Przejdź do zawartości
Merck

N3665

Sigma-Aldrich

Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase from Bacillus subtilis

recombinant, expressed in E. coli, ≥70 units/mg protein

Synonim(y):

PynP

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych


About This Item

Numer EC enzymu:
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

rekombinowane

expressed in E. coli

Poziom jakości

Formularz

lyophilized powder

aktywność właściwa

≥70 units/mg protein

temp. przechowywania

−20°C

Opis ogólny

Rola reszt w katalitycznym miejscu aktywnym fosforylazy nukleozydów pirymidynowych z Bacillis subtilis została wyjaśniona przy użyciu hybrydowych metod kwantowo-mechanicznych/molekularno-mechanicznych.

Działania biochem./fizjol.

Fosforylaza nukleozydów pirymidynowych funkcjonuje w szlaku ratunkowym syntezy nukleotydów, katalizując odwracalną fosfolizę pirymidyn. Substratami są zarówno urydyna, jak i tymidyna.

Definicja jednostki

One unit will convert 1 μmole each of 2′-deoxyuridine and phosphate to uracil and 2-deoxyribose 1-phosphate per minute at pH 7.4 and 37 °C.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Piktogramy

Health hazard

Hasło ostrzegawcze

Danger

Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia

Zwroty wskazujące środki ostrożności

Klasyfikacja zagrożeń

Resp. Sens. 1

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 1

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Xue-Feng Gao et al.
Journal of structural biology, 154(1), 20-26 (2006-02-14)
Pyrimidine nucleoside phosphorylase (PYNP) catalyzes the reversible phosphorolysis of pyrimidines in the nucleotide synthesis salvage pathway. We have built a model of a closed active conformation of the three-dimensional structure of PYNP from Bacillus subtilis. Using docking, molecular dynamics, and
A Danchin
DNA research : an international journal for rapid publication of reports on genes and genomes, 4(1), 9-18 (1997-02-28)
Genome comparison permits identification of chromosome regions conserved during evolution. Bacillus subtilis and Escherichia coli are so distant that there exists very few conserved landmarks in their genome organisation. Analysis of the conserved cmk rpsA cluster pinpointed the importance of
K Okuyama et al.
Bioscience, biotechnology, and biochemistry, 60(10), 1655-1659 (1996-10-01)
The pyrimidine nucleoside phosphorylase (Py-NPase) of Bacillus stearothermophilus TH 6-2 is a dimer of 46-kDa subunits and catalyzes the reversible phosphorolysis of uridine and thymidine. The gene encoding this pyrimidine nucleoside phosphorylase (pyn gene) has been cloned and sequenced from
T Hamamoto et al.
Bioscience, biotechnology, and biochemistry, 60(7), 1179-1180 (1996-07-01)
The purine nucleoside phosphorylase (Pu-NPase) and the pyrimidine nucleoside phosphorylase (Py-NPase) have been purified from Bacillus stearothermophilus TH 6-2. The Pu-NPase is a trimer of 30-kDa subunits and the Py-NPase is a dimer of 46-kDa subunits. The isoelectric points of
M J Pugmire et al.
Structure (London, England : 1993), 6(11), 1467-1479 (1998-11-18)
Pyrimidine nucleoside phosphorylase (PYNP) catalyzes the reversible phosphorolysis of pyrimidines in the nucleotide synthesis salvage pathway. In lower organisms (e.g. Bacillus stearothermophilus) PYNP accepts both thymidine and uridine, whereas in mammalian and other higher organisms it is specific for thymidine

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej