T7915

Thioredoxin-Reduktase aus E. coli

ammonium sulfate suspension, >25 units/mg protein (Bradford)

• Synonym(e): NADPH:oxidierte Thioredoxin-Oxidoreduktase
• CAS-Nummer: 9074-14-0
• EC-Nummer: 1.8.1.9 (BRENDA, IUBMB)
• MDL-Nummer: MFCD00678149
• UNSPSC-Code: 12352204
• NACRES: NA.32

Eigenschaften

• Biologische Quelle: Escherichia coli
• Qualitätsniveau: 200
• Form: ammonium sulfate suspension
• Spezifische Aktivität: >25 units/mg protein (Bradford)
• Mol-Gew.: 70 kDa
• Methode(n): activity assay: suitable
• UniProt-Hinterlegungsnummer: P0A9P4
• Lagertemp.: 2-8°C
• Angaben zum Gen: Escherichia coli K12 ... trxB(949054)

Beschreibung

Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Zellsignalgebung
Thioredoxinreduktasen (TrxR) gehören zur Familie der seleniumhaltigen Pyridin-Nukleotid-Disulfid-Oxidoreduktasen.

Anwendung

Thioredoxin-Reduktase aus Escherichia coli wird in Assays zum Untersuchen der Thioredoxin-Reduktase-Aktivität und in Peroxiredoxin-Assays verwendet.
Darüber hinaus wird es zum Untersuchen des Synergieeffekts zwischen Brokkolisprossenextrakt und Selen bei der Hochregulierung von Thioredoxin-Reduktase in menschlichen Hepatozyten eingesetzt.

Thioredoxinreduktase aus Escherichia coli kann in einem peroxidasegekoppelten Thioredoxin-System-Assay zur Beurteilung der Peroxidase-Aktivität von Cys-basierten Thiol-Peroxidasen verwendet werden. Thioredoxinreduktase aus Escherichia coli wird wie folgt verwendet:

• zur Bestimmung der Enzymaktivität von His6-Ahp1p
• zur Bestimmung von TRXR in C. elegans mittels TXN-abhängigem Aktivitätsassay
• zur Untersuchung der biologischen Reduktionssysteme für das gegen organisches Hydroperoxid resistente R-Gen (OhrR)
• beim enzymatischen Targeting von Auranofin, um dessen antimikrobiellen Eigenschaften zu testen
• bei der Thioredoxinreduktase-Aktivität und beim Peroxiredoxin-Test
• zur Untersuchung der Synergie zwischen Brokkolisprossenextrakt und Selen bei der Hochregulierung von Thioredoxinreduktase in humanen Hepatozyten

Biochem./physiol. Wirkung

Ein FAD-haltiges Enzym, das am Wasserstofftransfer aus E. coli-Thioredoxin in andere Proteine beteiligt ist, sodass ein leistungsstarkes Disulfid-Reduktase-System entsteht.

Thioredoxin-Reduktase (TrxR) ist eine NADPH-abhängige Oxidoreduktase mit einem FAD pro Untereinheit, die das Disulfid auf der aktiven Seite zu oxidiertem Thioredoxin (Trx) reduziert. Das Molekulargewicht der Isozyme aus Säugetieren variiert zwischen 55 und 67 kDa im Vergleich zu 35 kDa bei Prokaryoten, Pflanzen oder Hefe. Die Substratspezifität des Säugerenzyms ist deutlich breiter als die des Prokaryotenenzyms, wodurch die Reduktion von Säuger- und E. coli-Thioredoxinen sowie von Disulfid-freien Substraten wie Selenit, Lipoinsäuren, Lipidhydroperoxiden und Wasserstoffperoxid ermöglicht wird.

Thioredoxin-Reduktase ist ein FAD-haltiges Enzym, das mithilfe des FAD-Anteils innerhalb der Cys-Ala-Thr-Cys-Sequenz das Reduktionsäquivalent aus NADPH in die Disulfidbindung des Enzyms überträgt. Zudem kann es mittels NADPH Trx-S2 zu Trx-(SH)2 reduzieren.

Einheitendefinition

Eine Einheit führt zu einem Extinktionsanstieg von 1,0 bei 412 nm (bei Messung in einem gekoppelten Assay mit E. coli-Thioredoxin und DTNB) pro Minute und Milliliter bei einem pH-Wert von 7,0 und 25 °C.

Physikalische Form

Suspension in 3,6 M (NH₄)₂SO₄ mit 30 mM Kaliumphosphatpuffer und 2 mM EDTA, pH-Wert 7,5.

Sicherheitshinweise

• Lagerklassenschlüssel: 12 - Non Combustible Liquids
• WGK: WGK 1
• Flammpunkt (°F): Not applicable
• Flammpunkt (°C): Not applicable