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Merck

15402

Sigma-Aldrich

Boc-Dap-OH

≥98.0% (TLC)

別名:

(S)-2-[(tert-ブトキシカルボニル)アミノ]-3-アミノプロピオン酸, (S)-3-アミノ-2-(tert-ブトキシカルボニル)アミノプロピオン酸, (S)-3-アミノ-2-(tert-ブトキシカルボニルアミノ)プロパン酸, 3-アミノ-(tert-ブトキシカルボニル)-L-アラニン, Nα-BOC-(S)-β-アミノアラニン, Nα-Boc-L-β-アミノアラニン, N2-(tert-ブトキシカルボニル)-(S)-2,3-ジアミノプロピオン酸, N2-tert-ブトキシカルボニル-L-2,3-ジアミノプロピオン酸, Nα-Boc-L-2,3-ジアミノプロピオン酸, Boc-Dpr-OH

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About This Item

実験式(ヒル表記法):
C8H16N2O4
CAS番号:
分子量:
204.22
Beilstein:
4182136
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352200
eCl@ss:
32160406
PubChem Substance ID:

品質水準

アッセイ

≥98.0% (TLC)

形状

solid

光学活性

[α]20/D +5.5±1°, c = 1% in methanol: water (1:1)

反応適合性

reaction type: Boc solid-phase peptide synthesis

不純物

~3% water

mp

210 °C (dec.)

アプリケーション

peptide synthesis

SMILES記法

CC(C)(C)OC(=O)N[C@@H](CN)C(O)=O

InChI

1S/C8H16N2O4/c1-8(2,3)14-7(13)10-5(4-9)6(11)12/h5H,4,9H2,1-3H3,(H,10,13)(H,11,12)/t5-/m0/s1

InChI Key

KRJLRVZLNABMAT-YFKPBYRVSA-N

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アプリケーション

以下の用途に用いる反応剤です。
  • 合成分子認識モチーフにより誘導されるタンパク質集合
  • 抗生物質活性および溶血作用を持つグラミシジンSの固相合成
  • HCVプロテアーゼインヒビター修飾類縁体の合成
  • ペプチド性V1aレセプターアゴニストの固相合成
  • 脂質-水界面での直接ペプチド構築

その他情報

1つの保護基のみを持つDAP誘導体;たとえば、グルコサミンシンターゼ阻害剤、ミオシンキナーゼ阻害剤の合成や、金属と錯体を形成する官能基を有するペプチドの調製に使用されます。

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


試験成績書(COA)

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N Kucharczyk et al.
Biochemistry, 29(15), 3668-3676 (1990-04-17)
A mechanistic investigation of the inactivation of Escherichia coli glucosamine-6-phosphate synthase by N3-(4-methoxyfumaroyl)-L-2,3-diaminopropionate (FMDP) was undertaken. On the basis of the known participation of the N-terminal cysteine residue in this process [Chmara et al. (1986) Biochim. Biophys. Acta 870, 357;
R Andruszkiewicz et al.
Journal of medicinal chemistry, 33(10), 2755-2759 (1990-10-01)
Six peptide conjugates consisting of either norvaline, methionine, or lysine and N3-(iodoacetyl)-L-2,3-diaminopropanoic acid--a strong, irreversible inactivator of bacterial and fungal glucosamine-6-phosphate synthase--were synthesized and their antibacterial and antifungal activities were evaluated. Antimicrobial potencies of these peptides were correlated with their
J T Hunt et al.
The Biochemical journal, 257(1), 73-78 (1989-01-01)
Although the amino acid residues that are important for peptide substrates of myosin light-chain kinase have been reported, those that are important for peptide inhibitors of this enzyme have not previously been investigated. Synthetic peptides based on the sequence Lys11-Lys12-Arg13-Ala-Ala-Arg16-Ala-Thr-Ser19
F. Ruan et al.
The Journal of Organic Chemistry, 56, 4347-4347 (1991)

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