Przejdź do zawartości
Merck

A6680

Sigma-Aldrich

N-Acetylneuraminic Acid Aldolase from microorganisms

lyophilized powder, ≥20 units/mg protein (biuret)

Synonim(y):

N-Acetylneuraminate Pyruvate Lyase, N-Acetylneuraminic Acid Lyase, NANA Aldolase, Sialic Aldolase

Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych


About This Item

Numer CAS:
Numer EC enzymu:
Beilstein:
2697172
Numer MDL:
Kod UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.32

Formularz

lyophilized powder

Poziom jakości

aktywność właściwa

≥20 units/mg protein (biuret)

masa cząsteczkowa

~98 kDa

temp. przechowywania

−20°C

Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów

Zastosowanie

Enzym ten jest przydatny do enzymatycznego oznaczania kwasu N-acetyloneuraminowego i kwasu sialowego, gdy
jest sprzężony z powiązanymi enzymami w analizie klinicznej.
Do zastosowań przemysłowych enzym ten jest przydatny do enzymatycznej syntezy kwasu sialowego.
Używany w zestawie do kwantyfikacji kwasu sialowego, SIALIC-Q

Właściwości fizyczne

Punkt izoelektryczny: 4,6 ± 0,1
Stała Michaelisa: 2,5 x 10‾3M(kwas N-acetyloneuraminowy)
Struktura: 3 podjednostki (ok. 35 000) na mol enzymu
Inhibitory: p-Chloromercuribenzoate, sodium dodecyl sulfact, Hg++, Ag+
Optymalne pH: 7.5- 8.0
Optymalna temp: 70°C
Stabilność pH: pH 6.0-9.0 (10°C, 25h)
Stabilność termiczna: Poniżej 65°C (pH 7,5, 30 min)

Definicja jednostki

One unit will release 1.0 μmole of pyruvate from NANA per min at pH 7.7 at 37 °C.

Postać fizyczna

Lyophilized powder containing mannitol and EDTA
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.

Kod klasy składowania

10 - Combustible liquids

Klasa zagrożenia wodnego (WGK)

WGK 3

Temperatura zapłonu (°F)

Not applicable

Temperatura zapłonu (°C)

Not applicable

Środki ochrony indywidualnej

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


Wybierz jedną z najnowszych wersji:

Certyfikaty analizy (CoA)

Lot/Batch Number

Nie widzisz odpowiedniej wersji?

Jeśli potrzebujesz konkretnej wersji, możesz wyszukać konkretny certyfikat według numeru partii lub serii.

Masz już ten produkt?

Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.

Odwiedź Bibliotekę dokumentów

Klienci oglądali również te produkty

Vera Zimmermann et al.
Applied microbiology and biotechnology, 76(3), 597-605 (2007-07-03)
In this work, a model describing the complete enzyme catalysed synthesis of N-acetylneuraminic acid (Neu5Ac) from N-acetyl-D-glucosamine (GlcNAc) is presented. It includes the combined reaction steps of epimerisation from GlcNAc to N-acetyl-D-mannosamine (ManNAc) and the aldol condensation of ManNAc with
Wen-liu Yang et al.
Zhejiang da xue xue bao. Yi xue ban = Journal of Zhejiang University. Medical sciences, 39(1), 57-63 (2010-02-23)
To obtain the Escherichia coli strains expressing N-Acetyl-D-neuraminic acid aldolase (Neu5Ac aldolase). The gene (nanA) coding Neu5Ac aldolase was cloned from Escherichia coli C600, and the recombinant plasmid was sequenced and expressed in Escherichia coli. Sequencing data revealed that the
Jozef Nahálka et al.
Journal of biotechnology, 134(1-2), 146-153 (2008-03-04)
The propensity of a recombinant protein produced in bacteria to aggregate has been assumed to be unpredictable, and inclusion bodies have been thought of as wasted cell material. However, a target protein can be purposely driven to inclusion bodies, which
Yanhong Li et al.
Applied microbiology and biotechnology, 79(6), 963-970 (2008-06-04)
Sialic acid aldolases or N-acetylneuraminate lyases (NanAs) catalyze the reversible aldol cleavage of N-acetylneuraminic acid (Neu5Ac) to form pyruvate and N-acetyl-D: -mannosamine (ManNAc). A capillary electrophoresis assay was developed to directly characterize the activities of NanAs in both Neu5Ac cleavage
Hee Gon Jeong et al.
Infection and immunity, 77(8), 3209-3217 (2009-06-03)
N-acetylneuraminic acid (Neu5Ac, sialic acid) could provide a good substrate for enteropathogenic bacteria in the intestine, when the bacteria invade and colonize in human gut. In order to analyze the role of Neu5Ac catabolism in Vibrio vulnificus pathogenesis, a mutant

Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.

Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej