aliquots and stored at -20°C. The presence of Ca2+ will also diminish the self-autolysis of trypsin and maintain its stability in solution. Trypsin will also retain most of its activity in 2.0 M urea, 2.0 M guanidine HCl, or 0.1% (w/v) SDS.
Definição da unidade
Uma unidade de BAEE produz um ΔA253 de 0,001 por minuto em pH 7,6 a 25 °C usando BAEE como substrato. Uma unidade de BTEE = 320 unidades de ATEE. Volume de reação = 3,2 ml (caminho óptico de 1 cm).
Nota de preparo
This product is a lyophilized powder soluble in Hank′s Balanced Salt Solution at 25 mg/mL.
For applications that involve EDTA, solubilizing trypsin should be done with a buffered salt solution contaiing no Ca2+ or Mg2+.
For applications that involve EDTA, solubilizing trypsin should be done with a buffered salt solution contaiing no Ca2+ or Mg2+.
Palavra indicadora
Danger
Frases de perigo
Declarações de precaução
Classificações de perigo
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
Órgãos-alvo
Respiratory system
Código de classe de armazenamento
11 - Combustible Solids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 1
Equipamento de proteção individual
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves
Certificados de análise (COA)
Busque Certificados de análise (COA) digitando o Número do Lote do produto. Os números de lote e remessa podem ser encontrados no rótulo de um produto após a palavra “Lot” ou “Batch”.
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