Przejdź do zawartości
Merck

L5135

Sigma-Aldrich

L-Leucine Dehydrogenase from Bacillus cereus

lyophilized powder, ≥60 units/mg protein

Synonim(y):

L-Leucine:NAD+ oxidoreductase (deaminating)

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych


About This Item

Numer CAS:
Numer EC enzymu:
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

Postać

lyophilized powder

Poziom jakości

aktywność właściwa

≥60 units/mg protein

masa cząsteczkowa

245 kDa

temp. przechowywania

−20°C

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Opis ogólny

L-Leucine Dehydrogenase is a member of the amino acid dehydrogenase family.

Zastosowanie

L-Leucine Dehydrogenase from Bacillus cereus has been used to determine the branched-chain amino acids (BCAA) spectrophotometrically in serum samples.

Działania biochem./fizjol.

Leucine Dehydrogenase is a nicotinamide adenine dinucleotide hydrogen (NADH)-dependent oxidoreductase. It is involved in catalyzing the reductive amination of aliphatic 2-oxo-acids to their respective L-amino acids.

Definicja jednostki

One unit will convert 1.0 μmole of L‑leucine to α-ketoisocaproate per min at pH 10.5 at 37 °C.

Inne uwagi

contains lysine
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Kod klasy składowania

11 - Combustible Solids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 3

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Certyfikaty analizy (CoA)

Poszukaj Certyfikaty analizy (CoA), wpisując numer partii/serii produktów. Numery serii i partii można znaleźć na etykiecie produktu po słowach „seria” lub „partia”.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

K Selber et al.
Journal of chromatography. B, Biomedical sciences and applications, 743(1-2), 21-30 (2000-08-15)
Mathematical strategies were applied to optimise the extraction of recombinant leucine dehydrogenase from E. coli homogenates and endoglucanase 1 from culture filtrates of Trichoderma reesei in polyethylene glycol-phosphate systems. The goal was to test mathematical tools which could facilitate the
M B Ansorge et al.
Applied microbiology and biotechnology, 53(6), 668-673 (2000-08-05)
The established Escherichia coli expression vectors ptrc99a, pKK223-3, pPLlambda, pAsk75, pRA95, and pRA96, which differ in copy number, mode of induction, selection marker, and use of par sequences for stabilization, were investigated for the stable expression of recombinant L-leucine dehydrogenase
S Guangdong et al.
The Journal of antibiotics, 54(1), 66-73 (2001-03-28)
Shengjimycin is a group of 4"-acylated spiramycins with 4"-isovalerylspiramycin as the major component, produced by recombinant S. spiramyceticus F21 harboring a 4"-O-acyltransferase gene from S. mycarofaciens 1748. A stable bioengineered strain of Streptomyces spiramyceticus WSJ-1 was constructed by integrating the
Peng-Hu Zhang et al.
Sheng wu gong cheng xue bao = Chinese journal of biotechnology, 23(2), 268-272 (2007-04-28)
The purification and the characteristics of an enzyme from Morganella morganii J-8, which could produce d-pseudoephedrine from 1-phenyl-2-methylamine-acetone, were performed in this study. In this research, first, cells were disrupted by ultrasonic treatment at 4 degrees C. The carbonyl enantioselective
Tatyana A Muranova et al.
Acta crystallographica. Section D, Biological crystallography, 58(Pt 6 Pt 2), 1059-1062 (2002-05-31)
Leucine dehydrogenase is an octameric enzyme which belongs to the superfamily of amino-acid dehydrogenases and catalyses the reversible oxidative deamination of leucine to 2-ketoisocaproate, with the corresponding reduction of the cofactor NAD(+). Catalysis by this enzyme is thought to involve

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej