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SRP0193

Sigma-Aldrich

PARP2 Active human

recombinant, expressed in baculovirus infected insect cells, ≥60% (SDS-PAGE)

Sinônimo(s):

ADPRT2, ADPRTL3, NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2, Poly (ADP-ribose) Polymerase 2

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About This Item

Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

fonte biológica

human

recombinante

expressed in baculovirus infected insect cells

Ensaio

≥60% (SDS-PAGE)

Formulário

aqueous solution

peso molecular

92 kDa

embalagem

pkg of 10 μg

fabricante/nome comercial

Sigma-Aldrich

concentração

>0.02 mg/mL

técnica(s)

inhibition assay: suitable

solubilidade

water: soluble

nº de adesão NCBI

NM_005484

nº de adesão UniProt

Q9UGN5

aplicação(ões)

life science and biopharma

Condições de expedição

dry ice

temperatura de armazenamento

−70°C

Informações sobre genes

human ... PARP2(10038)

Aplicação

Useful for the study of enzyme kinetics, screening inhibitors, and selectivity profiling.

Definição da unidade

One unit of PARP incorporates 100 pmoles of poly(ADP) in 1 minute (room temperature) from NAD into acid-insoluble form.

forma física

Formulated in 25 mM Tris-HCl, pH 8.0, 100 mM NaCl, 0.05% Tween-20, 20% glycerol and 3 mM DTT.

Nota de preparo

Thaw on ice. Upon first thaw, briefly spin tube containing enzyme to recover full content of the tube. Aliquot enzyme into single use aliquots. Store remaining undiluted enzyme in aliquots at -70°C. Note: Enzyme is very sensitive to freeze/thaw cycles.

Código de classe de armazenamento

12 - Non Combustible Liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

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Lot/Batch Number
8050210317
80502100113
8050200113

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PARP-2, A novel mammalian DNA damage-dependent poly(ADP-ribose) polymerase.
Ame JC
The Journal of Biological Chemistry, 274(25), 17860-17868 (1999)
PARP-2 domain requirements for DNA damage-dependent activation and localization to sites of DNA damage.
Riccio AA
Nucleic Acids Research, 44(4), 1691-1702 (2016)
PARP-2 regulates cell cycle-related genes through histone deacetylation and methylation independently of poly(ADP-ribosyl)ation.
Liang YC
Biochemical and Biophysical Research Communications, 431(1), 58-64 (2013)
Xiao-Nan Zhang et al.
Nature communications, 10(1), 4196-4196 (2019-09-15)
Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD+)-dependent ADP-ribosylation plays important roles in physiology and pathophysiology. It has been challenging to study this key type of enzymatic post-translational modification in particular for protein poly-ADP-ribosylation (PARylation). Here we explore chemical and chemoenzymatic synthesis of NAD+
Sharon McGonigle et al.
Oncotarget, 6(38), 41307-41323 (2015-10-30)
Inhibition of Poly(ADP-ribose) Polymerase1 (PARP1) impairs DNA damage repair, and early generation PARP1/2 inhibitors (olaparib, niraparib, etc.) have demonstrated clinical proof of concept for cancer treatment. Here, we describe the development of the novel PARP inhibitor E7449, a potent PARP1/2

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