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S1153

Sigma-Aldrich

N-Succinyl-Leu-Tyr-7-amido-4-methylcoumarin

calpain substrate, solid

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About This Item

Fórmula empírica (Notação de Hill):
C29H33N3O8
Número CAS:
Peso molecular:
551.59
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
ID de substância PubChem:
NACRES:
NA.32

Nome do produto

N-Succinyl-Leu-Tyr-7-amido-4-methylcoumarin, calpain substrate

Nível de qualidade

Formulário

solid

temperatura de armazenamento

−20°C

cadeia de caracteres SMILES

CC(C)CC(NC(=O)CCC(O)=O)C(=O)NC(Cc1ccc(O)cc1)C(=O)Nc2ccc3C(C)=CC(=O)Oc3c2

InChI

1S/C29H33N3O8/c1-16(2)12-22(31-25(34)10-11-26(35)36)29(39)32-23(14-18-4-7-20(33)8-5-18)28(38)30-19-6-9-21-17(3)13-27(37)40-24(21)15-19/h4-9,13,15-16,22-23,33H,10-12,14H2,1-3H3,(H,30,38)(H,31,34)(H,32,39)(H,35,36)

chave InChI

RIYLNECMTVNMSO-UHFFFAOYSA-N

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Categorias relacionadas

Substratos

Substrate for porcine calpain I and II.

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 3

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Equipamento de proteção individual

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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C Crawford
The Biochemical journal, 248(2), 589-594 (1987-12-01)
Inhibition of chicken calpain II by proteins of the cystatin superfamily and alpha 2-macroglobulin was investigated. Human liver cystatins A and B, human cystatin C, chicken cystatin and rat T-kininogen were found not to be inhibitory. Inhibition was, however, observed
T Sasaki et al.
The Journal of biological chemistry, 259(20), 12489-12494 (1984-10-25)
Homogeneous porcine calpain (Ca2+-dependent cysteine proteinase) was found to hydrolyze a variety of peptides and synthetic substrates. Leu-Trp-Met-Arg-Phe-Ala, eledoisin-related peptide, alpha-neoendorphin, angiotensin I, luteinizing hormone-releasing hormone, neurotensin, dynorphin, glucagon, and oxidized insulin B chain were cleaved with a general preference
Levente E Dókus et al.
European journal of medicinal chemistry, 82, 274-280 (2014-06-11)
Calpains are intracellular cysteine proteases with important physiological functions. Up- or downregulation of their expression can be responsible for several diseases, therefore specific calpain inhibitors may be considered as promising candidates for drug discovery. In this paper we describe the

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