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Merck

T9698

Sigma-Aldrich

Thioredoxin-Reduktase aus Rattenleber

buffered aqueous glycerol solution, ≥100 units/mg protein (Bradford)

Synonym(e):

NADPH:oxidierte Thioredoxin-Oxidoreduktase, Thioredoxin: NAD+-Oxidoreduktase

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EC-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352200
NACRES:
NA.32

Biologische Quelle

rat liver

Qualitätsniveau

Assay

≥90% (GE)

Form

buffered aqueous glycerol solution

Spezifische Aktivität

≥100 units/mg protein (Bradford)

Mol-Gew.

55—67 kDa

Methode(n)

activity assay: suitable

Verunreinigungen

Glutathione reductase

Löslichkeit

water: soluble

Eignung

suitable for molecular biology

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Zellsignalisierung

Anwendung

Thioredoxin-Reduktase aus der Rattenleber kann für die Untersuchung der Aufnahme und Reduktion von a-Liponsäure durch Nutzung der reduzierten Kapazität von menschlichen Erythrozyten verwendet werden. Das Produkt kann auch für die Untersuchung des Aktivierungsmechanismus von Transglutaminase 2 (TG2) in der extrazellulären Matrix durch Verwendung von Thioredoxin eingesetzt werden.

Biochem./physiol. Wirkung

Die von Säugetieren stammende Thioredoxin-Reduktase enthält einen Selenocystein-Rest, der für die Aktivität des Enzyms unerlässlich ist. Es ist eines der antioxidativen Enzyme, das neben Katalase, Glutathion-Peroxidase und Superoxid-Dismutase in Säugetierzellen vorhanden ist und das Entfernen von reaktiven Sauerstoffspezies (ROS) aus der Zelle unterstützt. Ein Beispiel ist das Beseitigen von überschüssigem Stickstoffmonoxid (NO) durch die Bildung eines Komplexes mit Glutathion, der das S-Nitroso-Glutathion-Addukt (GS-NO) bildet. Dieses kann direkt durch die Thioredoxin-Reduktase gespalten werden. Wasserstoffperoxid, ein weiteres schädliches Oxidationsmittel in der Zelle, wird auch durch von Säugetieren stammende TrxR direkt reduziert.
Thioredoxin-Reduktase (TrxR) ist eine NADPH-abhängige Oxidoreduktase mit einem FAD pro Untereinheit, die das Disulfid des aktiven Situs zu oxidiertem Thioredoxin (Trx) reduziert. Das Molekulargewicht der Isozyme aus Säugetieren variiert zwischen 55 und 67 kDa im Vergleich zu 35 kDa bei Prokaryoten, Pflanzen oder Hefe. Die Substratspezifität des Säugerenzyms ist deutlich breiter als die des Prokaryotenenzyms, wodurch die Reduktion von Säuger- und E. coli-Thioredoxinen sowie von disulfidfreien Substraten wie Selenit, Liponsäuren, Lipidhydroperoxiden und Wasserstoffperoxid ermöglicht wird.
Thioredoxin-Reduktase ist ein weit verbreitetes Enzym, das das Disulfid des aktiven Situs von Thioredoxin durch NAPDH katalysiert. Das Produkt reduziert auch Ubichinon und regeneriert Ubichinol, ein wirkungsvolles Antioxidationsmittel.

Einheitendefinition

Eine Einheit führt zu einem Extinktionsanstieg von 1,0 bei 412 nm (bei Messung in einem ungekoppelten Assay mit DTNB [Sigma Nr. D8130] allein als Substrat) pro Minute bei einem pH-Wert von 7,0 und 25 °C.

Physikalische Form

Lösung in 50 mM Tris-HCl, pH 7,5; 300 mM NaCl, 1 mM EDTA und 10 % Glycerin.

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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L Zhong et al.
The Journal of biological chemistry, 275(24), 18121-18128 (2000-06-13)
Mammalian thioredoxin reductases (TrxR) are dimers homologous to glutathione reductase with a selenocysteine (SeCys) residue in the conserved C-terminal sequence -Gly-Cys-SeCys-Gly. We removed the selenocysteine insertion sequence in the rat gene, and we changed the SeCys(498) encoded by TGA to
Luciano Oehninger et al.
Dalton transactions (Cambridge, England : 2003), 42(5), 1657-1666 (2012-11-15)
Metal complexes with N-heterocyclic carbene (NHC) ligands have been widely used in catalytic chemistry and are now increasingly considered for the development of new chemical tools and metal based drugs. Ruthenium complexes of the type (p-cymene)(NHC)RuCl(2) interacted with biologically relevant
Arun Kumar Selvam et al.
Antioxidants (Basel, Switzerland), 9(2) (2020-02-09)
Kynurenine aminotransferase 1 (KYAT1 or CCBL1) plays a major role in Se-methylselenocysteine (MSC) metabolism. It is a bi-functional enzyme that catalyzes transamination and beta-elimination activity with a single substrate. KYAT1 produces methylselenol (CH3SeH) via β-elimination activities with MSC as a
Aristi P Fernandes et al.
PloS one, 7(11), e50727-e50727 (2012-12-12)
Naturally occurring selenium compounds like selenite and selenodiglutathione are metabolized to selenide in plants and animals. This highly reactive form of selenium can undergo methylation and form monomethylated and multimethylated species. These redox active selenium metabolites are of particular biological
Kely Navakoski de Oliveira et al.
ChemMedChem, 8(2), 256-264 (2013-01-03)
Thioredoxin reductase (TrxR) is overexpressed in cancer cells and is therefore a putative cancer target. Inhibition of this enzyme is considered an important strategy for the development of new chemotherapeutic agents with a specific mechanism of action. Organotin compounds have

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