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Merck

A9080

Sigma-Aldrich

Albumin -Lösung human

30% in 0.85% sodium chloride, protease free

Synonym(e):

HSA

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.25

Biologische Quelle

human

Qualitätsniveau

Form

liquid

Konzentration

29.5-35.0% protein (biuret)
30% in 0.85% sodium chloride

Methode(n)

ELISA: suitable
tissue culture: suitable
western blot: suitable

Verunreinigungen

HIV I and HIVII, HCV and HBsAg, tested negative

UniProt-Hinterlegungsnummer

Lagertemp.

2-8°C

InChI

1S/C3F8/c4-1(5,2(6,7)8)3(9,10)11

InChIKey

QYSGYZVSCZSLHT-UHFFFAOYSA-N

Angaben zum Gen

human ... ALB(213)

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Allgemeine Beschreibung

Albumin ist das am reichlichsten vorkommende Protein im Blutplasma. Die Leber produziert Humanalbumin. Humanserumalbumin durchläuft drei verschiedene posttranslationale Modifikationen: Oxidation, Glykation und S-Nitrosylierung. Modifikationen treten in der Regel auf der Oberfläche des globulären Proteins auf und haben keinen signifikanten Einfluss auf die Konformation. Die Modifikation wirkt sich jedoch stark auf die Bindung von Fettsäuren und Arzneimittelmolekülen aus.
Humanserumalbumin durchläuft drei verschiedene posttranslationale Modifikationen: Oxidation, Glykation und S-Nitrosylierung. Modifikationen treten in der Regel auf der Oberfläche des globulären Proteins auf und haben keinen signifikanten Einfluss auf die Konformation. Die Modifikation wirkt sich jedoch stark auf die Bindung von Fettsäuren und Arzneimittelmolekülen aus.

Sonstige Hinweise

Finden Sie weiterführende Informationen unter human serum albumin.

Haftungsausschluss

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Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Copper-binding properties of bovine serum albumin and its amino-terminal peptide fragment.
T Peters et al.
The Journal of biological chemistry, 242(7), 1574-1578 (1967-04-10)
A A Spector et al.
Journal of lipid research, 10(1), 56-67 (1969-01-01)
We have studied the binding of long-chain free fatty acids (FFA) to crystalline bovine serum albumin (BSA) that had been extracted with charcoal to remove endogenous fatty acids. The data were analyzed in terms of a model consisting of six
T. Scott and M. Eagleson
Concise encyclopedia of biochemistry, 19-20 (1988)
Harald Olsen et al.
BMC clinical pharmacology, 4, 4-4 (2004-03-30)
Albumin is the most abundant protein in blood plasma, and due to its ligand binding properties, serves as a circulating depot for endogenous and exogenous (e.g. drugs) compounds. Hence, the unbound drug is the pharmacologically active drug. Commercial human albumin

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