スペクトリンは、脊椎動物の赤血球細胞原形質膜表面を覆うタンパク質の網目構造を構成する主要成分であり、αおよびβの2種類のサブユニット（それぞれ約230 kDaおよび250 kDa）からなる高分子量のヘテロ二量体です。長さ200～260 nm x 幅3～6 nmの屈伸性に優れた分子で両末端にアクチン結合ドメインを有しており、いずれのサブユニットもαアクチニンと関連しています。両サブユニットは、横方向に会合して逆方向のへテロ二量体を形成し、さらに、これらの頭部同士が会合してヘテロ四量体を形成しています。5～7本の屈伸性スペクトリン分子が多角形の網目構造を形成し、長さ約40 nmの短いアクチンフィラメントと連結して赤血球細胞原形質膜の骨格を構築しています。赤血球細胞におけるスペクトリン-アクチン網目構造は、主にスペクトリンとアンキリンとの会合によって二重層膜と結合し、さらにアニオン交換輸送体の細胞質ドメインと結合しています。赤血球細胞におけるスペクトリン骨格の主な機能は、二重層膜の機械的支持体となり、循環血中での赤血球細胞の生存を可能にすることです。
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