14-856
C-końcowa hydrolaza ubikwityny L3 (UCH-L3), 50 µg
From human cDNA, expressed in E. coli. Ubiquitin C-terminal hydrolases are a family of cysteine hydrolases that catalyze the hydrolysis of amides, esters & thioesters of the C-terminus of ubiquitin.
Zaloguj sięWyświetlanie cen organizacyjnych i kontraktowych
About This Item
Kod UNSPSC:
12352200
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.32
Polecane produkty
pochodzenie biologiczne
human
Poziom jakości
rekombinowane
expressed in E. coli
aktywność właściwa
>1000 pmol/min-μg, 25 °C (with 1 μM ubiquitin-AMC as substrate and UCH-L3 at 20 pM (0.58 ng/mL).)
masa cząsteczkowa
Mw 26.2 kDa
producent / nazwa handlowa
Upstate®
numer dostępu NCBI
numer dostępu UniProt
Warunki transportu
dry ice
Opis ogólny
Produkowany z ludzkiego cDNA, wyrażany w E. coli. C-końcowe hydrolazy ubikwityny (UCH) to rodzina hydrolaz cysteinowych, które katalizują hydrolizę amidów, estrów i tioestrów C-końca ubikwityny. UCH-L3 jest członkiem grupy UCH o niższej masie cząsteczkowej, zaangażowanej w hydrolizę małych C-końcowych pochodnych ubikwityny, które tworzą się niespecyficznie podczas procesu ubikwitynylacji białek.
Źródło produktu: Rekombinowany ludzki UCH-L3 wyrażony w E.coli.
Zastosowanie
Z ludzkiego cDNA, wyrażane w E. coli. C-końcowe hydrolazy ubikwityny to rodzina hydrolaz cysteinowych, które katalizują hydrolizę amidów, estrów i tioestrów C-końca ubikwityny.
Przechowywanie i stabilność
Przechowywać w temperaturze -70°C przez okres do 12 miesięcy od daty otrzymania. W dostarczonej postaci enzym jest stabilny na lodzie przez kilka godzin. Aktywność jest stabilna do 6 cykli zamrażania/rozmrażania (zamrażanie zatrzaskowe w suchej/lodowej kąpieli etanolowej lub w ciekłym azocie).
Informacje prawne
UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Oświadczenie o zrzeczeniu się odpowiedzialności
Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.
Ta strona może zawierać tekst przetłumaczony maszynowo.
Kod klasy składowania
12 - Non Combustible Liquids
Klasa zagrożenia wodnego (WGK)
WGK 1
Temperatura zapłonu (°F)
Not applicable
Temperatura zapłonu (°C)
Not applicable
Certyfikaty analizy (CoA)
Poszukaj Certyfikaty analizy (CoA), wpisując numer partii/serii produktów. Numery serii i partii można znaleźć na etykiecie produktu po słowach „seria” lub „partia”.
Masz już ten produkt?
Dokumenty związane z niedawno zakupionymi produktami zostały zamieszczone w Bibliotece dokumentów.
K D Wilkinson et al.
Journal of molecular biology, 291(5), 1067-1077 (1999-10-16)
The ubiquitin fold is a versatile and widely used targeting signal that is added post-translationally to a variety of proteins. Covalent attachment of one or more ubiquitin domains results in localization of the target protein to the proteasome, the nucleus
Shahram Misaghi et al.
The Journal of biological chemistry, 280(2), 1512-1520 (2004-11-09)
Ubiquitin C-terminal hydrolases (UCHs) comprise a family of small ubiquitin-specific proteases of uncertain function. Although no cellular substrates have been identified for UCHs, their highly tissue-specific expression patterns and the association of UCH-L1 mutations with human disease strongly suggest a
Roles of ubiquitinylation in proteolysis and cellular regulation
Wilkinson, K D
Annual Review of Nutrition, 15, 161-189 (1995)
L J Kurihara et al.
Molecular and cellular biology, 20(7), 2498-2504 (2000-03-14)
Mice homozygous for the s(1Acrg) deletion at the Ednrb locus arrest at embryonic day 8.5. To determine the molecular basis of this defect, we initiated positional cloning of the s(1Acrg) minimal region. The mouse Uch-L3 (ubiquitin C-terminal hydrolase L3) gene
Kinetic and mechanistic studies on the hydrolysis of ubiquitin C-terminal 7-amido-4-methylcoumarin by deubiquitinating enzymes.
Dang, L C, et al.
Biochemistry, 37, 1868-1879 (1998)
Nasz zespół naukowców ma doświadczenie we wszystkich obszarach badań, w tym w naukach przyrodniczych, materiałoznawstwie, syntezie chemicznej, chromatografii, analityce i wielu innych dziedzinach.
Skontaktuj się z zespołem ds. pomocy technicznej