L1254

L-Milch-Dehydrogenase aus Kaninchenmuskel

Type XI, lyophilized powder, 600-1,200 units/mg protein

• Synonym(e): Anaerobe Laktat-Dehydrogenase, Lactat, NAD-Laktat-Dehydrogenase, (S)-Lactat: NAD⁺-Oxidoreduktase, L-LDH, LAD, LD
• CAS-Nummer: 9001-60-9
• EC-Nummer: 1.1.1.27 (BRENDA, IUBMB)
• EG-Nummer: 232-617-8
• MDL-Nummer: MFCD00131466
• UNSPSC-Code: 12352204
• NACRES: NA.54

Eigenschaften

• Biologische Quelle: rabbit muscle
• Typ: Type XI
• Form: lyophilized powder
• Spezifische Aktivität: 600-1,200 units/mg protein
• Mol-Gew.: 140 kDa
• Zusammensetzung: protein, 90-100%
• Lagerbedingungen: (Keep container tightly closed in a dry and well-ventilated place)
• Methode(n): activity assay: suitable
• Farbe: white
• Fremdaktivität: pyruvate kinase, myokinase, malic dehydrogenase, glutamic-pyruvic transaminase, glutamic-oxalacetic transaminase and α-glycerophosphate dehydrogenase ≤0.01%
• Lagertemp.: −20°C

Beschreibung

Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Zellsignalisierung

Milchdehydrogenase (LDH) hat eine gesamte Molekülmasse von 140 kDa und besteht aus 4 Untereinheiten, die M-Untereinheit (Muskel) und H-Untereinheit (Herz) genannt werden. Diese Untereinheiten können in jeder von 5 Kombinationen gemischt sein (M4, M3H1, M2H2, MH3 und H4). Skelettmuskel enthält LDH, das hauptsächlich M4 ist, mit kleinen Mengen M3H und Spuren von M2H2. Die H- und M-Untereinheiten weisen eine sehr ähnliche Molekülmasse auf, unterscheiden sich aber wesentlich in ihrer Aminosäurenzusammensetzung. Kaninchenmuskel-LDH dissoziiert in Acetatchlorid bei einem pH-Wert von 5,0 zu dimeren Spezies (Molekülmasse = ~70 kDa). Die Dissoziation ist reversibel. Biochemistry, 13, 3527-3531 (1974). Oxidiert Glyoxylat und Lactat.
Isoelektrischer Punkt: 8,4-8,6
Optimaler pH-Wert: 7,5.

Anwendung

L-Lactatdehydrogenase aus der Muskulatur von Kaninchen wird wie folgt verwendet:

• als Bestandteil der Aktivierungs- und Entspannungslösung bei der ATPase-Aktivität und isometrischen stationären Spannungsmessungen mit Muskelfasern
• bei Pyruvat-Kinase-Aktivitätsassays von Trypanosoma congolense
• bei Pyruvat-Kinase(PK)-Assays mit plastidischem PK-Enzym OsPK2 von Reis.

Biochem./physiol. Wirkung

Die Lactatdehydrogenase (LDH) der Muskulatur ist an Stoffwechselwegen beteiligt. Ihre Aktivität ist für die anaerobe Glykolyse essenziell. Die LDH-Aktivität wird durch Ascorbat gehemmt. LDH regeneriert Nicotinamid-adenin-dinucleotid (NAD⁺) aus NADH und ist für die industrielle Herstellung von Polymilchsäure nützlich. In Abwesenheit von Sauerstoff ist LDH an einer Fermentationsreaktion beteiligt, katalysiert Pyruvat zu Milchsäure und oxidiert Nicotinamid-adenin-dinucleotid (NADH) zu NAD⁺. Somit vermittelt LDH die Produktion von NAD⁺, das wesentlich für den anaeroben Glykolyseweg ist. Dadurch unterstützt dieses LDH die Erhaltung der physiologischen und biochemischen Funktionen der Zelle in Abwesenheit von Sauerstoff.

Katalysiert auch die Oxidation von anderen L-2-Hydroxymonocarbonsäuren.

Einheitendefinition

Eine Einheit reduziert bei einem pH-Wert von 7,5 und 37 °C je Minute 1,0 μmol Pyruvat zu L-Lactat.

Hinweis zur Analyse

Proteinbestimmung durch Biuret.

Sicherheitshinweise

• Piktogramme: GHS08
• Signalwort: Danger
• H-Sätze: H334
• P-Sätze: P261 - P284 - P501
• Gefahreneinstufungen: Resp. Sens. 1
• Lagerklassenschlüssel: 11 - Combustible Solids
• WGK: WGK 1
• Persönliche Schutzausrüstung: Eyeshields, Gloves, type N95 (US)