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詳細
トロンビンは、止血における最終的な凝固プロテアーゼであり、凝固効果および抗凝固効果の両方を促進します。
トロンビンは、肝臓で不活性なプロトロンビンタンパク質が切断されて生成します。トロンビンは、10個のγ-カルボキシル化グルタミン酸を含むGalドメイン、2つのクリングルドメイン、およびトリプシン様セリンプロテアーゼドメインという4つのドメインから構成される糖タンパク質です。プロトロンビン遺伝子は、ヒト染色体11p11.2にマッピングされています。
アプリケーション
トロンビンは、アフィニティータグを除去するために、アクセス可能なトロンビン認識部位を含む組換え融合タンパク質の部位特異的切断で使用されます。
ヒト血漿由来トロンビンは、以下の用途で使用されています：
- フィブリンゲルを調製しヒト骨髄間質細胞（hBMSC）の形態を評価するため、
- 血小板を活性化するため、
- 単層内皮細胞（EC）の完全性を評価するため
生物化学的／生理学的作用
トロンビンの主な機能は、フィブリノーゲンをフィブリンに切断して安定な血餅形成を助けることです。プロトロンビン遺伝子の多様な変異がプロトロンビン欠乏の原因となっており、それによりプロトロンビン異常症および低プロトロンビン血症のような凝固障害に至ります。トロンビンの高値は、ドーパミン作動性ニューロンに神経毒性をもたらし、パーキンソン病の進行の原因となります。多発性硬化症では、トロンビン値の変化は凝固経路を変調させます。冠動脈疾患（CAD）患者ではトロンビン値の上昇がみられます。脳神経原線維変化におけるトロンビンの蓄積は、tauタンパク質の凝集およびアルツハイマー病の病態生理学に関与するとも考えられています。
トロンビンは、アフィニティータグの除去のためのアクセス可能なトロンビン認識部位を含む、リコンビナント融合タンパク質の部位特異的切断に使用されます。トロンビンは、腸内バリアー機能におけるタンパク質 C 経路を調べる研究に使用されています。
Arg-Glyを選択的に切断するセリンプロテア-ゼは、フィブリノ-ゲン内に結合し、フィブリンおよびfibrinopeptide A、Bを形成します。
単位の定義
活性は、NIHのThrombin Reference Standardとの直接比較によって得られるNIH unitで表しています。
物理的形状
pH 6.5の生理食塩水クエン酸ナトリウムバッファ-の凍結乾燥品
アナリシスノート
NIHのアッセイでは、Biggs法の変法に基づいて、トロンビンサンプル(1%緩衝アルブミン溶液で安定化)0.1 mLと、基質として希釈血漿(同量の生理食塩水で希釈)0.2 mLを用います。凝固時間が15～25秒の範囲のものだけを用いてトロンビン濃度を決定します。
その他情報
より詳細な情報につきましては、www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorerの「 thrombin」をご覧ください。
免責事項
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シグナルワード
Danger
危険有害性情報
危険有害性の分類
Eye Irrit. 2 - Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
ターゲットの組織
Respiratory system
保管分類コード
13 - Non Combustible Solids
WGK
WGK 2
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
試験成績書（COA）
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
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