Wszystkie zdjęcia(1)
Kluczowe dokumenty
M6435
Methionine Aminopeptidase from Pyrococcus furiosus
≥93% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli
Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
About This Item
Polecane produkty
rekombinowane
expressed in E. coli
Poziom jakości
Próba
≥93% (SDS-PAGE)
Formularz
solution
aktywność właściwa
0.5 units/mg protein
masa cząsteczkowa
37 kDa by SDS-PAGE
numer dostępu UniProt
obecność zanieczyszczeń
Other proteases, none detected
Warunki transportu
dry ice
temp. przechowywania
−20°C
informacje o genach
Pyrococcus furiosus DSM 3638 ... PF0541(1468383)
Opis ogólny
Aminopeptydaza metioninowa z Pyrococcus furiosus jest termostabilnym enzymem o masie 32 kDa. Należy do klasy 2a aminopeptydaz metioninowych. Aminopeptydaza metioninowa utrzymuje homeostazę białek i koordynuje potranslacyjną modyfikację białek u eukariontów.
Krystalografia rentgenowska struktury aminopeptydazy metioninowej z Pyrococcus furiosus lub PfMAP została przeprowadzona w rozdzielczości 1,75A i wykazała, że białko składa się z domeny katalitycznej zawierającej dwa jony kobaltu w miejscu aktywnym oraz unikalnej domeny insercyjnej, która jest specyficzna dla prokariotycznej formy białka.
Zastosowanie
Aminopeptydaza metioninowa z Pyrococcus furiosus została wykorzystana w badaniu do analizy wiązania inhibitorów specyficznych dla Co(II) z aminopeptydazami metionylowymi z Escherichia coli i Pyrococcus furiosus. Został on również wykorzystany w badaniu do zbadania wiązania nowej klasy inhibitorów analogów pseudopeptydowych.
Działania biochem./fizjol.
Termostabilna aminopeptydaza metioninowa, która specyficznie uwalnia N-końcową metioinę z białek i peptydów.
Definicja jednostki
One unit will hydrolyze 1 μmol of Met from Met-Pro-Ala-Ala-Gly in 1 minute at pH 7.5 at 37 °C.
Postać fizyczna
Solution containing 0.01% Tween® 20, 0.1 mM CoCl2, and 10 mM Tris-HCl, pH 7.5.
Informacje prawne
TWEEN is a registered trademark of Croda International PLC
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Kod klasy składowania
12 - Non Combustible Liquids
Klasa zagrożenia wodnego (WGK)
WGK 2
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
Methionine aminopeptidase from the hyperthermophilic Archaeon Pyrococcus furiosus: molecular cloning and overexperssion in Escherichia coli of the gene, and characteristics of the enzyme
Tsunasawa S, et al.
Journal of Biochemistry, 122(4), 843-850 (1997)
Advances in bacterial methionine aminopeptidase inhibition
Helgren TR, et al.
Current Topics in Medicinal Chemistry, 16(4), 397-414 (2016)
S Tsunasawa et al.
Journal of biochemistry, 122(4), 843-850 (1997-12-17)
A gene for a methionine aminopeptidase (MAP; EC 3.4.11.18), which catalyzes the removal of amino-terminal methionine from the growing peptide chain on the ribosome, has been cloned from the hyperthermophilic Archaeon, Pyrococcus furiosus, by a novel method effectively using its
T H Tahirov et al.
Journal of molecular biology, 284(1), 101-124 (1998-11-13)
The structure of methionine aminopeptidase from hyperthermophile Pyrococcus furiosus (PfMAP) with an optimal growth temperature of 100 degreesC was determined by the multiple isomorphous replacement method and refined in three different crystal forms, one monoclinic and two hexagonal, at resolutions
Sanghamitra Mitra et al.
Journal of biological inorganic chemistry : JBIC : a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry, 14(4), 573-585 (2009-02-10)
Methionine aminopeptidases (MetAPs) represent a unique class of protease that is capable of the hydrolytic removal of an N-terminal methionine residue from nascent polypeptide chains. MetAPs are physiologically important enzymes; hence, there is considerable interest in developing inhibitors that can
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.
Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej