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C7150

Sigma-Aldrich

Citocromo c

suitable for GFC marker, BioReagent

Sinônimo(s):

Citocromo c

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About This Item

Número CAS:
Número CE:
Número MDL:
Código UNSPSC:
23151817
NACRES:
NA.56

linha de produto

BioReagent

Nível de qualidade

Formulário

powder

peso molecular

~12,400

embalagem

vial of ≥10 mg

adequação

suitable for GFC marker

temperatura de armazenamento

−20°C

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Aplicação

Foram caracterizados os sítios específicos e a extensão da oxidação no citocromo c de cavalos tratado com H2O2 e UV. Sugeriu-se que o estado desses sítios poderia ser usado como biomarcador do ambiente oxidativo em uma célula.
Cytochrome c is primarily known as an electron-carrying mitochondrial protein and is generally regarded as a universal catalyst of respiration. Cytochrome c can be used as a gel filtration molecular weight marker in gel filtration chromatography and protein chromatography and can be used to study cytochrome c control proteins, electron transport and cellular respiration.

Ações bioquímicas/fisiológicas

O citocromo c é conhecido principalmente como uma proteína mitocondrial que carrega elétrons. A transição do citocromo c entre os estados ferroso e férrico dentro da célula fazem dele um eficiente transportador biológico de elétrons, com um papel vital em oxidações celulares em plantas e animais. De modo geral, ele é considerado um catalisador universal da respiração, formando uma ponte de elétrons essencial entre os substratos respiráveis e o oxigênio

Outras notas

Veja mais informações sobre o citocromo c e o transporte de elétrons no site www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer.

Código de classe de armazenamento

11 - Combustible Solids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 3

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable

Equipamento de proteção individual

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Federica Sinibaldi et al.
Journal of inorganic biochemistry, 105(11), 1365-1372 (2011-09-29)
In cells a portion of cytochrome c (cyt c) (15-20%) is tightly bound to cardiolipin (CL), one of the phospholipids constituting the mitochondrial membrane. The CL-bound protein, which has nonnative tertiary structure, altered heme pocket, and disrupted Fe(III)-M80 axial bond
Paolo Ascenzi et al.
Biochemical and biophysical research communications, 415(3), 463-467 (2011-11-08)
Carboxymethylation of equine heart cytochrome c (cytc) changes its tertiary structure by disrupting the heme-Fe-Met80 distal bond, such that carboxymethylated cytc (CM-cytc) displays myoglobin-like properties. Here, the effect of cardiolipin (CL) on peroxynitrite isomerization by ferric CM-cytc (CM-cytc-Fe(III)) is reported.
Kelly Watters et al.
PLoS pathogens, 14(12), e1007477-e1007477 (2018-12-12)
Viruses in the rhinovirus C species (RV-C) are more likely to cause severe wheezing illnesses and asthma exacerbations in children than related isolates of the RV-A or RV-B. The RV-C capsid is structurally distinct from other rhinoviruses and does not
Eva Di Silvio et al.
Biochimica et biophysica acta, 1834(8), 1554-1561 (2013-05-08)
The biogenesis of c-type cytochromes (Cytc) is a process that in Gram-negative bacteria demands the coordinated action of different periplasmic proteins (CcmA-I), whose specific roles are still being investigated. Activities of Ccm proteins span from the chaperoning of heme b
Esther Lapuente-Brun et al.
Science (New York, N.Y.), 340(6140), 1567-1570 (2013-07-03)
The textbook description of mitochondrial respiratory complexes (RCs) views them as free-moving entities linked by the mobile carriers coenzyme Q (CoQ) and cytochrome c (cyt c). This model (known as the fluid model) is challenged by the proposal that all

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