E1528
Estrogen Receptor-α human
≥80% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in baculovirus infected insect cells, buffered aqueous glycerol solution
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About This Item
Produtos recomendados
recombinante
expressed in baculovirus infected insect cells
Nível de qualidade
Ensaio
≥80% (SDS-PAGE)
forma
buffered aqueous glycerol solution
peso molecular
66.4 kDa
embalagem
vial of 211 pmol
nº de adesão UniProt
Condições de expedição
dry ice
temperatura de armazenamento
−70°C
Informações sobre genes
human ... ESR1(2099)
Ações bioquímicas/fisiológicas
Hormone-inducible transcription factor capable of acting positively or negatively in regulating genes involved in tissue growth and differentiation. For use in signal transduction, steroid biochemistry, and endocrine disruptor research.
forma física
Solution in 50 mM Tris-HCl, pH 8.0, 500 mM KCl, 2 mM DTT, 1 mM EDTA, 1 mM orthovanadate, and 10% glycerol.
Código de classe de armazenamento
12 - Non Combustible Liquids
Classe de risco de água (WGK)
WGK 3
Ponto de fulgor (°F)
Not applicable
Ponto de fulgor (°C)
Not applicable
Certificados de análise (COA)
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G G Kuiper et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 93(12), 5925-5930 (1996-06-11)
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G G Kuiper et al.
Endocrinology, 138(3), 863-870 (1997-03-01)
The rat estrogen receptor (ER) exists as two subtypes, ER alpha and ER beta, which differ in the C-terminal ligand binding domain and in the N-terminal transactivation domain. In this study we investigated the messenger RNA expression of both ER
K Paech et al.
Science (New York, N.Y.), 277(5331), 1508-1510 (1997-09-05)
The transactivation properties of the two estrogen receptors, ERalpha and ERbeta, were examined with different ligands in the context of an estrogen response element and an AP1 element. ERalpha and ERbeta were shown to signal in opposite ways when complexed
S Mosselman et al.
FEBS letters, 392(1), 49-53 (1996-08-19)
A novel estrogen receptor (hereinafter referred to as ER beta) was cloned using degenerate PCR primers. A comparison of the amino acid sequence of ER beta with the "classical' ER (ER alpha) shows a high degree of conservation of the
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