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Merck

N0665

Sigma-Aldrich

NDSB 211

≥98% (TLC)

別名:

3-[ジメチル-(2-ヒドロキシエチル)アンモニオ]-1-プロパンスルホン酸, ジメチル(2-ヒドロキシエチル)(3-スルホプロピル)アンモニウム水酸化物内塩, ジメチル-2-ヒドロキシエチルアンモニウムプロパンスルホン酸

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About This Item

実験式(ヒル表記法):
C7H17NO4S
CAS番号:
分子量:
211.28
EC Number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12161900
PubChem Substance ID:
NACRES:
NA.25

詳細

zwitterionic

アッセイ

≥98% (TLC)

形状

solid

分子量

211.28 g/mol

テクニック

DNA extraction: suitable

white

溶解性

methanol: 5 mg/mL, clear, colorless

SMILES記法

OCC[N+](C)(C)CCCS([O-])(=O)=O

InChI

1S/C7H17NO4S/c1-8(2,5-6-9)4-3-7-13(10,11)12/h9H,3-7H2,1-2H3

InChI Key

CNXPCGBLGHKAIL-UHFFFAOYSA-N

詳細

ジメチル-2-ヒドロキシエチルアンモニウムプロパンスルホン酸、またはNDSB 211は、非界面活性スルホベタインです。広いpH範囲で両性イオン性であり、透析により容易に除去され、近紫外線に対しては顕著な吸収を示しません。

アプリケーション

NDSB 211は、弱性の可溶化剤である非界面活性スルホベタインによる好塩性タンパク質の安定化を評価する研究で使用されています。また、高分子を結晶化するための代替戦略を検討する研究でも使用されています。
非界面活性剤型スルホベタインは、非界面活性剤型タンパク質を精製するために使用される化合物です。膜、核、細胞骨格関連タンパク質の抽出収量が増加します。広範なpH範囲に及ぶ両性イオンで、透析により容易に除去され、近UV領域における吸収はほとんどありません。具体的な使用法には、ミクロソームタンパク質の抽出、核タンパク質の回収、IEFにおける析出還元、膜結合プロテアーゼの精製などが挙げられます。

その他情報

この製品はミセルになりません。

ピクトグラム

Corrosion

シグナルワード

Danger

危険有害性情報

危険有害性の分類

Skin Corr. 1B

保管分類コード

8A - Combustible corrosive hazardous materials

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

N0665-5G:
N0665-1G:
N0665-VAR:
N0665-BULK:


試験成績書(COA)

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L Vuillard et al.
Analytical biochemistry, 230(2), 290-294 (1995-09-20)
In this work, experiments performed on pig heart and halophilic malate dehydrogenase as well as halophilic elongation factor Tu demonstrate a protein stabilization property from the recently described mild solubilizing agents nondetergent sulfobetaines. A practical application is given by the
Searching for silver bullets: An alternative strategy for crystallizing macromolecules
McPhersona, A., et al.
Journal of Structural Biology, 156, 3887-3406 (2006)
Ivanka M Karadzic et al.
Proteomics, 5(2), 354-359 (2005-01-04)
Proteins of haloarchaea are remarkably unstable in low-ionic-strength solvents and tend to aggregate under standard two-dimensional (2-D) gel electrophoresis conditions, causing strong horizontal streaking. We have developed a new approach to generate 2-D maps of halophilic proteins which included washing

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