Wszystkie zdjęcia(1)
Kluczowe dokumenty
55689
Alcohol Dehydrogenase equine
recombinant, expressed in E. coli, ≥0.5 U/mg
Synonim(y):
ADH
Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
About This Item
Polecane produkty
pochodzenie biologiczne
equine
Poziom jakości
rekombinowane
expressed in E. coli
opis
Isozyme E sequence
Formularz
lyophilized powder
aktywność właściwa
≥0.5 U/mg
kolor
white
light yellow
pH
7
rozpuszczalność
water: 5 mg/mL
Zastosowanie
life science and biopharma
temp. przechowywania
−20°C
informacje o genach
equine ... ADH1(111772995)
Szukasz podobnych produktów? Odwiedź Przewodnik dotyczący porównywania produktów
Opis ogólny
Obszar badań: Neuroscience
Dehydrogenaza alkoholowa jest metaloproteiną cynkową, która tworzy pięć klas izoenzymów poprzez dimeryzację ośmiu różnych podjednostek.
Dehydrogenaza alkoholowa jest metaloproteiną cynkową, która tworzy pięć klas izoenzymów poprzez dimeryzację ośmiu różnych podjednostek.
Zastosowanie
Dehydrogenaza alkoholowa koni została wykorzystana w teście in vitro dehydrogenazy alkoholowej (Adh).
Działania biochem./fizjol.
Dehydrogenaza alkoholowa wątroby konia (HL-ADH) jest enzymem o szerokiej specyficzności, zdolnym do katalizowania odwracalnego utleniania szerokiej gamy alkoholi pierwszo- i drugorzędowych do postaci odpowiadających im aldehydów i ketonów. Co więcej, dehydrogenaza alkoholowa może utleniać etanol, jednocześnie redukując dinukleotyd nikotynamidoadeninowy (NAD+) do NADH. Poprzednie badania wykazały, że warianty ADH i ALDH mogą wpływać na uzależnienie od alkoholu. Ponadto genotyp ADH został powiązany z zawałem lakunarnym i chorobami neuropsychiatrycznymi.
Alcohol dehydrogenase catalyzes the oxidative conversion of alcohol into aldehyde. It has a homodimeric structure with a co-enzyme binding domain at the C-terminal and an N-terminal catalytic domain. The active site is located at the interdomain cleft. Binding of NAD+ in the active site causes conformational changes which create the binding site for the alcohol substrate.
Definicja jednostki
1 U corresponds to the amount of enzyme which reduces 1 μmol benzaldehyde per minute at pH 7.0 and 30 °C.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Hasło ostrzegawcze
Danger
Zwroty wskazujące rodzaj zagrożenia
Zwroty wskazujące środki ostrożności
Klasyfikacja zagrożeń
Resp. Sens. 1
Kod klasy składowania
11 - Combustible Solids
Klasa zagrożenia wodnego (WGK)
WGK 1
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Wybierz jedną z najnowszych wersji:
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
Ioanna A Gorbunova et al.
The journal of physical chemistry. B, 125(34), 9692-9707 (2021-08-20)
The dynamics of polarized fluorescence in NADH in alcohol dehydrogenase (ADH) in buffer solution has been studied using the TCSPC spectroscopy. A global fit procedure was used for determination of the fluorescence parameters from experiment. The interpretation of the results
Steven Hayward et al.
Biophysical journal, 91(5), 1823-1831 (2006-05-23)
Horse liver alcohol dehydrogenase is a homodimer, the protomer having a coenzyme-binding domain and a catalytic domain. Using all available x-ray structures and 50 ns of molecular dynamics simulations, we investigated the mechanism of NAD+-induced domain closure. When the well-known
Structure of a triclinic ternary complex of horse liver alcohol dehydrogenase at 2.9 A resolution.
H Eklund et al.
Journal of molecular biology, 146(4), 561-587 (1981-03-15)
F Colonna-Cesari et al.
The Journal of biological chemistry, 261(32), 15273-15280 (1986-11-15)
A study of the hinge bending mode in the enzyme liver alcohol dehydrogenase is made by use of empirical energy functions. The enzyme is a dimer, with each monomer composed of a coenzyme binding domain and a catalytic domain with
H Eklund et al.
Biochemistry, 23(25), 5982-5996 (1984-12-04)
The binding of NAD to liver alcohol dehydrogenase has been studied in four different ternary complexes by using crystallographic methods. These complexes crystallize isomorphously in a triclinic crystal form which contains the whole dimer of the enzyme in the asymmetric
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.
Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej