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767700

Sigma-Aldrich

Mytilus edulis foot protein-1

1 mg/mL (in 1% citric acid), sterile

Sinônimo(s):

MAPcell

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About This Item

Código UNSPSC:
12162002
NACRES:
NA.23

Nível de qualidade

Formulário

liquid

concentração

1 mg/mL (in 1% citric acid)

índice de refração

n20/D 1.335 (lit.)

p.e.

100-103 °C/760 mmHg

densidade

1.008 g/mL at 25 °C (lit.)

temperatura de armazenamento

2-8°C

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Aplicação

A solution of MEFP-1 that is specially developed for biological applications. The protein can be used to coat surfaces in order to facilitate immobilization of cells and tissue. The solution is sterile by autoclaving and has an endotoxin level of = 1 EU/ml. The product is cell culture tested (cytotoxicity and cell adhesion assay).

MEFP-1 can be successfully used for unspecific immobilization of cells and tissue to essentially any surface. It is an especially useful tool when the surface chemistry results in poor adhesion of cells or for cells that are difficult to attach. In comparison to binding strategies based on electrostatic interactions (positively charged surfaces) or covalent immobilization (EDC/NHS or glutaraldehyde) attachment using MEFP-1 is insensitive to ionic strength and pH and will not result in undesired chemical modification, such as cross-linking, of cell surface components. The protein coating is a useful tool in techniques such as in situ hybridization, immunohistochemistry, tissue engineering, drug delivery, ELISA, microfluidics, microinjection and various microscopy techniques.

Adequação

MAPcell is sterile and suitable for cell culture.

Código de classe de armazenamento

12 - Non Combustible Liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 3

Ponto de fulgor (°F)

No data available

Ponto de fulgor (°C)

No data available


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J H Waite et al.
Science (New York, N.Y.), 212(4498), 1038-1040 (1981-05-29)
The fouling marine mussel Mytilus edulis attaches itself to various substrates by spinning byssal threads, the adhesive discs of which are rich in the amino acid 3,4-dihydroxyphenylalanine (dopa). An acid-soluble protein was extracted and purified from the phenol gland located

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