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由来生物
rabbit
結合体
unconjugated
抗体製品の状態
affinity isolated antibody
抗体製品タイプ
primary antibodies
クローン
polyclonal
形状
buffered aqueous solution
分子量
antigen ~130 kDa
化学種の反応性
canine, human
濃度
~1.5 mg/mL
テクニック
immunoprecipitation (IP): 3-6 μg using MDCK cells.
western blot: 2-4 μg/mL using MCF7 cell extracts.
UniProtアクセッション番号
輸送温度
dry ice
保管温度
−20°C
ターゲットの翻訳後修飾
unmodified
遺伝子情報
human ... MGEA5(10724)
詳細
β-N-アセチルグルコサミニダーゼ（OGA）遺伝子は、哺乳動物組織で広く発現している2つの選択的スプライシングアイソフォームをコードしています。OGA（O-GlcNAcase、MGEA5、NCOATとしても知られています）は、84のグリコシドヒドロラーゼのファミリーに属しています。より長いOGA型は、2つの異なるドメインであるN末端のO-GlcNAcaseドメインとC末端の推定上のヒストンアセチルトランスフェラーゼ（HAT）ドメインを含む二機能性核／細胞質酵素です。より短いOGA型には、N末端のO-GlcNAcaseドメインのみが含まれています。
免疫原
KLHに結合したヒトO-GlcNAcase（OGA）のC末端近傍の配列に対応する合成ペプチドです。対応する配列は、ヒトOGAアイソフォームBでは同じであり、ラットおよびマウスOGAでは高度に保存されています（単一アミノ酸置換）。
アプリケーション
ウサギで産生された抗O-GlcNAcase（OGA）（C末端領域）抗体は、以下の用途に使用されています：
- ウェスタンブロッティング
- 免疫沈降法
- マイクロアレイ分析
本抗体が使用され成功している用途や関連の査読論文を以下に示します。
ウエスタンブロッティング（1論文）
ウエスタンブロッティング（1論文）
生物化学的／生理学的作用
β-N-アセチルグルコサミニダーゼ（OGA）とO-GlcNAcトランスフェラーゼ（OGT）は、O-結合型N-アセチルグルコサミンの循環を調節する重要な酵素です。OGAは、標的タンパク質からの修飾の切断に関与しています。OGAはOGTによってグリコシル化もされ、これら2つの酵素間に調節性フィードバックループが存在します。OGAとOGTは、転写共抑制複合体においてヒストンデアセチラーゼ（HDAC）と強く結合することが認められています。
物理的形状
15 mMアジ化ナトリウムを含むpH 7.4の0.01 Mリン酸緩衝生理食塩水溶液。
免責事項
弊社のカタログまたは製品に添付された弊社のその他の文書に記載されていない場合、弊社の製品は研究用途向けのみを目的としているため、他のいかなる目的にも使用することはできません。このような目的としては、未承認の販売用途、in vitroの診断用途、ex vivoあるいはin vivoの治療用途、またはヒトあるいは動物へのあらゆる種類の消費あるいは適用などがありますが、これらに限定されません。
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保管分類コード
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 1
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
SAB4200311-BULK:
IXO14940:
SAB4200311-200UL:
SAB4200311-VAR:
試験成績書（COA）
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
Seokwon Jo et al.
Frontiers in endocrinology, 13, 1040014-1040014 (2022-11-18)
Protein O-GlcNAcylation is a nutrient and stress-sensitive protein post-translational modification (PTM). The addition of an O-GlcNAc molecule to proteins is catalyzed by O-GlcNAc transferase (OGT), whereas O-GlcNAcase (OGA) enzyme is responsible for removal of this PTM. Previous work showed that
Nutrient-driven O-GlcNAc cycling-think globally but act locally
Harwood KR and Hanover JA
Journal of Cell Science, 127(9), 1857-1867 (2014)
O-GlcNAc cycling: implications for neurodegenerative disorders
Lazarus BD, et al.
The International Journal of Biochemistry & Cell Biology, 41(11), 2134-2146 (2009)
Cell Metabolism Control Through O-GlcNAcylation of STAT5: A Full or Empty Fuel Tank Makes a Big Difference for Cancer Cell Growth and Survival
Rauth M, et al.
International Journal of Molecular Sciences, 20(5), 1028-1028 (2019)
Changes in O-linked N-acetylglucosamine (O-GlcNAc) homeostasis activate the p53 pathway in ovarian cancer cells
de Queiroz RM, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 291(36), 18897-18914 (2016)
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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